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- PDB-5ait: A complex of of RNF4-RING domain, UbeV2, Ubc13-Ub (isopeptide cro... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ait
タイトルA complex of of RNF4-RING domain, UbeV2, Ubc13-Ub (isopeptide crosslink)
要素
  • E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE RNF4
  • POLYUBIQUITIN-C
  • UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 N
  • UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 VARIANT 2
キーワードLIGASE/SIGNALING PROTEIN / LIGASE-SIGNALING PROTEIN COMPLEX / COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


response to human chorionic gonadotropin / regulation of spindle assembly / regulation of kinetochore assembly / SUMO polymer binding / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / error-free postreplication DNA repair / UBC13-MMS2 complex / Translesion synthesis by REV1 / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Translesion Synthesis by POLH ...response to human chorionic gonadotropin / regulation of spindle assembly / regulation of kinetochore assembly / SUMO polymer binding / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / error-free postreplication DNA repair / UBC13-MMS2 complex / Translesion synthesis by REV1 / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Translesion Synthesis by POLH / Downregulation of ERBB4 signaling / Spry regulation of FGF signaling / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NOD1/2 Signaling Pathway / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / EGFR downregulation / TCF dependent signaling in response to WNT / NRIF signals cell death from the nucleus / p75NTR recruits signalling complexes / NF-kB is activated and signals survival / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Regulation of FZD by ubiquitination / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Regulation of TNFR1 signaling / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Regulation of necroptotic cell death / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Josephin domain DUBs / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Processing of DNA double-strand break ends / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Dual Incision in GG-NER / Fanconi Anemia Pathway / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / Regulation of TP53 Degradation / Regulation of TP53 Activity through Methylation / Negative regulation of MET activity / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Downregulation of ERBB2 signaling / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Regulation of PTEN localization / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / Interferon alpha/beta signaling / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / RAS processing / Pexophagy / Negative regulation of FLT3 / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Regulation of NF-kappa B signaling / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Regulation of pyruvate metabolism / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Ovarian tumor domain proteases / Cyclin D associated events in G1 / Regulation of BACH1 activity / Negative regulation of FGFR1 signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling / Negative regulation of FGFR3 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / Negative regulation of MAPK pathway / Formation of Incision Complex in GG-NER / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / Termination of translesion DNA synthesis / Iron uptake and transport / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Metalloprotease DUBs / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / Asymmetric localization of PCP proteins / Degradation of AXIN / Degradation of DVL / Hedgehog ligand biogenesis / Hedgehog 'on' state / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway
類似検索 - 分子機能
RNF4, RING finger, HC subclass / : / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Ring finger domain / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 ...RNF4, RING finger, HC subclass / : / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Ring finger domain / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Herpes Virus-1 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase RNF4 / Polyubiquitin-C / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 variant 2
類似検索 - 構成要素
生物種RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ)
HOMO SAPIENS (ヒト)
BOS TAURUS (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Branigan, E. / Naismith, J.H.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2015
タイトル: Structural Basis for the Ring Catalyzed Synthesis of K63 Linked Ubiquitin Chains
著者: Branigan, E. / Plechanovova, A. / Jaffray, E. / Naismith, J.H. / Hay, R.T.
履歴
登録2015年2月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年7月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年7月15日Group: Database references / Other / Structure summary
改定 1.22015年8月19日Group: Database references
改定 1.32019年7月31日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_close_contact ...pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_close_contact / struct_conn / struct_conn_type
Item: _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id ..._pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE RNF4
B: UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 N
C: POLYUBIQUITIN-C
D: UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 VARIANT 2
E: UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 N
F: POLYUBIQUITIN-C
G: UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 VARIANT 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,69911
ポリマ－99,4377
非ポリマー2624
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8450 Å2
ΔGint-47.3 kcal/mol
Surface area52790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.580, 77.580, 328.840
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE RNF4 / RING FINGER PROTEIN 4 / SMALL NUCLEAR RING FINGER PROTEIN / P ROTEIN SNURF / RING DOMAIN


