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- PDB-4ztg: Ebola virus nucleoprotein bound to VP35 chaperoning peptide P22121 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ztg
タイトルEbola virus nucleoprotein bound to VP35 chaperoning peptide P22121
要素Polymerase cofactor VP35,Nucleoprotein fusion protein
キーワードVIRAL PROTEIN / nucleoprotein / chaperone / RNA-bindng
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated suppression of host defenses / symbiont-mediated suppression of host RNAi-mediated antiviral immune response / negative regulation of miRNA-mediated gene silencing / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IKBKE activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF7 activity / symbiont-mediated suppression of host antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class II / symbiont-mediated suppression of host PKR/eIFalpha signaling / positive regulation of protein sumoylation / viral RNA genome packaging / helical viral capsid ...symbiont-mediated suppression of host defenses / symbiont-mediated suppression of host RNAi-mediated antiviral immune response / negative regulation of miRNA-mediated gene silencing / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IKBKE activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF7 activity / symbiont-mediated suppression of host antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class II / symbiont-mediated suppression of host PKR/eIFalpha signaling / positive regulation of protein sumoylation / viral RNA genome packaging / helical viral capsid / viral transcription / molecular sequestering activity / viral genome replication / viral nucleocapsid / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of TBK1 activity / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / host cell cytoplasm / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / ribonucleoprotein complex / negative regulation of gene expression / RNA binding
類似検索 - 分子機能
Ebola nucleoprotein / Ebola nucleoprotein / Filoviruses VP35 interferon inhibitory domain, beta-sheet subdomain / Filoviridae VP35 protein / Filoviruses VP35 interferon inhibitory domain / Filoviruses VP35 interferon inhibitory domain, helical subdomain / Filoviridae VP35 / Filoviruses VP35 interferon inhibitory domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
Nucleoprotein / Polymerase cofactor VP35
類似検索 - 構成要素
生物種Zaire ebolavirus (エボラウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Kirchdoerfer, R.N. / Abelson, D.M. / Saphire, E.O.
資金援助 米国, 6件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)1R56 AI118016-01 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)5T32 AI007354-25 米国
Burroughs Wellcome Fund 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)ACB-12002 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)AGM-12006 米国
Department of Energy (DOE, United States)DE-AC02-06CH11357 米国
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Ebola virus nucleoprotein bound to VP35 chaperoning peptide P22121
著者: Kirchdoerfer, R.N. / Abelson, D.M. / Li, S. / Wood, M.R. / Saphire, E.O.
履歴
登録2015年5月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年5月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月27日Group: Author supporting evidence / Derived calculations ...Author supporting evidence / Derived calculations / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_audit_support ...entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / software / struct_keywords
Item: _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization ..._entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _software.classification / _struct_keywords.text
改定 1.22019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Polymerase cofactor VP35,Nucleoprotein fusion protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,3121
ポリマ－42,3121
非ポリマー00
水30617
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)33.349, 92.398, 133.626
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP22121

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要素

#1: タンパク質 Polymerase cofactor VP35,Nucleoprotein fusion protein / Nucleocapsid protein / Protein N


分子量: 42312.449 Da / 分子数: 1
断片: UNP Q05127 residues 15-59, UNP P18272 residues 33-367
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Zaire ebolavirus (strain Mayinga-76) (エボラウイルス)
株: Mayinga-76 / 遺伝子: VP35, NP / プラスミド: pET46 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2 plysS / 参照: UniProt: Q05127, UniProt: P18272
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.44 % / 解説: Plates
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5 / 詳細: 12% PEG 6000, 100 mM MES pH 5.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年3月26日 / 詳細: 1000 um thick sensor
放射モノクロメーター: Double Si(111) crystal cryo-cooled
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→46.2 Å / Num. obs: 10825 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 6.3 % / Biso Wilson estimate: 79.5 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Rpim(I) all: 0.036 / Net I/σ(I): 12.9 / Num. measured all: 68091
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) all% possible all
2.8-2.956.21.0421.6926814860.8110.44998.4
8.84-46.25.20.03339.621324100.9990.01599

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER2.5.7位相決定
REFMAC5.8.0073精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.8→45 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.924 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.895 / WRfactor Rfree: 0.2759 / WRfactor Rwork: 0.2415 / FOM work R set: 0.7056 / SU Rfree: 0.4449 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.445 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2933 1078 10 %RANDOM
Rwork0.2592 ---
obs0.2625 9707 99.65 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 177.26 Å2 / Biso mean: 90.816 Å2 / Biso min: 42.51 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.42 Å2-0 Å20 Å2
2--8.12 Å2-0 Å2
3----3.7 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.8→45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2640 0 0 17 2657
Biso mean---61.58 -
残基数----338
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0192687
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.022662
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5931.9573623
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg4.09636093
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg1.7145334
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.70124.228123
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.5915478
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.31516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0840.2411
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.023043
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0060.02635
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.1448.7541348
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.9218.7481347
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.74713.0421678
LS精密化 シェル解像度: 2.797→2.869 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.41 59 -
Rwork0.392 663 -
all-722 -
obs--96.52 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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