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- PDB-5a4p: Structure of UBE2Z provides functional insight into specificity i... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5a4p
タイトルStructure of UBE2Z provides functional insight into specificity in the FAT10 conjugation machinery
要素UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 Z
キーワードLIGASE / E2 ENZYME / FAT10 CONJUGATION / UBIQUITIN CONJUGATION
機能・相同性
機能・相同性情報


E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme activity / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / molecular adaptor activity / protein ubiquitination / positive regulation of apoptotic process / apoptotic process / negative regulation of apoptotic process ...E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme activity / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / molecular adaptor activity / protein ubiquitination / positive regulation of apoptotic process / apoptotic process / negative regulation of apoptotic process / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like
類似検索 - ドメイン・相同性
MALONATE ION / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 Z
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Schelpe, J. / Monte, D. / Dewitte, F. / Sixma, T.K. / Rucktooa, P.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2016
タイトル: Structure of Ube2Z Provides Functional Insight Into Specificity in the Fat10 Conjugation Machinery
著者: Schelpe, J. / Monte, D. / Dewitte, F. / Sixma, T.K. / Rucktooa, P.
履歴
登録2015年6月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年11月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年11月25日Group: Database references
改定 1.22016年1月20日Group: Database references
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 Z
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,9728
ポリマ－38,2491
非ポリマー7227
水41423
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.309, 57.800, 105.090
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121

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要素

#1: タンパク質 UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 Z / UBA6-SPECIFIC E2 CONJUGATING ENZYME 1 / USE1 / UBIQUITIN CARRIER PROTEIN Z / UBIQUITIN-PROTEIN ...UBA6-SPECIFIC E2 CONJUGATING ENZYME 1 / USE1 / UBIQUITIN CARRIER PROTEIN Z / UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE Z / UBE2Z


分子量: 38249.082 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PETNKI-HIS-3C-LIC-KAN / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9H832, ubiquitin-protein ligase
#2: 化合物
ChemComp-MLI / MALONATE ION / マロナ-ト


分子量: 102.046 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H2O4
#3: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 23 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 31 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 17% (W/V) PEG1500, 0.1M MMT PH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 1.03679
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年7月11日 / 詳細: BENT MIRROR
放射モノクロメーター: SILICON CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.03679 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→38.89 Å / Num. obs: 16612 / % possible obs: 94.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.7 % / Biso Wilson estimate: 32.33 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル解像度: 2.1→2.16 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.59 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 95.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.2精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1X23

1x23


解像度: 2.1→38.88 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.915 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8777 / SU R Cruickshank DPI: 0.227 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.229 / SU Rfree Blow DPI: 0.197 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.198
詳細: IDEAL-DIST CONTACT TERM CONTACT SETUP. ALL ATOMS HAVE CCP4 ATOM TYPE FROM LIBRARY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2782 816 4.91 %RANDOM
Rwork0.2352 ---
obs0.2372 16612 99.25 %-
原子変位パラメータBiso mean: 58.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--12.9951 Å20 Å20 Å2
2--5.1972 Å20 Å2
3---7.7979 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.425 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→38.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1835 0 49 23 1907
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.011936HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg12615HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d882SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes43HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes284HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it1936HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.94
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion3.14
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion237SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2173SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.25 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3213 153 5.17 %
Rwork0.2575 2807 -
all0.2608 2960 -
obs--99.25 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 18.1054 Å / Origin y: 22.8326 Å / Origin z: 121.425 Å
111213212223313233
T0.304 Å2-0.105 Å2-0.0341 Å2--0.304 Å20.0242 Å2---0.304 Å2
L0.9913 °2-1.0459 °2-0.5264 °2-2.9677 °2-0.1666 °2--3.0124 °2
S0.02 Å °0.0913 Å °0.174 Å °0.0638 Å °-0.0706 Å °-0.022 Å °0.096 Å °-0.1028 Å °0.0506 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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