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- PDB-5aiu: A complex of RNF4-RING domain, Ubc13-Ub (isopeptide crosslink) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5aiu
タイトルA complex of RNF4-RING domain, Ubc13-Ub (isopeptide crosslink)
要素
  • E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE RNF4
  • POLYUBIQUITIN-C
  • UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 N
キーワードLIGASE/SIGNALING PROTEIN / LIGASE-SIGNALING PROTEIN COMPLEX / COMPLEX / FUSION PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


response to human chorionic gonadotropin / regulation of spindle assembly / regulation of kinetochore assembly / SUMO polymer binding / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / UBC13-MMS2 complex / ubiquitin conjugating enzyme complex / ubiquitin-protein transferase activator activity / positive regulation of protein K63-linked ubiquitination / cellular response to testosterone stimulus ...response to human chorionic gonadotropin / regulation of spindle assembly / regulation of kinetochore assembly / SUMO polymer binding / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / UBC13-MMS2 complex / ubiquitin conjugating enzyme complex / ubiquitin-protein transferase activator activity / positive regulation of protein K63-linked ubiquitination / cellular response to testosterone stimulus / cellular response to hydroxyurea / cellular response to arsenic-containing substance / DNA double-strand break processing / protein K6-linked ubiquitination / response to arsenic-containing substance / protein K11-linked ubiquitination / ubiquitin conjugating enzyme binding / postreplication repair / negative regulation of protein localization to chromatin / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / nuclear androgen receptor binding / positive regulation of double-strand break repair / cellular response to cytokine stimulus / ubiquitin conjugating enzyme activity / positive regulation of intracellular signal transduction / protein K63-linked ubiquitination / Maturation of protein E / Maturation of protein E / protein monoubiquitination / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / ubiquitin ligase complex / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / p75NTR recruits signalling complexes / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / protein K48-linked ubiquitination / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / Regulation of pyruvate metabolism / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / regulation of DNA repair / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NRIF signals cell death from the nucleus / Pexophagy / nucleosome binding / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of PTEN localization / protein autoubiquitination / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by REV1 / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Translesion synthesis by POLK / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / negative regulation of TORC1 signaling / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / antiviral innate immune response / TCF dependent signaling in response to WNT / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Regulation of NF-kappa B signaling / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / Regulation of signaling by CBL
類似検索 - 分子機能
RNF4, RING finger, HC subclass / : / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Ring finger domain / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 ...RNF4, RING finger, HC subclass / : / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Ring finger domain / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Herpes Virus-1 / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / : / Ubiquitin domain / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Roll / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase RNF4 / Polyubiquitin-C / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N
類似検索 - 構成要素
生物種RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ)
HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / OTHER / 解像度: 2.21 Å
データ登録者Branigan, E. / Naismith, J.H.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2015
タイトル: Structural Basis for the Ring Catalyzed Synthesis of K63 Linked Ubiquitin Chains
著者: Branigan, E. / Plechanovova, A. / Jaffray, E. / Naismith, J.H. / Hay, R.T.
履歴
登録2015年2月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年7月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年7月15日Group: Database references / Structure summary
改定 1.22015年8月19日Group: Database references
改定 1.32017年6月28日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.42019年7月31日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_close_contact ...pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_close_contact / struct_conn / struct_conn_type
Item: _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id ..._pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value
改定 1.52024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE RNF4
B: UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 N
C: POLYUBIQUITIN-C
E: UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 N
F: POLYUBIQUITIN-C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,05415
ポリマ－66,4195
非ポリマー63410
水59433
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8790 Å2
ΔGint-13.7 kcal/mol
Surface area26250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.190, 169.210, 52.620
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11E-2010-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11B
21E
12C
22F

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ALAALAASNASNBB2 - 1514 - 153
21ALAALAASNASNED2 - 1514 - 153
12METMETGLYGLYCC1 - 761 - 76
22METMETGLYGLYFE1 - 761 - 76

