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Yorodumi- PDB-4zup: Crystal structure of acetylpolyamine amidohydrolase from Mycoplan... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4zup | ||||||
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Title | Crystal structure of acetylpolyamine amidohydrolase from Mycoplana ramosa in complex with a hydroxamate inhibitor | ||||||
Components | Acetylpolyamine aminohydrolase | ||||||
Keywords | Hydrolase/Hydrolase inhibitor / acetylpolyamine amidohydrolase / arginase fold / enzyme-inhibitor complex / polyamine / Hydrolase-Hydrolase inhibitor complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information acetylspermidine deacetylase / acetylspermidine deacetylase activity / acetylputrescine deacetylase / acetylputrescine deacetylase activity / Hydrolases; Acting on carbon-nitrogen bonds, other than peptide bonds; In linear amides / histone deacetylase activity / metal ion binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Mycoplana ramosa (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.421 Å | ||||||
Authors | Decroos, C. / Christianson, D.W. | ||||||
Funding support | United States, 1items
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Citation | Journal: Biochemistry / Year: 2015 Title: Design, Synthesis, and Evaluation of Polyamine Deacetylase Inhibitors, and High-Resolution Crystal Structures of Their Complexes with Acetylpolyamine Amidohydrolase. Authors: Decroos, C. / Christianson, D.W. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4zup.cif.gz | 296.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4zup.ent.gz | 238.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4zup.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zu/4zup ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zu/4zup | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 4zumC 4zunC 4zuoC 4zuqC 4zurC 3q9bS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 1 types, 2 molecules AB
#1: Protein | Mass: 36369.992 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Mycoplana ramosa (bacteria) / Gene: aphA, aph / Plasmid: pET-21b / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21 (DE3) / References: UniProt: Q48935 |
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-Non-polymers , 6 types, 938 molecules
#2: Chemical | ChemComp-ZN / #3: Chemical | ChemComp-K / #4: Chemical | #5: Chemical | ChemComp-GOL / #6: Chemical | ChemComp-NO3 / #7: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.37 Å3/Da / Density % sol: 48.01 % |
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Crystal grow | Temperature: 294 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 8 / Details: 0.2 M KNO3, 20% (w/v) PEG 3,350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: NSLS / Beamline: X29A / Wavelength: 1.075 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Oct 23, 2013 |
Radiation | Monochromator: Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.075 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.42→38.7 Å / Num. obs: 126724 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 24.3 |
Reflection shell | Resolution: 1.42→1.47 Å / Redundancy: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.398 / Mean I/σ(I) obs: 5 / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3Q9B Resolution: 1.421→38.682 Å / SU ML: 0.11 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / Phase error: 12.98 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.421→38.682 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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