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- PDB-5a8f: Structure and genome release mechanism of human cardiovirus Saffo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5a8f
タイトルStructure and genome release mechanism of human cardiovirus Saffold virus-3
要素
  • GENOME POLYPHUMAN SAFFOLD VIRUS-3 VP3 PROTEIN
  • HUMAN SAFFOLD VIRUS-3 VP1
  • HUMAN SAFFOLD VIRUS-3 VP2
キーワードVIRAL PROTEIN / SAFFOLD / VIRUS / CARDIOVIRUS / PICORNAVIRALES / A / ALTERED / VIRION / PARTICLE / CAPSID / GENOME / RNA / SSRNA
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell nucleolus / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / channel activity / monoatomic ion transmembrane transport / RNA helicase activity / RNA helicase / symbiont entry into host cell ...host cell nucleolus / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / channel activity / monoatomic ion transmembrane transport / RNA helicase activity / RNA helicase / symbiont entry into host cell / RNA-directed RNA polymerase / cysteine-type endopeptidase activity / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / virion attachment to host cell / structural molecule activity / ATP hydrolysis activity / proteolysis / RNA binding / zinc ion binding / ATP binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Capsid protein VP4, Picornavirus / Viral protein VP4 subunit / Capsid protein VP4 superfamily, Picornavirus / Helicase/polymerase/peptidase polyprotein, Calicivirus-type / Picornavirus coat protein / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Picornavirus capsid ...Capsid protein VP4, Picornavirus / Viral protein VP4 subunit / Capsid protein VP4 superfamily, Picornavirus / Helicase/polymerase/peptidase polyprotein, Calicivirus-type / Picornavirus coat protein / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種SAFFOLD VIRUS (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 10.6 Å
データ登録者Mullapudi, E. / Novacek, J. / Palkova, L. / Kulich, P. / Lindberg, M. / vanKuppeveld, F.J.M. / Plevka, P.
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2016
タイトル: Structure and Genome Release Mechanism of the Human Cardiovirus Saffold Virus 3.
著者: Edukondalu Mullapudi / Jiří Nováček / Lenka Pálková / Pavel Kulich / A Michael Lindberg / Frank J M van Kuppeveld / Pavel Plevka /
要旨: In order to initiate an infection, viruses need to deliver their genomes into cells. This involves uncoating the genome and transporting it to the cytoplasm. The process of genome delivery is not ...In order to initiate an infection, viruses need to deliver their genomes into cells. This involves uncoating the genome and transporting it to the cytoplasm. The process of genome delivery is not well understood for nonenveloped viruses. We address this gap in our current knowledge by studying the uncoating of the nonenveloped human cardiovirus Saffold virus 3 (SAFV-3) of the family Picornaviridae SAFVs cause diseases ranging from gastrointestinal disorders to meningitis. We present a structure of a native SAFV-3 virion determined to 2.5 Å by X-ray crystallography and an 11-Å-resolution cryo-electron microscopy reconstruction of an "altered" particle that is primed for genome release. The altered particles are expanded relative to the native virus and contain pores in the capsid that might serve as channels for the release of VP4 subunits, N termini of VP1, and the RNA genome. Unlike in the related enteroviruses, pores in SAFV-3 are located roughly between the icosahedral 3- and 5-fold axes at an interface formed by two VP1 and one VP3 subunit. Furthermore, in native conditions many cardioviruses contain a disulfide bond formed by cysteines that are separated by just one residue. The disulfide bond is located in a surface loop of VP3. We determined the structure of the SAFV-3 virion in which the disulfide bonds are reduced. Disruption of the bond had minimal effect on the structure of the loop, but it increased the stability and decreased the infectivity of the virus. Therefore, compounds specifically disrupting or binding to the disulfide bond might limit SAFV infection.
IMPORTANCE: A capsid assembled from viral proteins protects the virus genome during transmission from one cell to another. However, when a virus enters a cell the virus genome has to be released from ...IMPORTANCE: A capsid assembled from viral proteins protects the virus genome during transmission from one cell to another. However, when a virus enters a cell the virus genome has to be released from the capsid in order to initiate infection. This process is not well understood for nonenveloped viruses. We address this gap in our current knowledge by studying the genome release of Human Saffold virus 3 Saffold viruses cause diseases ranging from gastrointestinal disorders to meningitis. We show that before the genome is released, the Saffold virus 3 particle expands, and holes form in the previously compact capsid. These holes serve as channels for the release of the genome and small capsid proteins VP4 that in related enteroviruses facilitate subsequent transport of the virus genome into the cell cytoplasm.
履歴
登録2015年7月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年6月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月22日Group: Database references
改定 1.22016年8月31日Group: Database references
改定 1.32017年8月30日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.42019年10月30日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_validate_close_contact / struct_conn / struct_conn_type
改定 1.52024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-3097
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-3097
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HUMAN SAFFOLD VIRUS-3 VP1
B: GENOME POLYPHUMAN SAFFOLD VIRUS-3 VP3 PROTEIN
C: HUMAN SAFFOLD VIRUS-3 VP2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,3783
ポリマ－74,3783
非ポリマー00
水00
1
A: HUMAN SAFFOLD VIRUS-3 VP1
B: GENOME POLYPHUMAN SAFFOLD VIRUS-3 VP3 PROTEIN
C: HUMAN SAFFOLD VIRUS-3 VP2
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,462,674180
ポリマ－4,462,674180
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: HUMAN SAFFOLD VIRUS-3 VP1
B: GENOME POLYPHUMAN SAFFOLD VIRUS-3 VP3 PROTEIN
C: HUMAN SAFFOLD VIRUS-3 VP2
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 372 kDa, 15 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)371,89015
ポリマ－371,89015
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: HUMAN SAFFOLD VIRUS-3 VP1
B: GENOME POLYPHUMAN SAFFOLD VIRUS-3 VP3 PROTEIN
C: HUMAN SAFFOLD VIRUS-3 VP2
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 446 kDa, 18 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)446,26718
ポリマ－446,26718
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: タンパク質 HUMAN SAFFOLD VIRUS-3 VP1


