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- PDB-5aik: Human DYRK1A in complex with LDN-211898 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5aik
タイトルHuman DYRK1A in complex with LDN-211898
要素DYRK1A DUAL-SPECIFICITY TYROSINE-PHOSPHORYLATION REGULATED KINASE 1A
キーワードTRANSFERASE / DYRK1A / KINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of amyloid-beta formation / regulation of neurofibrillary tangle assembly / histone H3T45 kinase activity / negative regulation of heterochromatin formation / dual-specificity kinase / splicing factor binding / [RNA-polymerase]-subunit kinase / tau-protein kinase activity / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / negative regulation of microtubule polymerization ...regulation of amyloid-beta formation / regulation of neurofibrillary tangle assembly / histone H3T45 kinase activity / negative regulation of heterochromatin formation / dual-specificity kinase / splicing factor binding / [RNA-polymerase]-subunit kinase / tau-protein kinase activity / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / negative regulation of microtubule polymerization / negative regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of mRNA splicing, via spliceosome / G0 and Early G1 / cytoskeletal protein binding / peptidyl-tyrosine phosphorylation / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat kinase activity / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / positive regulation of RNA splicing / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / tubulin binding / circadian rhythm / tau protein binding / protein autophosphorylation / nervous system development / actin binding / protein tyrosine kinase activity / protein phosphorylation / protein kinase activity / transcription coactivator activity / nuclear speck / ribonucleoprotein complex / axon / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / dendrite / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A/1B, catalytic domain / : / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain ...Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A/1B, catalytic domain / : / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-AWR / PHOSPHATE ION / Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Elkins, J.M. / Soundararajan, M. / Muniz, J.R.C. / Cuny, G. / Higgins, J. / Edwards, A. / Bountra, C. / Knapp, S.
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Dyrk1A with Ldn-211898
著者: Elkins, J.M. / Soundararajan, M. / Muniz, J.R.C. / Cuny, G. / Higgins, J. / Edwards, A. / Bountra, C. / Knapp, S.
履歴
登録2015年2月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年2月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年12月12日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_abbrev
改定 1.22021年7月7日Group: Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: pdbx_database_status / pdbx_refine_tls_group ...pdbx_database_status / pdbx_refine_tls_group / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_site
Item: _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_refine_tls_group.beg_auth_seq_id ..._pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_refine_tls_group.beg_auth_seq_id / _pdbx_refine_tls_group.end_auth_seq_id / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DYRK1A DUAL-SPECIFICITY TYROSINE-PHOSPHORYLATION REGULATED KINASE 1A
B: DYRK1A DUAL-SPECIFICITY TYROSINE-PHOSPHORYLATION REGULATED KINASE 1A
C: DYRK1A DUAL-SPECIFICITY TYROSINE-PHOSPHORYLATION REGULATED KINASE 1A
D: DYRK1A DUAL-SPECIFICITY TYROSINE-PHOSPHORYLATION REGULATED KINASE 1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)180,51218
ポリマ－178,2134
非ポリマー2,29914
水1,15364
1
A: DYRK1A DUAL-SPECIFICITY TYROSINE-PHOSPHORYLATION REGULATED KINASE 1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,0804
ポリマ－44,5531
非ポリマー5273
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: DYRK1A DUAL-SPECIFICITY TYROSINE-PHOSPHORYLATION REGULATED KINASE 1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,1755
ポリマ－44,5531
非ポリマー6224
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: DYRK1A DUAL-SPECIFICITY TYROSINE-PHOSPHORYLATION REGULATED KINASE 1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,0804
ポリマ－44,5531
非ポリマー5273
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: DYRK1A DUAL-SPECIFICITY TYROSINE-PHOSPHORYLATION REGULATED KINASE 1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,1755
ポリマ－44,5531
非ポリマー6224
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.955, 90.891, 232.468
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23D
14B
24C
15B
25D
16C
26D

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Beg auth comp-ID: LYS / Beg label comp-ID: LYS / End auth comp-ID: LYS / End label comp-ID: LYS / Refine code: _

Dom-IDEns-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11AA134 - 48131 - 378
21BB134 - 48131 - 378
12AA134 - 48131 - 378
22CC134 - 48131 - 378
13AA134 - 48031 - 377
23DD134 - 48031 - 377
14BB134 - 48131 - 378
24CC134 - 48131 - 378
15BB134 - 48031 - 377
25DD134 - 48031 - 377
16CC134 - 48031 - 377
26DD134 - 48031 - 377