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

-
タンパク質 , 3種, 5分子 ABECF

#1: タンパク質 E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE RNF4 / RING FINGER PROTEIN 4 / SMALL NUCLEAR RING FINGER PROTEIN / PROTEIN SNURF / "RING DOMAIN / UBC13"


分子量: 14758.155 Da / 分子数: 1 / 断片: RING DOMAIN, UNP RESIDUES 131-194,131-194 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: THE RING DOMAIN IS DUPLICATED BUT AS A FUSED DIMER. THAT IS THE SEQUENCE OF THE RING DOMAIN FROM RNF4 (RESIDUES 131 TO 194) IS LINKED BY A SINGLE GLYCINE RESIDUE TO ANOTHER RING DOMAIN (RESIDUES 131 TO 194).
由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
参照: UniProt: O88846, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質 UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 N / BENDLESS-LIKE UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME / UBC13 / UBCH13 / UBIQUITIN CARRIER PROTEIN N / ...BENDLESS-LIKE UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME / UBC13 / UBCH13 / UBIQUITIN CARRIER PROTEIN N / UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE N / UBC13


分子量: 17253.832 Da / 分子数: 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: CHAIN B COVALENTLY LINKED TO CHAINS C, CHAIN E IS COVALENTLY LINKED TO CHAIN F
由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P61088, ubiquitin-protein ligase
#3: タンパク質 POLYUBIQUITIN-C


分子量: 8576.831 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 1-76 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: CHAIN B COVALENTLY LINKED TO CHAINS C, CHAIN E IS COVALENTLY LINKED TO CHAIN F
由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG48

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非ポリマー , 3種, 43分子

#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 33 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細THIS IS A HEAD TO TAIL FUSION OF TWO RING DOMAINS. THE GAMG AT THE N-TERMINUS IS A CLONING ARTEFACT ...THIS IS A HEAD TO TAIL FUSION OF TWO RING DOMAINS. THE GAMG AT THE N-TERMINUS IS A CLONING ARTEFACT THE ACTIVE SITE C87 HAS BEEN MUTATED TO K87 FOR ATTACHMENT OF UBIQUITIN (MOLECULES IN CHAIN C AND F). SECOND MUTATION K92 TO A. THE N-TERMINAL GA IS A CLONING ARTEFACT NOTE TERMINAL GLY OF CHAIN C IS ATTACHED TO LYS 87 OF CHAIN B CHAIN F TERMINAL GLY IS ATTACHED TO CHAIN E LYS 87

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.96 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 1,2-ETHANEDIOL

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54178
検出器タイプ: RIGAKU SATURN / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2014年11月24日
放射モノクロメーター: MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.21→32.2 Å / Num. obs: 29485 / % possible obs: 95 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 20.9
反射 シェル解像度: 2.21→2.26 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.15 / Mean I/σ(I) obs: 7.8 / % possible all: 74.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0073精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
精密化構造決定の手法: OTHER
開始モデル: NONE

解像度: 2.21→32.02 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.911 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.89 / SU B: 6.731 / SU ML: 0.172 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.328 / ESU R Free: 0.233 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES REFINED INDIVIDUALLY DISORDERED REGIONS WERE MODELED STEREOCHEMICALLY. THE ISOPEPTIDE LINKAGE WAS INCLUDED AS A RESTRAINT.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25541 1536 5.1 %RANDOM
Rwork0.21656 ---
obs0.21857 28823 94.94 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.85 Å / 減衰半径: 0.75 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.191 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.37 Å20 Å20 Å2
2---1.18 Å20 Å2
3----1.19 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.21→32.02 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4524 0 28 33 4585
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0194654
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0040.024567
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6961.9846288
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0423.00310521
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8925570
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.82924.384203
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.54315830
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.0671533
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.2711
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0215140
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.02989
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.7132.2642295
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.7132.2642294
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.6813.3832857
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.683.3832858
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.2142.5162359
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.2142.5162359
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.5483.6653431
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined4.87517.6924949
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other4.87517.6944949
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11B90900.09
12E90900.09
21C48780.08
22F48780.08
LS精密化 シェル解像度: 2.206→2.263 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.315 83 -
Rwork0.232 1629 -
obs--74.43 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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