分子量: 24785.914 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SAFFOLD VIRUS (ウイルス) / 参照: UniProt: C0MHL9
#2: タンパク質 GENOME POLYPHUMAN SAFFOLD VIRUS-3 VP3 PROTEIN


分子量: 20893.826 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SAFFOLD VIRUS (ウイルス) / 参照: UniProt: E3TMG9
#3: タンパク質 HUMAN SAFFOLD VIRUS-3 VP2


分子量: 28698.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SAFFOLD VIRUS (ウイルス) / 参照: UniProt: C0MHL9
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: A PARTICLE OF SAFFOLD VIRUS-3 / タイプ: VIRUS
緩衝液名称: 20MM HEPES, 150MM NACL / pH: 7.5 / 詳細: 20MM HEPES, 150MM NACL
試料濃度: 2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE
詳細: CRYOGEN - LIQUID ETHANE, VITROBOT MARK IV, BLOT FOR 2 SECONDS

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20 / 日付: 2014年9月3日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 55000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3950 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2330 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ傾斜角・最大: 0 °
撮影電子線照射量: 20 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: FEI EAGLE (4k x 4k)
画像スキャンデジタル画像の数: 264

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1JALIGN初期オイラー角割当
2Bsoft３次元再構成
3EMAN2３次元再構成
4J3DR３次元再構成
CTF補正詳細: EACH PARTICLE
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成手法: PROJECTION MATCHING, FOURIER METHODS / 解像度: 10.6 Å / 粒子像の数: 14028 / ピクセルサイズ（公称値）: 2.2176 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 2.2176 Å
詳細: SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-3097. (DEPOSITION ID: 13604).
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: REAL / 詳細: METHOD--LOCAL CORRELATION
精密化最高解像度: 10.6 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 10.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5243 0 0 0 5243

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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