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.45407, -0.62824, 0.63177), (0.67343, -0.22227, -0.70504), (0.58336, 0.74559, 0.32215)-5.22992, 30.03312, 31.1637
2given(-0.70366, 0.25188, 0.6644), (0.41962, -0.60727, 0.67464), (0.5734, 0.75351, 0.32162)-9.69246, 58.36529, -26.22789
3given(0.22031, -0.97518, -0.02218), (-0.97488, -0.22089, 0.02843), (-0.03263, 0.01536, -0.99935)61.96759, 75.63342, 57.6227

-
要素

#1: タンパク質
DYRK1A DUAL-SPECIFICITY TYROSINE-PHOSPHORYLATION REGULATED KINASE 1A / DUAL SPECIFICITY YAK1-RELATED KINASE / HP86 / PROTEIN KINASE MINIBRAIN HOMOLOG / MNBH / HMNB


分子量: 44553.188 Da / 分子数: 4 / 断片: KINASE DOMAIN, UNP RESIDUES 128-485 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PNIC28-BSA4 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q13627, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物
ChemComp-AWR / 4-(7-METHOXY-1-(TRIFLUOROMETHYL)-9H-PYRIDO[3,4-B]INDOL-9-yl)butan-1-amine


分子量: 337.340 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H18F3N3O
#3: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION


分子量: 94.971 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 64 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5
詳細: 0.2M NA/KPO4, 20% PEG 3350, 10% ETHYLENE GLYCOL, pH 7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.9245
検出器タイプ: DECTRIS PIXEL / 検出器: PIXEL / 日付: 2010年7月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9245 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→45.45 Å / Num. obs: 52473 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 0.18 / Net I/σ(I): 7.4
反射 シェル解像度: 2.7→2.85 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.61 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 95.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0103精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2VX3

2vx3


解像度: 2.7→116.23 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.903 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.883 / SU B: 31.149 / SU ML: 0.288 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 1.003 / ESU R Free: 0.333 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25222 2665 5.1 %RANDOM
Rwork0.22681 ---
obs0.22808 49699 98.37 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 40.729 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.67 Å20 Å20 Å2
2---0.66 Å20 Å2
3----0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→116.23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11111 0 146 64 11321
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.01911519
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0060.0210913
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4431.96615592
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2272.99125054
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.98851366
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.83523.966537
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.699152001
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.3651566
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.210.21658
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.02112880
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0060.022714
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6131.8595488
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.6131.8595487
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.1192.7846846
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.5611.9546031
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A429820.04
12B429820.04
21A432480.04
22C432480.04
31A431280.05
32D431280.05
41B431420.04
42C431420.04
51B428380.04
52D428380.04
61C430580.05
62D430580.05
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.77 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.343 195 -
Rwork0.327 3599 -
obs--97.71 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.90880.1009-0.00972.461-0.3393.72570.0513-0.2774-0.11780.1267-0.102-0.123-0.00210.22090.05060.1154-0.00770.05970.13280.07510.090319.33629.56238.926
21.23990.5028-0.27712.7265-0.10942.63930.01540.0775-0.1008-0.2685-0.12650.03710.1406-0.11290.11110.11940.03370.04070.02530.00330.061113.94724.7949.46
33.360.01160.37813.6782-0.77984.4475-0.0910.1656-0.1995-0.2375-0.1512-0.38990.26060.41040.24230.1530.090.16160.08350.10090.2419.6079.19977.383
41.392-0.096-0.35091.4086-0.46363.071-0.00010.12660.04380.008-0.00160.0668-0.1908-0.16450.00180.140.00680.07060.06860.04120.0777-8.26927.00360.731
51.622-0.1983-0.07255.14460.49932.91760.09860.0457-0.04810.00760.0571-0.1064-0.09840.1484-0.15570.0678-0.00360.02490.0145-0.02760.07519.94474.91719.882
62.34010.2763-0.16941.78760.45041.86-0.02190.4875-0.3162-0.2894-0.30120.4541-0.0413-0.3480.32310.22070.0638-0.10980.2216-0.23310.3031-6.83155.5863.504
72.55731.30160.60132.2411.27722.4187-0.0272-0.08110.064-0.33160.089-0.1415-0.40840.0651-0.06180.24-0.06160.12940.1071-0.00190.141436.42450.96418.647
81.7659-0.1520.47512.3112-0.32133.0237-0.0261-0.62080.02010.21030.2245-0.3454-0.24240.1078-0.19840.1804-0.0620.05860.4659-0.16340.213641.05157.06247.976
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A134 - 241
2X-RAY DIFFRACTION2A242 - 481
3X-RAY DIFFRACTION3B134 - 241
4X-RAY DIFFRACTION4B242 - 481
5X-RAY DIFFRACTION5C134 - 241
6X-RAY DIFFRACTION6C242 - 481
7X-RAY DIFFRACTION7D134 - 241
8X-RAY DIFFRACTION8D242 - 480

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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