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- PDB-4zo1: Crystal Structure of the T3-bound TR-beta Ligand-binding Domain i... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4zo1
タイトルCrystal Structure of the T3-bound TR-beta Ligand-binding Domain in complex with RXR-alpha
要素
  • Nuclear receptor coactivator 2
  • Retinoic acid receptor RXR-alpha
  • Thyroid hormone receptor beta
キーワードPROTEIN BINDING / Nuclear receptor / transcription factor / ligand binding / protein-ligand complex
機能・相同性
機能・相同性情報


retinal cone cell apoptotic process / negative regulation of female receptivity / female courtship behavior / thyroid hormone binding / retinal cone cell development / positive regulation of transporter activity / retinoic acid-responsive element binding / thyroid hormone receptor signaling pathway / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression linked to triglyceride lipolysis in adipose / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression to limit cholesterol uptake ...retinal cone cell apoptotic process / negative regulation of female receptivity / female courtship behavior / thyroid hormone binding / retinal cone cell development / positive regulation of transporter activity / retinoic acid-responsive element binding / thyroid hormone receptor signaling pathway / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression linked to triglyceride lipolysis in adipose / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression to limit cholesterol uptake / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression linked to gluconeogenesis / positive regulation of thyroid hormone receptor signaling pathway / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression linked to lipogenesis / Carnitine shuttle / retinoic acid binding / TGFBR3 expression / cellular response to thyroid hormone stimulus / positive regulation of vitamin D receptor signaling pathway / nuclear vitamin D receptor binding / Signaling by Retinoic Acid / DNA binding domain binding / RNA polymerase II intronic transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression to control bile acid homeostasis / nuclear steroid receptor activity / type I pneumocyte differentiation / LBD domain binding / regulation of heart contraction / locomotor rhythm / aryl hydrocarbon receptor binding / cellular response to Thyroglobulin triiodothyronine / regulation of lipid metabolic process / regulation of glucose metabolic process / Synthesis of bile acids and bile salts / positive regulation of cholesterol efflux / Synthesis of bile acids and bile salts via 27-hydroxycholesterol / Endogenous sterols / Synthesis of bile acids and bile salts via 7alpha-hydroxycholesterol / positive regulation of bone mineralization / response to retinoic acid / transcription regulator inhibitor activity / Transcriptional regulation of brown and beige adipocyte differentiation by EBF2 / retinoic acid receptor signaling pathway / cellular response to hormone stimulus / Recycling of bile acids and salts / NR1H3 & NR1H2 regulate gene expression linked to cholesterol transport and efflux / positive regulation of adipose tissue development / hormone-mediated signaling pathway / : / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / regulation of cellular response to insulin stimulus / BMAL1:CLOCK,NPAS2 activates circadian expression / peptide binding / SUMOylation of transcription cofactors / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / transcription coregulator binding / response to progesterone / nuclear receptor binding / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of smoothened signaling pathway / SUMOylation of intracellular receptors / sensory perception of sound / circadian regulation of gene expression / mRNA transcription by RNA polymerase II / Heme signaling / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / transcription coactivator binding / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / PPARA activates gene expression / Cytoprotection by HMOX1 / Nuclear Receptor transcription pathway / chromatin DNA binding / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / RNA polymerase II transcription regulator complex / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / nuclear receptor activity / sequence-specific double-stranded DNA binding / : / nervous system development / HATs acetylate histones / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / double-stranded DNA binding / transcription regulator complex / Estrogen-dependent gene expression / sequence-specific DNA binding / cell differentiation / transcription coactivator activity / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / receptor complex / transcription cis-regulatory region binding / protein dimerization activity / nuclear body / protein domain specific binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / DNA-templated transcription / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / chromatin
類似検索 - 分子機能
Nuclear/hormone receptor activator site AF-1 / Nuclear/hormone receptor activator site AF-1 / Thyroid hormone receptor / Retinoid X receptor/HNF4 / : / Nuclear receptor coactivator 2 / Nuclear receptor coactivator 2/3, DUF4927 / Domain of unknown function (DUF4927) / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking ...Nuclear/hormone receptor activator site AF-1 / Nuclear/hormone receptor activator site AF-1 / Thyroid hormone receptor / Retinoid X receptor/HNF4 / : / Nuclear receptor coactivator 2 / Nuclear receptor coactivator 2/3, DUF4927 / Domain of unknown function (DUF4927) / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking domain superfamily / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator / DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, receptor-binding domain / Nuclear receptor coactivator / : / Steroid receptor coactivator / Unstructured region on nuclear receptor coactivator protein / Nuclear receptor coactivators bHLH domain / PAS domain / Nuclear receptor coactivator, interlocking / : / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain profile. / Helix-loop-helix DNA-binding domain superfamily / PAS fold / PAS fold / PAS domain / PAS repeat profile. / PAS domain / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / PAS domain superfamily / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
3,5,3'TRIIODOTHYRONINE / Thyroid hormone receptor beta / Retinoic acid receptor RXR-alpha / Nuclear receptor coactivator 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.221 Å
データ登録者Bruning, J.B. / Kojetin, D.J. / Matta-Camacho, E. / Hughes, T.S. / Srinivasan, S. / Nwachukwu, J.C. / Cavett, V. / Nowak, J. / Chalmers, M.J. / Marciano, D.P. ...Bruning, J.B. / Kojetin, D.J. / Matta-Camacho, E. / Hughes, T.S. / Srinivasan, S. / Nwachukwu, J.C. / Cavett, V. / Nowak, J. / Chalmers, M.J. / Marciano, D.P. / Kamenecka, T.M. / Rance, M. / Shulman, A.I. / Mangelsdorf, D.J. / Griffin, P.R. / Nettles, K.W.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2015
タイトル: Structural mechanism for signal transduction in RXR nuclear receptor heterodimers.
著者: Kojetin, D.J. / Matta-Camacho, E. / Hughes, T.S. / Srinivasan, S. / Nwachukwu, J.C. / Cavett, V. / Nowak, J. / Chalmers, M.J. / Marciano, D.P. / Kamenecka, T.M. / Shulman, A.I. / Rance, M. / ...著者: Kojetin, D.J. / Matta-Camacho, E. / Hughes, T.S. / Srinivasan, S. / Nwachukwu, J.C. / Cavett, V. / Nowak, J. / Chalmers, M.J. / Marciano, D.P. / Kamenecka, T.M. / Shulman, A.I. / Rance, M. / Griffin, P.R. / Bruning, J.B. / Nettles, K.W.
履歴
登録2015年5月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年9月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_prerelease_seq / pdbx_struct_oper_list
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
X: Thyroid hormone receptor beta
A: Nuclear receptor coactivator 2
B: Retinoic acid receptor RXR-alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,5634
ポリマ－54,9123
非ポリマー6511
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3540 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area19720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.252, 63.252, 225.806
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Thyroid hormone receptor beta / Nuclear receptor subfamily 1 group A member 2 / c-erbA-2 / c-erbA-beta