分子量: 14758.155 Da / 分子数: 1 / 断片: RING DOMAIN, UNP RESIDUES 131-194,131-194 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: THE RING DOMAIN IS DUPLICATED BUT AS A FUSED DIMER. THAT IS THE SEQUENCE OF THE RING DOMAIN FROM RNF4 (RESIDUES 131 TO 194) IS LINKED BY A SINGLE GLYCINE RESIDUE TO ANOTHER RING DOMAIN (RESIDUES 131 TO 194).
由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
参照: UniProt: O88846, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質 UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 N / BENDLESS-LIKE UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME / UBC13 / UBCH13 / UBIQUITIN CARRIER PROTEIN N / ...BENDLESS-LIKE UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME / UBC13 / UBCH13 / UBIQUITIN CARRIER PROTEIN N / UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE N


分子量: 17253.832 Da / 分子数: 2 / Mutation: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P61088, ubiquitin-protein ligase
#3: タンパク質 POLYUBIQUITIN-C


分子量: 8576.831 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 1-76 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) BOS TAURUS (ウシ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CH28
#4: タンパク質 UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 VARIANT 2 / DDVIT 1 / ENTEROCYTE DIFFERENTIATION-ASSOCIATED FACTOR 1 / ED AF-1 / ENTEROCYTE DIFFERENTIATION- ...DDVIT 1 / ENTEROCYTE DIFFERENTIATION-ASSOCIATED FACTOR 1 / ED AF-1 / ENTEROCYTE DIFFERENTIATION-PROMOTING FACTOR 1 / EDPF-1 / MMS2 HOMOLOG / VITAMIN D3-INDUCIBLE PROTEIN


分子量: 16508.861 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 1-145 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15819
#5: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
配列の詳細THIS IS A HEAD TO TAIL FUSION OF TWO RING DOMAINS. THE GAMG AT THE N-TERMINUS IS A CLONING ARTEFACT ...THIS IS A HEAD TO TAIL FUSION OF TWO RING DOMAINS. THE GAMG AT THE N-TERMINUS IS A CLONING ARTEFACT THE ACTIVE SITE C87 HAS BEEN MUTATED TO K87 FOR ATTACHMENT OF UBIQUITIN (MOLECULES IN CHAIN C AND F). SECOND MUTATION K92 TO A. THE N-TERMINAL GA IS A CLONING ARTIFACT NOTE TERMINAL GLY OF CHAIN C IS ATTACHED TO LYS 87 OF CHAIN B CHAIN F TERMINAL GLY IS ATTACHED TO CHAIN E LYS 87 THE GA ARE CLONING ARTEFACTS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 60 %
解説: DATA ARE 96 TO 3.5. THE DETECTOR WAS POSITION TO AVOID OVERLAP, DATA IN CORNERS 3.49 TO 3.4 ARE INCOMPLETE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.97949
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2014年2月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.4→67 Å / Num. obs: 14922 / % possible obs: 88.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.03 / Net I/σ(I): 25.7
反射 シェル解像度: 3.4→3.49 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.68 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 35

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0049精密化
xia2データ削減
精密化構造決定の手法: OTHER
開始モデル: NONE

解像度: 3.4→67.19 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.915 / SU B: 37.502 / SU ML: 0.575 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.711 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES REFINED INDIVIDUALLY. DISORDERED REGIONS WERE MODELED STEREOCHEMICALLY. THE ISOPEPTIDE LINKAGE WAS INCLUDED AS A RESTRAINT. THE PDB ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES REFINED INDIVIDUALLY. DISORDERED REGIONS WERE MODELED STEREOCHEMICALLY. THE ISOPEPTIDE LINKAGE WAS INCLUDED AS A RESTRAINT. THE PDB FILE CANONOCAL PDB SHOWS THE BIOLOGICAL CONTEXT, HOWEVER DUE TO THE CHEMICAL CROSS LINK CANONICAL IS NOT FOUND IN THE CRYSTAL PER SE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28617 753 5.1 %RANDOM
Rwork0.20771 ---
obs0.21156 14864 89.01 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 139.669 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.88 Å20.44 Å20 Å2
2--0.88 Å20 Å2
3----2.86 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.4→67.19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6738 0 4 0 6742
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0196893
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.026717
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5561.9839332
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg2.343.00215497
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5845844
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.25724.314306
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.832151248
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.8241552
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0720.21036
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0217678
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.010.021478
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it11.75213.2313397
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other11.74913.2313396
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it17.50419.854234
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it13.814.4413494
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.4→3.488 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.311 23 -
Rwork0.349 407 -
obs--35.51 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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