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万見
- PDB-4zpn: Crystal Structure of Protocadherin Gamma C5 EC1-3 with extended N... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4zpn
タイトルCrystal Structure of Protocadherin Gamma C5 EC1-3 with extended N-terminus
要素MCG133388, isoform CRA_f
キーワードCELL ADHESION
機能・相同性
機能・相同性情報


homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / synapse organization / negative regulation of neuron apoptotic process / cell adhesion / calcium ion binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Cadherin, C-terminal catenin-binding domain / Cadherin C-terminal cytoplasmic tail, catenin-binding region / Cadherin, cytoplasmic C-terminal domain / Cadherin cytoplasmic C-terminal / Cadherin, N-terminal / Cadherin-like / Cadherins / Cadherin conserved site / Cadherin domain signature. ...: / Cadherin, C-terminal catenin-binding domain / Cadherin C-terminal cytoplasmic tail, catenin-binding region / Cadherin, cytoplasmic C-terminal domain / Cadherin cytoplasmic C-terminal / Cadherin, N-terminal / Cadherin-like / Cadherins / Cadherin conserved site / Cadherin domain signature. / Cadherin repeats. / Cadherin domain / Cadherins domain profile. / Cadherin-like / Cadherin-like superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-D-mannopyranose / Pcdhgc5 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Goodman, K.M. / Wolcott, H.N. / Bahna, F. / Shapiro, L.
引用ジャーナル: Cell / 年: 2015
タイトル: Molecular Logic of Neuronal Self-Recognition through Protocadherin Domain Interactions.
著者: Rubinstein, R. / Thu, C.A. / Goodman, K.M. / Wolcott, H.N. / Bahna, F. / Mannepalli, S. / Ahlsen, G. / Chevee, M. / Halim, A. / Clausen, H. / Maniatis, T. / Shapiro, L. / Honig, B.
履歴
登録2015年5月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年10月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年11月4日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.src_method / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MCG133388, isoform CRA_f
B: MCG133388, isoform CRA_f
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,71423
ポリマ－71,4552
非ポリマー2,26021
水00
1
A: MCG133388, isoform CRA_f
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,93911
ポリマ－35,7271
非ポリマー1,21110
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: MCG133388, isoform CRA_f
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,77612
ポリマ－35,7271
非ポリマー1,04811
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.027, 108.874, 86.612
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.61, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 MCG133388, isoform CRA_f / Pcdhgc5 protein / Protein Pcdhgc5 / Protocadherin gamma C-V / Protocadherin gamma C5 / ...Pcdhgc5 protein / Protein Pcdhgc5 / Protocadherin gamma C-V / Protocadherin gamma C5 / Protocadherin gamma subfamily C / 5


分子量: 35727.406 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 25-345 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Construct includes five N-terminal residues from the predicted signal sequence (GWVSG)
由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Pcdhgc5, mCG_133388 / 細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q91XW9
#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 570.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-6]DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1a_1-5]/1-1-2/a4-b1_a6-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}[(6+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 alpha-L-fucopyranose-(1-6)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 367.349 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
LFucpa1-6DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1a_1-5]/1-2/a6-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(6+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 糖
ChemComp-MAN / alpha-D-mannopyranose / alpha-D-mannose / D-mannose / mannose / α-D-マンノピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DManpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-mannopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-ManpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
ManSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.71 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 8% (w/v) PEG3350, 200mM potassium nitrate, 3% (v/v) glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2014年6月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→108.87 Å / Num. obs: 13905 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 73 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 9.6
反射 シェル解像度: 3.3→3.48 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.55 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 95

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4PZO

4pzo


解像度: 3.3→66.921 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 28.07 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2522 694 5 %Random selection
Rwork0.2111 ---
obs0.2132 13880 98.71 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→66.921 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4668 0 121 0 4789
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0034872
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7186675
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.4361742
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.026818
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003879
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.3-3.55480.30341380.2982629X-RAY DIFFRACTION99
3.5548-3.91250.32961400.23652636X-RAY DIFFRACTION99
3.9125-4.47850.23511370.19852621X-RAY DIFFRACTION99
4.4785-5.6420.25731400.18842652X-RAY DIFFRACTION99
5.642-66.93460.20721390.19432648X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.73060.3453-0.28997.90270.7665.31750.6683-0.2655-0.24151.105-0.2695-0.12420.4417-0.2755-0.28310.8112-0.0448-0.01290.33450.06830.543350.9157-33.730236.6248
25.67971.1851-2.48652.9416-0.50996.3689-0.33660.2175-0.1363-0.01320.04510.00170.43540.76950.24880.67470.14130.04210.5364-0.01060.335755.2953-4.33134.2548
32.9003-2.80210.02038.20930.22441.56510.04770.28220.444-0.0693-0.2483-0.66010.05870.1640.20150.74580.03640.2150.36660.05680.49449.907210.238132.183
44.9810.3281-2.50020.6822-1.11333.81490.41550.50920.266-0.3486-0.0416-0.1234-0.7738-0.9254-0.37650.5820.10330.17720.33770.00290.511930.8292-8.901741.0859
54.31832.9156-1.11813.7714-2.39293.88580.01620.29990.57380.027-0.22810.3555-0.368-0.56860.38270.86860.11840.13630.4638-0.06930.718137.815657.797124.9317
62.92961.2519-1.39092.3535-0.47135.3603-0.2763-1.183-0.0350.14290.1219-0.3114-0.00220.17850.15440.62370.35930.01541.0604-0.07420.494310.4867-5.75287.4379
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and ((resseq 1:102))
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and ((resseq 2:102))
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and ((resseq 103:211))
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and ((resseq 103:211))
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and ((resseq 212:320))
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and ((resseq 212:321))

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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