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- PDB-5a6s: Crystal structure of the CTP1L endolysin reveals how its activity... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5a6s
タイトルCrystal structure of the CTP1L endolysin reveals how its activity is regulated by a secondary translation product
要素(ENDOLYSIN) x 2
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / ENDOLYSIN / SECONDARY TRANSLATION PRODUCT / BACTERIOPHAGE
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidoglycan catabolic process / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity
類似検索 - 分子機能
Rossmann fold - #12090 / Glycoside hydrolase, family 25 / Glycosyl hydrolases family 25 / Glycosyl hydrolase family 25 (GH25) domain profile. / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種CLOSTRIDIUM PHAGE PHICTP1 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Dunne, M. / Leicht, S. / Krichel, B. / Mertens, H.D.T. / Thompson, A. / Krijgsveld, J. / Svergun, D.I. / GomezTorres, N. / Garde, S. / Uetrecht, C. ...Dunne, M. / Leicht, S. / Krichel, B. / Mertens, H.D.T. / Thompson, A. / Krijgsveld, J. / Svergun, D.I. / GomezTorres, N. / Garde, S. / Uetrecht, C. / Narbad, A. / Mayer, M.J. / Meijers, R.
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2016
タイトル: Crystal Structure of the CTP1L Endolysin Reveals How Its Activity Is Regulated by a Secondary Translation Product.
著者: Matthew Dunne / Stefan Leicht / Boris Krichel / Haydyn D T Mertens / Andrew Thompson / Jeroen Krijgsveld / Dmitri I Svergun / Natalia Gómez-Torres / Sonia Garde / Charlotte Uetrecht / Arjan ...著者: Matthew Dunne / Stefan Leicht / Boris Krichel / Haydyn D T Mertens / Andrew Thompson / Jeroen Krijgsveld / Dmitri I Svergun / Natalia Gómez-Torres / Sonia Garde / Charlotte Uetrecht / Arjan Narbad / Melinda J Mayer / Rob Meijers /
要旨: Bacteriophages produce endolysins, which lyse the bacterial host cell to release newly produced virions. The timing of lysis is regulated and is thought to involve the activation of a molecular ...Bacteriophages produce endolysins, which lyse the bacterial host cell to release newly produced virions. The timing of lysis is regulated and is thought to involve the activation of a molecular switch. We present a crystal structure of the activated endolysin CTP1L that targets Clostridium tyrobutyricum, consisting of a complex between the full-length protein and an N-terminally truncated C-terminal cell wall binding domain (CBD). The truncated CBD is produced through an internal translation start site within the endolysin gene. Mutants affecting the internal translation site change the oligomeric state of the endolysin and reduce lytic activity. The activity can be modulated by reconstitution of the full-length endolysin-CBD complex with free CBD. The same oligomerization mechanism applies to the CD27L endolysin that targets Clostridium difficile and the CS74L endolysin that targets Clostridium sporogenes. When the CTP1L endolysin gene is introduced into the commensal bacterium Lactococcus lactis, the truncated CBD is also produced, showing that the alternative start codon can be used in other bacterial species. The identification of a translational switch affecting oligomerization presented here has implications for the design of effective endolysins for the treatment of bacterial infections.
履歴
登録2015年7月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年12月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月16日Group: Database references
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_sheet / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_sheet.number_strands / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ENDOLYSIN
B: ENDOLYSIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,5197
ポリマ－41,9082
非ポリマー6115
水8,647480
1
A: ENDOLYSIN
B: ENDOLYSIN
ヘテロ分子

A: ENDOLYSIN
B: ENDOLYSIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,03814
ポリマ－83,8174
非ポリマー1,22110
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
Buried area8420 Å2
ΔGint-50.1 kcal/mol
Surface area31650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)136.197, 136.197, 56.457
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 ENDOLYSIN


分子量: 32877.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) CLOSTRIDIUM PHAGE PHICTP1 (ファージ)
株: CTP1L / 解説: TARGET AGAINST CLOSTRIDIUM TYROBUTYRICUM / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: D9ZNF3
#2: タンパク質 ENDOLYSIN


分子量: 9031.121 Da / 分子数: 1
Fragment: TRUNCATED CELL WALL BINDING DOMAIN, RESIDUES 195-274
Mutation: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) CLOSTRIDIUM PHAGE PHICTP1 (ファージ)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: D9ZNF3

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非ポリマー , 4種, 485分子

#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-1PE / PENTAETHYLENE GLYCOL / PEG400 / ペンタエチレングリコ-ル


分子量: 238.278 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H22O6 / コメント: 沈殿剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 480 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細THIS CHAIN IS A TRUNCATED CELL WALL BINDING DOMAIN THAT IS THE RESULT OF SECONDARY TRANSLATION ...THIS CHAIN IS A TRUNCATED CELL WALL BINDING DOMAIN THAT IS THE RESULT OF SECONDARY TRANSLATION WITHIN THE ENDOLYSIN GENE. THE VAL195 IS REPLACED BY A METHIONINE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.62 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 5-10 % PEG 8000, 20 MM TRIS PH 8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.98
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 詳細: KB MIRRORS
放射モノクロメーター: SI 1 1 1 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→30 Å / Num. obs: 40146 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.2 % / Rmerge(I) obs: 0.15 / Net I/σ(I): 9.6
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 8 % / Rmerge(I) obs: 0.75 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0029精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 1JFX AND 2NW0 HYBRID MODEL

1jfx

2nw0


解像度: 1.9→19.9 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / SU B: 2.55 / SU ML: 0.075 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.11 / ESU R Free: 0.114 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20468 2132 5 %RANDOM
Rwork0.16196 ---
obs0.16412 40146 99.87 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 26.486 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.05 Å20 Å20 Å2
2---0.05 Å20 Å2
3---0.09 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→19.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2780 0 39 480 3299
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.022869
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022692
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.81.9513881
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.86536173
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1515350
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.17525.149134
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.80815471
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.649158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1270.2435
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.023275
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02681
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.901→1.95 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.324 151 -
Rwork0.273 2913 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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