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- PDB-5a4b: Mutations in the Calponin homology domain of Alpha-Actinin-2 affe... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5a4b
タイトルMutations in the Calponin homology domain of Alpha-Actinin-2 affect Actin binding and incorporation in muscle.
要素HUMAN ALPHA-ACTININ-2
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / CALPONIN HOMOLOGY DOMAINS
機能・相同性
機能・相同性情報


actin filament uncapping / FATZ binding / titin Z domain binding / phospholipase C-activating angiotensin-activated signaling pathway / positive regulation of endocytic recycling / positive regulation of cation channel activity / negative regulation of protein localization to cell surface / channel activator activity / LIM domain binding / microspike assembly ...actin filament uncapping / FATZ binding / titin Z domain binding / phospholipase C-activating angiotensin-activated signaling pathway / positive regulation of endocytic recycling / positive regulation of cation channel activity / negative regulation of protein localization to cell surface / channel activator activity / LIM domain binding / microspike assembly / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / postsynaptic actin cytoskeleton / positive regulation of potassium ion transport / focal adhesion assembly / muscle cell development / Striated Muscle Contraction / Nephrin family interactions / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / cardiac muscle cell development / structural constituent of muscle / sarcomere organization / cortical actin cytoskeleton / pseudopodium / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / negative regulation of potassium ion transport / Long-term potentiation / postsynaptic density, intracellular component / cytoskeletal protein binding / titin binding / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / platelet alpha granule lumen / regulation of membrane potential / cell projection / protein localization to plasma membrane / filopodium / actin filament / postsynaptic density membrane / Z disc / actin filament binding / integrin binding / cell junction / Platelet degranulation / actin cytoskeleton organization / RAF/MAP kinase cascade / regulation of apoptotic process / dendritic spine / transmembrane transporter binding / cytoskeleton / transcription coactivator activity / cell adhesion / protein domain specific binding / focal adhesion / calcium ion binding / glutamatergic synapse / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Calponin-like domain / EF-hand, Ca insensitive / Ca2+ insensitive EF hand / Ca2+ insensitive EF hand / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats / Actinin-type actin-binding domain signature 1. ...Calponin-like domain / EF-hand, Ca insensitive / Ca2+ insensitive EF hand / Ca2+ insensitive EF hand / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 2.01 Å
データ登録者Haywood, N.J. / Wolny, M. / Trinh, C.H. / Shuping, Y. / Edwards, T.A. / Peckham, M.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2016
タイトル: Hypertrophic Cardiomyopathy Mutations in the Calponin-Homology Domain of Actn2 Affect Actin Binding and Cardiomyocyte Z-Disc Incorporation.
著者: Haywood, N. / Wolny, M. / Rogers, B. / Trinh, C.H. / Shuping, Y. / Edwards, T.A. / Peckham, M.
履歴
登録2015年6月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年6月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年8月24日Group: Database references
改定 1.22024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HUMAN ALPHA-ACTININ-2
B: HUMAN ALPHA-ACTININ-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,9262
ポリマ－56,9262
非ポリマー00
水3,621201
1
A: HUMAN ALPHA-ACTININ-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,4631
ポリマ－28,4631
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: HUMAN ALPHA-ACTININ-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,4631
ポリマ－28,4631
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.390, 46.630, 69.860
Angle α, β, γ (deg.)73.80, 80.02, 75.05
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 HUMAN ALPHA-ACTININ-2 / ALPHA-ACTININ SKELETAL MUSCLE ISOFORM 2 / F-ACTIN CROSS-LINKING PROTEIN / HUMAN ALPHA-ACTININ-2


分子量: 28462.750 Da / 分子数: 2 / 断片: CALPONIN HOMOLOGY DOMAIN, RESIDUES 19-266 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P35609
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 201 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細DOMAIN CONTAINING RESIDUES 19 TO 266. POINT MUTATION A119T AT POSITION 119.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 39 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5 / 詳細: 24% POLYETHYLENE GLYCOL 3350, pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 1
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年1月31日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI (111) DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.01→66.68 Å / Num. obs: 28251 / % possible obs: 95 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 6.2
反射 シェル解像度: 2.01→2.06 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.25 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 95.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0123精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: OTHER
開始モデル: NONE

解像度: 2.01→66.68 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.916 / SU B: 5.603 / SU ML: 0.149 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.234 / ESU R Free: 0.183 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23464 1404 5 %RANDOM
Rwork0.19756 ---
obs0.19943 26847 95 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.42 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.15 Å20.24 Å20.19 Å2
2--0.33 Å21.6 Å2
3----1.35 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.01→66.68 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3588 0 0 201 3789
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0193660
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023604
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4081.9554940
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.96438294
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5925444
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.63324.286168
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.85115692
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.6821524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.2550
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.024066
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02826
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3792.1971782
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.3792.1961781
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.2293.2872224
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.6912.4181878
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.01→2.062 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.299 105 -
Rwork0.262 1948 -
obs--94.91 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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