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万見
- PDB-5af4: Structure of Lys33-linked diUb -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5af4
タイトルStructure of Lys33-linked diUb
要素UBIQUITIN
キーワードSIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex ...Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Regulation of FZD by ubiquitination / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / p75NTR recruits signalling complexes / Downregulation of ERBB4 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / Pexophagy / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / VLDLR internalisation and degradation / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NF-kB is activated and signals survival / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / Translesion synthesis by REV1 / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by POLK / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Josephin domain DUBs / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Asymmetric localization of PCP proteins / TCF dependent signaling in response to WNT / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / Regulation of NF-kappa B signaling / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Assembly of the pre-replicative complex / Vpu mediated degradation of CD4 / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Degradation of DVL / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of signaling by CBL / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Fanconi Anemia Pathway / Hh mutants are degraded by ERAD / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Negative regulation of FGFR3 signaling / Peroxisomal protein import / Degradation of AXIN / Degradation of GLI1 by the proteasome / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Activation of NF-kappaB in B cells / Regulation of TNFR1 signaling / Termination of translesion DNA synthesis / Negative regulation of FGFR2 signaling / Hedgehog ligand biogenesis / Defective CFTR causes cystic fibrosis / Stabilization of p53 / EGFR downregulation / Negative regulation of FGFR4 signaling / Negative regulation of NOTCH4 signaling / Iron uptake and transport / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Negative regulation of FGFR1 signaling / G2/M Checkpoints / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / Vif-mediated degradation of APOBEC3G
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-C / UBC protein
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Michel, M.A. / Elliott, P.R. / Swatek, K.N. / Simicek, M. / Pruneda, J.N. / Wagstaff, J.L. / Freund, S.M.V. / Komander, D.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2015
タイトル: Assembly and Specific Recognition of K29- and K33-Linked Polyubiquitin.
著者: Michel, M.A. / Elliott, P.R. / Swatek, K.N. / Simicek, M. / Pruneda, J.N. / Wagstaff, J.L. / Freund, S.M.V. / Komander, D.
履歴
登録2015年1月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年3月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年4月15日Group: Database references
改定 1.22019年7月31日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_validate_close_contact / struct_conn
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UBIQUITIN
B: UBIQUITIN
C: UBIQUITIN
D: UBIQUITIN
E: UBIQUITIN
F: UBIQUITIN
G: UBIQUITIN
H: UBIQUITIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,24423
ポリマ－68,8398
非ポリマー1,40515
水2,306128
1
A: UBIQUITIN
B: UBIQUITIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,6787
ポリマ－17,2102
非ポリマー4685
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2420 Å2
ΔGint-36.2 kcal/mol
Surface area7910 Å2
手法PISA
2
G: UBIQUITIN
H: UBIQUITIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,2102
ポリマ－17,2102
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1740 Å2
ΔGint-13.8 kcal/mol
Surface area7610 Å2
手法PISA
3
E: UBIQUITIN
F: UBIQUITIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,3944
ポリマ－17,2102
非ポリマー1842
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2180 Å2
ΔGint-18.5 kcal/mol
Surface area7780 Å2
手法PISA
4
C: UBIQUITIN
D: UBIQUITIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,96210
ポリマ－17,2102
非ポリマー7538
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2890 Å2
ΔGint-46.9 kcal/mol
Surface area8030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)113.075, 113.075, 103.899
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number79
Space group name H-MI4

-
要素

#1: タンパク質
UBIQUITIN / POLYUBIQUITIN-C


分子量: 8604.845 Da / 分子数: 8 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: ISOPEPTIDE LINKAGES BETWEEN A76 C AND B33 NZ, C76 C AND D33 NZ, E76 C AND F33 NZ
由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): ROSETTAII / 参照: UniProt: Q96C32, UniProt: P0CG48*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 128 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細Q96C32 REFERS TO POLYUB, WHICH IS SUBSEQUENTLY PROTEOLYSED TO THE MATURE FORM.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.7 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8 / 詳細: 3M AMMONIUM SULPHATE, 100 MM TRIS PH 8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9763
検出器タイプ: PILATUS / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年2月14日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→45.47 Å / Num. obs: 55562 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 33.77 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 11.9
反射 シェル解像度: 1.85→1.89 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.44 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1UBQ

