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- PDB-5a0r: Product peptide-bound structure of metalloprotease Zmp1 variant E... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5a0r
タイトルProduct peptide-bound structure of metalloprotease Zmp1 variant E143A from Clostridium difficile
要素
  • PRODUCT PEPTIDE
  • ZINC METALLOPROTEASE ZMP1
キーワードHYDROLASE / METALLOPROTEASE / ZMP1 / PROLINE SPECIFICITY
機能・相同性
機能・相同性情報


Pro-Pro endopeptidase / metallopeptidase activity / proteolysis / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Anthrax toxin, lethal/endema factor, N-/C-terminal / : / Anthrax toxin lethal factor, N- and C-terminal domain / Anthrax toxin lethal factor (ATLF)-like domain profile. / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Pro-Pro endopeptidase
類似検索 - 構成要素
生物種CLOSTRIDIUM DIFFICILE (バクテリア)
SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.251 Å
データ登録者Schacherl, M. / Pichlo, C. / Neundorf, I. / Baumann, U.
引用ジャーナル: Structure / : 2015
タイトル: Structural Basis of Proline-Proline Peptide Bond Specificity of the Metalloprotease Zmp1 Implicated in Motility of Clostridium Difficile.
著者: Schacherl, M. / Pichlo, C. / Neundorf, I. / Baumann, U.
履歴
登録2015年4月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年9月16日Group: Database references
改定 1.22019年3月6日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc ...exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.02019年10月23日Group: Atomic model / Data collection / Other / カテゴリ: atom_site / pdbx_database_status
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 2.12024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.22024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ZINC METALLOPROTEASE ZMP1
B: ZINC METALLOPROTEASE ZMP1
D: PRODUCT PEPTIDE
E: PRODUCT PEPTIDE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,31810
ポリマ-44,8184
非ポリマー4996
8,179454
1
A: ZINC METALLOPROTEASE ZMP1
D: PRODUCT PEPTIDE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,7516
ポリマ-22,4092
非ポリマー3424
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1690 Å2
ΔGint-42.2 kcal/mol
Surface area9250 Å2
手法PISA
2
B: ZINC METALLOPROTEASE ZMP1
E: PRODUCT PEPTIDE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,5674
ポリマ-22,4092
非ポリマー1582
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1420 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area9080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.060, 42.960, 119.210
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.54, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
22
/ NCSアンサンブル:
ID
1
2

NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.864, 0.1518, -0.4801), (0.1323, -0.9884, -0.0744), (-0.4858, 0.0008, -0.8741)
ベクター: 124.5911, 9.1758, 483.6919)

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要素

#1: タンパク質 ZINC METALLOPROTEASE ZMP1 / ZMP1


分子量: 21925.646 Da / 分子数: 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: WITHOUT SIGNAL PEPTIDE (MISSING AA 1-26), CLEAVED N-TERMINAL HIS-TAG WITH THROMBIN, RESULTING GSH- OVERHANG
由来: (組換発現) CLOSTRIDIUM DIFFICILE (バクテリア)
: 630 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): STAR
参照: UniProt: Q183R7, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ
#2: タンパク質・ペプチド PRODUCT PEPTIDE


分子量: 483.515 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : Zn
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 454 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細ACETYLATION (ACE): ACETYLATION AT THE N-TERMINUS OF PRODUCT PEPTIDE GLYCEROL (GOL): ORIGINATES FROM ...ACETYLATION (ACE): ACETYLATION AT THE N-TERMINUS OF PRODUCT PEPTIDE GLYCEROL (GOL): ORIGINATES FROM CRYO-SOLUTION

