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万見
- PDB-5axk: Crystal structure of Thg1 like protein (TLP) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5axk
タイトルCrystal structure of Thg1 like protein (TLP)
要素tRNA(His)-5'-guanylyltransferase (Thg1) like protein
キーワードTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


tRNA guanylyltransferase activity / tRNA modification / GTP binding / magnesium ion binding
類似検索 - 分子機能
tRNAHis guanylyltransferase Thg1 / tRNAHis guanylyltransferase catalytic domain / tRNAHis guanylyltransferase Thg1 superfamily / tRNAHis guanylyltransferase / tRNA(His) guanylyltransferase (Thg1) / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
tRNA(His)-5'-guanylyltransferase (Thg1) like protein
類似検索 - 構成要素
生物種Methanosarcina acetivorans (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.29 Å
データ登録者Kimura, S. / Suzuki, T. / Yu, J. / Kato, K. / Yao, M.
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2016
タイトル: Template-dependent nucleotide addition in the reverse (3'-5') direction by Thg1-like protein
著者: Kimura, S. / Suzuki, T. / Chen, M. / Kato, K. / Yu, J. / Nakamura, A. / Tanaka, I. / Yao, M.
履歴
登録2015年7月31日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年8月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年2月26日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: diffrn_source / pdbx_struct_oper_list
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: tRNA(His)-5'-guanylyltransferase (Thg1) like protein
B: tRNA(His)-5'-guanylyltransferase (Thg1) like protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,1127
ポリマ－58,6512
非ポリマー4605
水1,60389
1
A: tRNA(His)-5'-guanylyltransferase (Thg1) like protein
B: tRNA(His)-5'-guanylyltransferase (Thg1) like protein
ヘテロ分子

A: tRNA(His)-5'-guanylyltransferase (Thg1) like protein
B: tRNA(His)-5'-guanylyltransferase (Thg1) like protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)118,22414
ポリマ－117,3034
非ポリマー92110
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_455-x-1,y,-z+1/21
Buried area13090 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area44130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)98.255, 120.480, 157.392
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 tRNA(His)-5'-guanylyltransferase (Thg1) like protein


分子量: 29325.727 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Methanosarcina acetivorans (古細菌)
プラスミド: pET26b / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: A0A1C7D1G9*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 89 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細142nd residue in the original sequence is PYL(PYRROLYSINE). This is (PYL)142W mutant. The residues ...142nd residue in the original sequence is PYL(PYRROLYSINE). This is (PYL)142W mutant. The residues 244-251 are expression tags.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.02 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: PEG 3350, tri-potassium citrate / PH範囲: 7.5 - 8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 0.978 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2013年6月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.29→50 Å / Num. obs: 41650 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.7 % / Rsym value: 0.082 / Net I/σ(I): 14.7
反射 シェル解像度: 2.29→2.43 Å / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.7 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / % possible all: 93.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3WBZ

3wbz


解像度: 2.29→46.896 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 25.28 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2395 2963 7.11 %
Rwork0.206 --
obs0.2084 41649 98.29 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.29→46.896 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3760 0 30 89 3879
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093870
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1095193
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.6241483
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043546
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005662
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2891-2.32660.37881140.32061424X-RAY DIFFRACTION79
2.3266-2.36670.30011410.28641875X-RAY DIFFRACTION100
2.3667-2.40970.3421390.27861857X-RAY DIFFRACTION100
2.4097-2.45610.30641370.28811842X-RAY DIFFRACTION100
2.4561-2.50620.31700.25541860X-RAY DIFFRACTION100
2.5062-2.56070.26891600.25051794X-RAY DIFFRACTION100
2.5607-2.62030.31561360.23861884X-RAY DIFFRACTION100
2.6203-2.68580.27321390.24661869X-RAY DIFFRACTION100
2.6858-2.75840.24831210.24411871X-RAY DIFFRACTION100
2.7584-2.83950.24861450.24551856X-RAY DIFFRACTION100
2.8395-2.93120.27341420.23761847X-RAY DIFFRACTION100
2.9312-3.03590.29421300.23431882X-RAY DIFFRACTION100
3.0359-3.15750.25711350.24221865X-RAY DIFFRACTION100
3.1575-3.30110.29211400.22691874X-RAY DIFFRACTION100
3.3011-3.47510.21571380.21161857X-RAY DIFFRACTION100
3.4751-3.69280.26821530.20891877X-RAY DIFFRACTION99
3.6928-3.97770.20841490.19371848X-RAY DIFFRACTION99
3.9777-4.37780.20951730.18411855X-RAY DIFFRACTION99
4.3778-5.01060.21411490.16021866X-RAY DIFFRACTION98
5.0106-6.31040.2111240.17091912X-RAY DIFFRACTION99
6.3104-46.90590.19581280.17181871X-RAY DIFFRACTION92

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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