1ubq


解像度: 1.85→45.469 Å / SU ML: 0.26 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 28.6 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2563 2698 4.9 %
Rwork0.2314 --
obs0.2326 55542 99.73 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 69.57 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→45.469 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4769 0 84 128 4981
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0054911
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9286598
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.0481939
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.038779
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004840
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.85-1.88370.27071250.28252808X-RAY DIFFRACTION100
1.8837-1.91990.30441760.28522739X-RAY DIFFRACTION100
1.9199-1.95910.35621330.27982782X-RAY DIFFRACTION100
1.9591-2.00170.30361260.26582764X-RAY DIFFRACTION99
2.0017-2.04830.29781250.27392757X-RAY DIFFRACTION98
2.0483-2.09950.35261700.27642732X-RAY DIFFRACTION100
2.0995-2.15630.33621390.26762792X-RAY DIFFRACTION100
2.1563-2.21970.28091690.26182764X-RAY DIFFRACTION100
2.2197-2.29140.30431700.25732722X-RAY DIFFRACTION100
2.2914-2.37320.29861470.26842779X-RAY DIFFRACTION100
2.3732-2.46830.30741360.25622793X-RAY DIFFRACTION100
2.4683-2.58060.2951190.26152813X-RAY DIFFRACTION99
2.5806-2.71660.27991410.25812756X-RAY DIFFRACTION100
2.7166-2.88680.30351210.26962815X-RAY DIFFRACTION100
2.8868-3.10960.28421330.26522788X-RAY DIFFRACTION100
3.1096-3.42250.28521150.24022832X-RAY DIFFRACTION100
3.4225-3.91750.2471050.21542821X-RAY DIFFRACTION100
3.9175-4.93470.18491330.17182821X-RAY DIFFRACTION100
4.9347-45.48280.21522150.20422766X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.65061.57980.38166.2446-0.1641.51430.2202-0.2340.40390.0499-0.19770.7193-0.0613-0.05410.01220.18760.01050.01750.1863-0.03420.280353.1239131.289-2.8098
24.3021.2007-0.95394.1189-0.55412.23890.2882-0.55721.21350.348-0.20280.8385-0.43030.1894-0.10320.3383-0.07260.05880.3312-0.10360.516567.7609151.2803-3.0221
33.71712.8445-0.0136.91990.35811.73190.3474-0.2656-0.79730.4334-0.2571-1.5444-0.03010.2541-0.03910.3545-0.0716-0.02030.33060.11790.582588.8506140.1469-1.4787
43.91261.1442-0.50576.0176-0.00961.70540.1729-0.0916-0.8877-0.2054-0.4187-1.11020.15730.10170.25420.28590.01180.03050.22790.06190.425973.9526120.3177-3.676
50.9216-0.19831.12580.50260.30231.9104-0.27190.0823-0.3167-0.43110.44380.64160.5957-1.4082-0.09581.1666-0.742-0.54371.11270.23810.426785.0576136.863824.6914
60.50440.40520.80933.42870.19741.7372-1.28090.92810.1652-1.67230.6827-0.9947-1.24890.7065-0.12281.5578-0.7729-0.11290.85010.01170.4309106.2274149.597725.5883
70.9441-0.4105-0.26490.28420.33541.42590.00020.525-0.0509-0.3217-0.2683-0.3357-0.02811.2193-0.16220.79960.56390.37742.19270.60140.9358.0964127.707822.9304
80.42620.6823-0.44031.1703-0.66681.95660.4071.26821.8306-0.3954-0.4467-0.5655-1.5320.8766-0.10391.2360.00710.25131.56110.85641.568345.5539149.706225.2607
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN 'A' AND (RESID 1 THROUGH 76 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN 'B' AND (RESID 1 THROUGH 74 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN 'C' AND (RESID 1 THROUGH 76 )
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN 'D' AND (RESID 1 THROUGH 73 )
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN 'E' AND (RESID 1 THROUGH 76 )
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN 'F' AND (RESID 1 THROUGH 74 )
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN 'G' AND (RESID 1 THROUGH 73 )
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN 'H' AND (RESID 1 THROUGH 74 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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