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- PDB-5a89: Crystal structure of the riboflavin kinase module of FAD syntheta... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5a89
タイトルCrystal structure of the riboflavin kinase module of FAD synthetase from Corynebacterium ammoniagenes in complex with FMN and ADP(P 21 21 21)
要素RIBOFLAVIN BIOSYNTHESIS PROTEIN RIBF
キーワードTRANSFERASE / RIBOFLAVIN KINASE DOMAIN / ATP-BINDING / NUCLEOTIDE-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


riboflavin kinase / FAD synthase / FMN adenylyltransferase activity / FAD biosynthetic process / riboflavin kinase activity / FMN biosynthetic process / riboflavin biosynthetic process / phosphorylation / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Riboflavin kinase, bacterial / FAD synthetase / FAD synthetase / Riboflavin kinase domain, bacterial/eukaryotic / Riboflavin kinase / Riboflavin kinase / Riboflavin kinase / Riboflavin kinase-like / Riboflavin kinase domain superfamily / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 ...Riboflavin kinase, bacterial / FAD synthetase / FAD synthetase / Riboflavin kinase domain, bacterial/eukaryotic / Riboflavin kinase / Riboflavin kinase / Riboflavin kinase / Riboflavin kinase-like / Riboflavin kinase domain superfamily / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETIC ACID / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / Bifunctional riboflavin kinase/FMN adenylyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種CORYNEBACTERIUM AMMONIAGENES (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Herguedas, B. / Martinez-Julvez, M. / Hermoso, J.A. / Medina, M.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2015
タイトル: Structural Insights Into the Synthesis of Fmn in Prokaryotic Organisms.
著者: Herguedas, B. / Lans, I. / Sebastian, M. / Hermoso, J.A. / Martinez-Julvez, M. / Medina, M.
履歴
登録2015年7月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年12月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年12月16日Group: Database references
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RIBOFLAVIN BIOSYNTHESIS PROTEIN RIBF
B: RIBOFLAVIN BIOSYNTHESIS PROTEIN RIBF
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,55314
ポリマ－34,2702
非ポリマー2,28312
水6,882382
1
A: RIBOFLAVIN BIOSYNTHESIS PROTEIN RIBF
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,1686
ポリマ－17,1351
非ポリマー1,0335
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: RIBOFLAVIN BIOSYNTHESIS PROTEIN RIBF
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,3858
ポリマ－17,1351
非ポリマー1,2507
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.400, 70.480, 100.080
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 RIBOFLAVIN BIOSYNTHESIS PROTEIN RIBF


分子量: 17135.146 Da / 分子数: 2 / 断片: RIBOFLAVIN KINASE DOMAIN, RESIDUES 183-338 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: KINASE DOMAIN OF FAD SYNTHETASE (A BIFUNCTIONAL ENZYME)
由来: (組換発現) CORYNEBACTERIUM AMMONIAGENES (バクテリア)
プラスミド: PET28A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q59263, riboflavin kinase

-
非ポリマー , 7種, 394分子

#2: 化合物 ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN


分子量: 456.344 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物 ChemComp-ACY / ACETIC ACID / 酢酸


分子量: 60.052 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2
#7: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 382 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細TRUNCATED SEQUENCE OF CAFADS (FROM 183 TO 338 RESIDUE).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 % / 解説: ONLY RFK MODULE OF CAFDS-2X0K-AS SEARCHING MODEL
結晶化pH: 5
詳細: 26-30% PEG 4000, 200 MM LI2SO4 AND 100 MM SODIUM ACETATE PH 5.0 AND 100 MM NAI

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.933
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→35.24 Å / Num. obs: 36054 / % possible obs: 95.7 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 18.5
反射 シェル解像度: 1.65→1.74 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.16 / Mean I/σ(I) obs: 5.1 / % possible all: 76.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0103精密化
MOSFLMデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2X0K

2x0k


解像度: 1.65→57.62 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.957 / SU B: 2.535 / SU ML: 0.051 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.09 / ESU R Free: 0.089 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. FINAL MODEL INCLUDES RESIDUES 186-336 IN CHAIN A AND 186- -338 IN CHAIN B
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.17551 2560 7.1 %RANDOM
Rwork0.14349 ---
obs0.14577 33438 95.39 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 17.154 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.54 Å20 Å20 Å2
2---0.39 Å20 Å2
3----0.15 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→57.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2354 0 142 382 2878
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0192570
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022317
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7722.0093517
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9635336
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5665308
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.36924.492118
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.00415372
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg7.4941512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1040.2382
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0212878
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02580
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7850.9791221
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.7820.9761219
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.3431.461523
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.0831.1531349
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.65→1.693 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.22 173 -
Rwork0.169 1762 -
obs--70.54 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1668-0.11360.04852.17050.26061.49620.02090.0503-0.03160.0707-0.0740.1290.0901-0.09090.05320.0358-0.01880.01970.0162-0.01590.019314.207-24.939-13.807
20.523-0.0015-0.12081.2080.26940.64990.0010.02940.0337-0.0527-0.02520.01860.0215-0.04010.02420.0103-0.00050.00120.0036-0.00110.031718.9976.159-7.835
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A186 - 337
2X-RAY DIFFRACTION2B187 - 338

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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