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.14 % / 解説: NONE
結晶化温度: 293 K / pH: 7
詳細: 1.8 M AMMONIUM PHOSPHATE DIBASIC, 0.1 M TRIS PH 8.5 GROWN AT 293 K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年10月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.25→40.4 Å / Num. obs: 102218 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 12.32 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 15.82
反射 シェル解像度: 1.25→1.33 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.45 / Mean I/σ(I) obs: 2.67 / % possible all: 93.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASERin位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 5A0P
解像度: 1.251→40.411 Å / SU ML: 0.1 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 15.3 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.162 5111 5 %
Rwork0.1415 --
obs0.1425 102215 98.55 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 19.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.251→40.411 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3080 0 26 454 3560
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0153237
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4894387
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.8251191
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.069476
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009574
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.2508-1.2650.26571430.24282726X-RAY DIFFRACTION81
1.265-1.27990.23751650.21793127X-RAY DIFFRACTION97
1.2799-1.29550.21111640.21853131X-RAY DIFFRACTION96
1.2955-1.31190.22011660.20473147X-RAY DIFFRACTION97
1.3119-1.32920.2151680.20213197X-RAY DIFFRACTION98
1.3292-1.34740.18681690.18863203X-RAY DIFFRACTION98
1.3474-1.36670.22061700.18843229X-RAY DIFFRACTION100
1.3667-1.38710.20091730.18453292X-RAY DIFFRACTION99
1.3871-1.40870.19491680.18023194X-RAY DIFFRACTION100
1.4087-1.43180.21271760.17113340X-RAY DIFFRACTION100
1.4318-1.45650.17071690.16713217X-RAY DIFFRACTION100
1.4565-1.4830.17541740.16143289X-RAY DIFFRACTION100
1.483-1.51150.15981680.15453200X-RAY DIFFRACTION100
1.5115-1.54240.16441750.1463317X-RAY DIFFRACTION100
1.5424-1.57590.16941690.14513230X-RAY DIFFRACTION100
1.5759-1.61260.1661740.14163302X-RAY DIFFRACTION100
1.6126-1.65290.15561710.14333238X-RAY DIFFRACTION100
1.6529-1.69760.1591710.14663248X-RAY DIFFRACTION100
1.6976-1.74760.1651710.14823255X-RAY DIFFRACTION100
1.7476-1.8040.18251710.14183250X-RAY DIFFRACTION99
1.804-1.86840.1641730.1413292X-RAY DIFFRACTION99
1.8684-1.94320.15151720.13813258X-RAY DIFFRACTION99
1.9432-2.03170.15391720.13273264X-RAY DIFFRACTION99
2.0317-2.13880.12521710.12673255X-RAY DIFFRACTION99
2.1388-2.27280.131730.12443282X-RAY DIFFRACTION99
2.2728-2.44820.13741730.12523286X-RAY DIFFRACTION100
2.4482-2.69460.16221740.13143313X-RAY DIFFRACTION100
2.6946-3.08440.16471740.13523307X-RAY DIFFRACTION100
3.0844-3.88550.15771730.1263291X-RAY DIFFRACTION99
3.8855-40.43220.15831810.13263424X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.9090.430.2733.29481.01641.5215-0.04020.0965-0.0269-0.2440.0196-0.09-0.05360.05080.02110.1176-0.00890.0220.07060.00820.0633-44.064-1.8462242.7659
27.75924.5164-2.49862.6752-1.21942.7351-0.02780.10410.4427-0.05430.15810.3292-0.2427-0.252-0.09980.11610.0326-0.00520.13740.00950.1965-60.30772.3506253.8047
37.05-0.5642.10325.5859-0.30757.0672-0.1787-0.70980.11780.54790.05610.0253-0.196-0.03370.13630.13970.03840.02930.2740.00410.1328-57.8572-4.7919265.9928
