+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5a0p | |||||||||
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Title | Apo-structure of metalloprotease Zmp1 from Clostridium difficile | |||||||||
Components | ZINC METALLOPROTEASE ZMP1 | |||||||||
Keywords | HYDROLASE | |||||||||
Function / homology | Function and homology information Pro-Pro endopeptidase / metallopeptidase activity / proteolysis / extracellular region / metal ion binding Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | CLOSTRIDIUM DIFFICILE (bacteria) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / SAD / Resolution: 1.398 Å | |||||||||
Authors | Schacherl, M. / Pichlo, C. / Neundorf, I. / Baumann, U. | |||||||||
Citation | Journal: Structure / Year: 2015 Title: Structural Basis of Proline-Proline Peptide Bond Specificity of the Metalloprotease Zmp1 Implicated in Motility of Clostridium Difficile. Authors: Schacherl, M. / Pichlo, C. / Neundorf, I. / Baumann, U. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5a0p.cif.gz | 238.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5a0p.ent.gz | 198.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5a0p.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5a0p_validation.pdf.gz | 422.4 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5a0p_full_validation.pdf.gz | 422.4 KB | Display | |
Data in XML | 5a0p_validation.xml.gz | 21.1 KB | Display | |
Data in CIF | 5a0p_validation.cif.gz | 32.2 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/a0/5a0p ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/a0/5a0p | HTTPS FTP |
-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS oper: (Code: given Matrix: (1, 0.0024, 0.0064), Vector: |
-Components
#1: Protein | Mass: 21983.684 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: WITHOUT SIGNAL PEPTIDE (MISSING AA 1-26), CLEAVED N-TERMINAL HIS-TAG WITH THROMBIN, RESULTING GSH- OVERHANG Source: (gene. exp.) CLOSTRIDIUM DIFFICILE (bacteria) / Strain: 630 / Production host: ESCHERICHIA COLI (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / Variant (production host): STAR References: UniProt: Q183R7, Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Metalloendopeptidases #2: Chemical | #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.28 Å3/Da / Density % sol: 46.11 % Description: SUBSTRUCTURE SOLVED BY ZINC-SAD USING PEAK DATA AT 1.28254 A, COLLECTED TO 1.67 A RESOLUTION |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / pH: 8 Details: 2.1 M AMMONIUM PHOSPHATE, 0.1 M TRIS PH 8.0 AT 293 K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X06DA / Wavelength: 1 |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Jun 5, 2014 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.4→45.5 Å / Num. obs: 71874 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(I): 2 / Redundancy: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 13.29 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 15.66 |
Reflection shell | Resolution: 1.4→1.49 Å / Redundancy: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.52 / Mean I/σ(I) obs: 2.48 / % possible all: 95.6 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: SAD Starting model: NONE Resolution: 1.398→45.53 Å / SU ML: 0.13 / σ(F): 1.36 / Phase error: 17.21 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 17.96 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.398→45.53 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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