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Yorodumi- PDB-5a0x: Substrate peptide-bound structure of metalloprotease Zmp1 variant... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5a0x | |||||||||
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Title | Substrate peptide-bound structure of metalloprotease Zmp1 variant E143AY178F from Clostridium difficile | |||||||||
Components |
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Keywords | HYDROLASE / METALLOPROTEASE / PROLINE SPECIFICITY | |||||||||
Function / homology | Function and homology information Pro-Pro endopeptidase / metallopeptidase activity / proteolysis / extracellular region / metal ion binding Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | CLOSTRIDIUM DIFFICILE (bacteria) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.7 Å | |||||||||
Authors | Schacherl, M. / Pichlo, C. / Neundorf, I. / Baumann, U. | |||||||||
Citation | Journal: Structure / Year: 2015 Title: Structural Basis of Proline-Proline Peptide Bond Specificity of the Metalloprotease Zmp1 Implicated in Motility of Clostridium Difficile. Authors: Schacherl, M. / Pichlo, C. / Neundorf, I. / Baumann, U. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5a0x.cif.gz | 241.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5a0x.ent.gz | 199.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5a0x.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5a0x_validation.pdf.gz | 435.7 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5a0x_full_validation.pdf.gz | 435.8 KB | Display | |
Data in XML | 5a0x_validation.xml.gz | 20.4 KB | Display | |
Data in CIF | 5a0x_validation.cif.gz | 30.5 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/a0/5a0x ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/a0/5a0x | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 5a0pSC 5a0rC 5a0sC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS oper: (Code: given Matrix: (-0.8775, -0.0958, -0.47), Vector: |
-Components
#1: Protein | Mass: 21909.646 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: YES Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: WITHOUT SIGNAL PEPTIDE (MISSING AA 1-26), CLEAVED N-TERMINAL HIS-TAG WITH THROMBIN, RESULTING GSH- OVERHANG Source: (gene. exp.) CLOSTRIDIUM DIFFICILE (bacteria) / Strain: 630 / Production host: ESCHERICHIA COLI (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / Variant (production host): STAR References: UniProt: Q183R7, Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Metalloendopeptidases #2: Protein/peptide | Mass: 774.883 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) CLOSTRIDIUM DIFFICILE (bacteria) #3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | Nonpolymer details | AMIDATION (NH2): AMIDATION AT THE C-TERMINUS OF THE SUBSTRATE PEPTIDE ACETYLATION (ACE): ...AMIDATION (NH2): AMIDATION AT THE C-TERMINUS OF THE SUBSTRATE PEPTIDE ACETYLATIO | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.46 Å3/Da / Density % sol: 50.08 % / Description: NONE |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / pH: 9 Details: 2.25 AMMONIUM PHOSPHATE DIBASIC, 0.1 M TRIS PH 9.0 GROWN AT 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X06DA / Wavelength: 1 |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 2M / Detector: PIXEL / Date: Feb 26, 2015 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.7→40.9 Å / Num. obs: 43083 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(I): 2 / Redundancy: 6 % / Biso Wilson estimate: 16.49 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 9.58 |
Reflection shell | Resolution: 1.7→1.8 Å / Redundancy: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.41 / Mean I/σ(I) obs: 2.78 / % possible all: 87.8 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 5A0P Resolution: 1.7→40.85 Å / SU ML: 0.18 / σ(F): 1.38 / Phase error: 20.01 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 19.02 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.7→40.85 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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