分子量: 28525.033 Da / 分子数: 1 / 断片: ligand binding domain unp residues 210-461 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: THRB, ERBA2, NR1A2, THR1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P10828
#2: タンパク質・ペプチド Nuclear receptor coactivator 2 / NCoA-2 / Class E basic helix-loop-helix protein 75 / bHLHe75 / Transcriptional intermediary factor 2 / hTIF2


分子量: 1162.493 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in humans / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q15596*PLUS
#3: タンパク質 Retinoic acid receptor RXR-alpha / Nuclear receptor subfamily 2 group B member 1 / Retinoid X receptor alpha


分子量: 25224.316 Da / 分子数: 1 / 断片: ligand binding domain, unp residues 231-455 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P19793
#4: 化合物 ChemComp-T3 / 3,5,3'TRIIODOTHYRONINE / T3 / THYROID HORMONE / LIOTHYRONINE / トリヨ-ドチロニン


分子量: 650.973 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H12I3NO4 / コメント: ホルモン*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.2 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 20% PEG 3350, 100 mM Tris pH 8.0, 0.1 M ammonium acetate, and 1 mM Methoprene acid

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2007年2月2日
放射モノクロメーター: Side scattering bent cube i-beam single crystal; asymmetric cut 4.965 degs
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→50 Å / Num. obs: 8950 / % possible obs: 96.3 % / 冗長度: 11.1 % / Biso Wilson estimate: 93.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Χ2: 1.793 / Net I/av σ(I): 31.121 / Net I/σ(I): 10.5 / Num. measured all: 99578
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Num. unique allΧ2% possible allRmerge(I) obs
3.2-3.314.97981.17386.8
3.31-3.456.78001.30390.80.74
3.45-3.68.28751.36998.10.591
3.6-3.799.88981.40698.10.397
3.79-4.0312.48931.39798.70.382
4.03-4.34149061.49798.70.247
4.34-4.7814.29121.6299.20.15
4.78-5.4713.99291.82999.10.126
5.47-6.8913.59552.27999.10.104
6.89-5011.89843.04294.60.042

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.6_289精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.221→14.925 Å / FOM work R set: 0.771 / SU ML: 0.48 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 28.03 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2813 367 5.36 %
Rwork0.2364 6477 -
obs0.2386 6844 76.32 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 67.569 Å2 / ksol: 0.232 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 348.81 Å2 / Biso mean: 133.27 Å2 / Biso min: 20 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--10.4514 Å20 Å2-0 Å2
2---10.4514 Å20 Å2
3----6.2822 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.221→14.925 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3221 0 23 0 3244
Biso mean--96.13 --
残基数----449
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0043313
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6484523
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.039537
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002585
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.4441098
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 3

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.2212-3.68120.354520.332280385529
3.6812-4.61510.28531550.27042751290699
4.6151-14.92470.26591600.20642923308399

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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