[日本語] English
万見
- PDB-5aio: Crystal structure of t131 N-terminal TPR array -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5aio
タイトルCrystal structure of t131 N-terminal TPR array
要素TRANSCRIPTION FACTOR TAU 131 KDA SUBUNIT
キーワードTRANSCRIPTION / TFIIIC / TPRS
機能・相同性
機能・相同性情報


5S class rRNA transcription by RNA polymerase III / transcription factor TFIIIC complex / RNA Polymerase III Transcription Initiation From Type 2 Promoter / transcription initiation at RNA polymerase III promoter / transcription by RNA polymerase III / DNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Transcription factor Tfc4/TFIIIC-102/Sfc4 / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe ...Transcription factor Tfc4/TFIIIC-102/Sfc4 / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Transcription factor tau 131 kDa subunit
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.148 Å
データ登録者Male, G. / Glatt, S. / Mueller, C.W.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2015
タイトル: Architecture of TFIIIC and its role in RNA polymerase III pre-initiation complex assembly.
著者: Male, G. / von Appen, A. / Glatt, S. / Taylor, N.M. / Cristovao, M. / Groetsch, H. / Beck, M. / Muller, C.W.
履歴
登録2015年2月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年6月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02018年2月14日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references
カテゴリ: atom_site / citation ...atom_site / citation / citation_author / diffrn_source / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _citation.journal_abbrev / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation_author.name / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 2.12024年5月8日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: TRANSCRIPTION FACTOR TAU 131 KDA SUBUNIT


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,4381
ポリマ－52,4381
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)116.360, 116.360, 95.980
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number171
Space group name H-MP62

-
要素

#1: タンパク質 TRANSCRIPTION FACTOR TAU 131 KDA SUBUNIT / TFIIIC 131 KDA SUBUNIT / TRANSCRIPTION FACTOR C SUBUNIT 4


分子量: 52437.973 Da / 分子数: 1 / 断片: T131 N-TERMINAL TPR ARRAY, RESIDUES 123-566 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P33339

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.61 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 0.2 M MGCL2, 0.1 M TRIS PH 8.3 AND 42.5% ETHYLENE GLYCOL

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P14 (MX2) / 波長: 0.97626
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97626 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.15→50 Å / Num. obs: 12884 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 1.7 / 冗長度: 39.3 % / Biso Wilson estimate: 134.95 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07
反射 シェル解像度: 3.15→3.23 Å / 冗長度: 38.3 % / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (PHENIX.REFINE) / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 3.148→44.612 Å / SU ML: 0.69 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 39.42 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2866 643 5 %
Rwork0.25 --
obs0.2519 12884 99.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.148→44.612 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3442 0 0 0 3442
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0043517
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7134761
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.5031302
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.031518
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002612
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.1482-3.39120.43941270.40032425X-RAY DIFFRACTION100
3.3912-3.73230.35961280.35282438X-RAY DIFFRACTION100
3.7323-4.2720.32081270.30742435X-RAY DIFFRACTION100
4.272-5.38090.33681290.2712450X-RAY DIFFRACTION100
5.3809-44.61630.22841320.19682493X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.14370.08510.62854.835-2.62483.50060.8976-1.2553-0.02051.8925-0.8871-0.9445-0.60681.6283-0.11072.1518-0.4413-0.48881.82980.41231.4612-29.354114.452357.9157
24.33832.8451-5.66246.0953-5.85888.40181.4822-0.76280.15082.2744-0.61250.1077-1.29490.6466-0.89271.6439-0.4198-0.26351.05450.01341.3652-29.4831.85825.3051
36.98263.558-0.39657.43431.44143.5317-0.46740.8522-0.1855-0.33610.6065-0.24520.763-0.0797-0.07650.9047-0.1633-0.11.0158-0.06421.0414-23.652428.3725-5.3616
46.43243.7845-1.28698.1456-5.0144.58040.4278-0.70990.02220.9872-0.55181.432-0.94831.19670.20571.7695-0.49250.23151.6823-0.38651.9971-47.892-0.6251-10.3595
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESID 131 THROUGH 175 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESID 176 THROUGH 314 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND (RESID 315 THROUGH 514 )
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN A AND (RESID 515 THROUGH 565 )

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る