41.61960.11440.36061.9472-0.09211.8226-0.0555-0.09540.05050.0254-0.01240.016-0.0773-0.04820.06310.08230.00530.00390.08320.00230.0695-48.6351-4.273255.4074
52.18490.85063.38340.9488-0.04278.30790.0906-0.103-0.083-0.0704-0.0608-0.07870.4092-0.1811-0.05660.15410.00970.02310.0711-0.00170.1045-47.2046-23.7222255.9894
63.51260.5038-1.27162.4097-0.21163.62290.0089-0.1751-0.01320.2094-0.0392-0.0990.0378-0.0330.03690.09150.0054-0.01360.08720.01010.0967-43.9029-14.8621260.7772
73.00751.1280.57944.057-0.60011.2639-0.0596-0.0027-0.3318-0.0464-0.0075-0.50890.170.24350.04320.08620.0340.03840.11480.01790.1882-34.197-17.9199254.4646
82.34442.11990.36315.75971.95782.53640.1158-0.07660.02940.0871-0.1405-0.09830.00670.01390.02670.06780.0218-0.0220.12030.02810.1047-28.9098-18.555293.9321
90.8842-0.1014-0.09093.96722.19082.38630.0292-0.0354-0.01570.0109-0.0442-0.0969-0.02990.08260.01740.0564-0.0011-0.0120.11320.01320.0801-31.5729-12.8923291.533
108.8317-5.0475-1.4777.16731.98962.95380.0686-0.3973-0.38850.17240.11190.22480.2899-0.2635-0.16260.1009-0.0305-0.02290.14250.06230.1923-48.8537-21.3849290.3352
115.8521.02942.32711.79341.5573.50790.03980.2885-0.0858-0.1106-0.01810.2378-0.0956-0.1066-0.01710.10380.0138-0.00170.1120.02070.1273-49.3095-15.2209282.7633
121.41320.33310.91663.53130.31081.91430.0050.1066-0.0513-0.2358-0.0044-0.0397-0.07660.11380.00020.07860.00250.00290.10940.00440.0754-38.2141-11.7572282.2401
132.6793-0.62750.97483.6178-1.06647.9595-0.0620.06390.19080.06340.0260.176-0.4206-0.2171-0.00150.1527-0.0019-0.030.0868-0.00730.1433-42.01016.4708283.9466
143.59650.41091.04781.37580.51512.3046-0.13280.16270.0848-0.2051-0.01810.0374-0.11620.05970.14820.15180.0009-0.00190.120.02080.0999-40.5928-1.9201277.4982
152.3361-1.6886-1.36056.55311.55053.59150.00460.03220.1046-0.32890.1251-0.4195-0.30880.3108-0.12280.1333-0.04020.01240.17030.02420.1403-29.47432.674278.38
165.4882-0.71054.51292.0757-1.02433.81470.2019-0.39750.28420.02570.00270.24770.0699-0.6008-0.18720.15020.00180.01340.2105-0.0080.1743-54.6572-9.0777257.1555
179.06123.8719-1.77619.7523-4.4322.04710.2129-0.1841-0.01470.19670.03220.2292-0.35890.1401-0.23110.3299-0.03810.03610.2837-0.04330.231-47.2121-9.4036285.2446
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN 'A' AND (RESID 29 THROUGH 82 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN 'A' AND (RESID 83 THROUGH 95 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN 'A' AND (RESID 96 THROUGH 109 )
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN 'A' AND (RESID 110 THROUGH 151 )
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN 'A' AND (RESID 152 THROUGH 169 )
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN 'A' AND (RESID 170 THROUGH 195 )
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN 'A' AND (RESID 196 THROUGH 220 )
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN 'B' AND (RESID 30 THROUGH 50 )
9X-RAY DIFFRACTION9CHAIN 'B' AND (RESID 51 THROUGH 82 )
10X-RAY DIFFRACTION10CHAIN 'B' AND (RESID 83 THROUGH 95 )
11X-RAY DIFFRACTION11CHAIN 'B' AND (RESID 96 THROUGH 124 )
12X-RAY DIFFRACTION12CHAIN 'B' AND (RESID 125 THROUGH 151 )
13X-RAY DIFFRACTION13CHAIN 'B' AND (RESID 152 THROUGH 169 )
14X-RAY DIFFRACTION14CHAIN 'B' AND (RESID 170 THROUGH 195 )
15X-RAY DIFFRACTION15CHAIN 'B' AND (RESID 196 THROUGH 220 )
16X-RAY DIFFRACTION16CHAIN 'D' AND (RESID 2 THROUGH 5 )
17X-RAY DIFFRACTION17CHAIN 'E' AND (RESID 2 THROUGH 5 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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