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- PDB-4zny: Structure of the human TSG101-UEV Domain in complex with the PTAP... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4zny
タイトルStructure of the human TSG101-UEV Domain in complex with the PTAP motif of the p19 gag protein of the Human T-cell Leukemia type I virus
要素
  • T-cell leukemia virus type I, partial gag gene; HTLV1 (human T-lymphotropic virus type I)
  • Tumor susceptibility gene 101 protein
キーワードPROTEIN TRANSPORT / ESCRT-I COMPLEX SUBUNIT TSG101
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of viral budding via host ESCRT complex / positive regulation of ubiquitin-dependent endocytosis / extracellular transport / ESCRT I complex / negative regulation of epidermal growth factor-activated receptor activity / regulation of extracellular exosome assembly / viral budding / regulation of MAP kinase activity / exosomal secretion / telomerase activity ...positive regulation of viral budding via host ESCRT complex / positive regulation of ubiquitin-dependent endocytosis / extracellular transport / ESCRT I complex / negative regulation of epidermal growth factor-activated receptor activity / regulation of extracellular exosome assembly / viral budding / regulation of MAP kinase activity / exosomal secretion / telomerase activity / protein transport to vacuole involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / positive regulation of exosomal secretion / membrane fission / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / multivesicular body assembly / Flemming body / virion binding / ribonuclease H / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / endosome to lysosome transport / viral budding via host ESCRT complex / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / viral release from host cell / autophagosome maturation / keratinocyte differentiation / multivesicular body / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Membrane binding and targetting of GAG proteins / HCMV Late Events / ubiquitin binding / macroautophagy / regulation of cell growth / Late endosomal microautophagy / Budding and maturation of HIV virion / DNA integration / protein modification process / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / RNA stem-loop binding / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / calcium-dependent protein binding / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / late endosome membrane / transcription corepressor activity / late endosome / viral nucleocapsid / early endosome membrane / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / aspartic-type endopeptidase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / DNA-directed DNA polymerase activity / early endosome / regulation of cell cycle / endosome / endosome membrane / symbiont-mediated suppression of host gene expression / viral translational frameshifting / negative regulation of cell population proliferation / cell division / ubiquitin protein ligase binding / centrosome / symbiont entry into host cell / protein-containing complex binding / nucleolus / structural molecule activity / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / proteolysis / DNA binding / extracellular exosome / zinc ion binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Delta-retroviral matrix protein / Major core protein p19 / Steadiness box (SB) domain / Vps23 core domain / Steadiness box (SB) domain profile. / Ubiquitin E2 variant, N-terminal / : / UEV domain / UEV domain profile. / ESCRT assembly domain ...Delta-retroviral matrix protein / Major core protein p19 / Steadiness box (SB) domain / Vps23 core domain / Steadiness box (SB) domain profile. / Ubiquitin E2 variant, N-terminal / : / UEV domain / UEV domain profile. / ESCRT assembly domain / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / gag protein p24 N-terminal domain / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Integrase Zinc binding domain / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / Roll / DNA/RNA polymerase superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Gag-Pro-Pol polyprotein / Delta-retroviral matrix protein domain-containing protein / Tumor susceptibility gene 101 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Human T-lymphotropic virus 1 (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Camara-Artigas, A. / Bacarizo, J.
資金援助 スペイン, 1件
組織認可番号国
MINECOBIO2012-39922-C02-02 スペイン
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Structure of the human TSG101-UEV Domain in complex with the PTAP motif of the p19 gag protein of the Human T-cell Leukemia type I virus
著者: Camara-Artigas, A. / Bacarizo, J.
履歴
登録2015年5月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年6月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tumor susceptibility gene 101 protein
B: T-cell leukemia virus type I, partial gag gene; HTLV1 (human T-lymphotropic virus type I)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,5443
ポリマ－17,4482
非ポリマー961
水905
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1230 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area8060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.622, 119.743, 41.641
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Tumor susceptibility gene 101 protein / ESCRT-I complex subunit TSG101


分子量: 16331.946 Da / 分子数: 1 / 断片: UEV domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TSG101 / プラスミド: pRSETa / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q99816
#2: タンパク質・ペプチド T-cell leukemia virus type I, partial gag gene; HTLV1 (human T-lymphotropic virus type I)


分子量: 1116.262 Da / 分子数: 1 / 断片: L-domain, UNP residues 105-114 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Human T-lymphotropic virus 1 (ウイルス)
参照: UniProt: Q85594, UniProt: P14078*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.2 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: 30% PEG4k, 0.1 ammonium sulfate, 0.1 MES

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.97779 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年6月28日
放射モノクロメーター: Si(111) channel-cut crystal monochromator and a pair of KB mirrors
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97779 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 4.7 % / 数: 37420 / Rmerge(I) obs: 0.032 / D res high: 2.4 Å / D res low: 19.96 Å / Num. obs: 8020 / % possible obs: 99.8
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)IDRmerge(I) obsRedundancy
2.42.4910.2795.3
8.9819.9610.023.8
反射解像度: 2.4→19.96 Å / Num. obs: 8020 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 54.96 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.032 / Rpim(I) all: 0.017 / Net I/σ(I): 34.6 / Num. measured all: 37420
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) all% possible all
2.4-2.495.30.2799.743768300.9770.134100
8.98-19.963.80.0262.66351660.9990.01291.2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.5.8データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4EJE

4eje


解像度: 2.4→19.957 Å / SU ML: 0.39 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 2 / 位相誤差: 35.62 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: The statistics of the data collection are those of the non-anomalous data, while the structure was refined with the anomalous data.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2431 750 5.23 %
Rwork0.2299 13590 -
obs0.2306 14340 96.59 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 155.03 Å2 / Biso mean: 76.975 Å2 / Biso min: 49.18 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.4→19.957 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1158 0 5 5 1168
Biso mean--67 57.56 -
残基数----152
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0031197
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8421651
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.03196
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004206
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.253415
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 5

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.4-2.5850.38511530.37422568272191
2.585-2.84440.43741460.372663280995
2.8444-3.25450.35821470.30422750289798
3.2545-4.09450.29581430.22662796293999
4.0945-19.95780.14881610.170928132974100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.13350.010.03470.0074-0.01560.01931.16641.0734-1.064-1.11880.00610.125-0.1468-0.4125-0.00391.24830.026-0.17181.1402-0.1450.950818.31615.2283-15.9105
20.00840.01370.02160.02380.03810.046-0.36320.609-0.1591-0.70450.4087-0.50231.1062-0.30240.00121.40110.18390.27470.8855-0.03650.778229.60677.697-17.0403
31.23930.27020.0390.04360.03430.5385-0.1327-0.2985-1.5232-0.4621-0.9583-0.70820.8944-0.1463-0.00160.92750.01320.19340.72080.01220.986923.53383.0368-7.741
40.2581-0.39070.27730.5111-0.40540.2452-0.1142-0.0214-0.1292-1.2693-0.5706-0.07910.1874-0.4233-0.0020.97060.1382-0.01180.9049-0.06890.673620.557515.3984-8.3409
50.44610.1535-0.17650.178-0.04430.07230.6968-1.2219-0.0343-0.08770.3807-0.3055-0.19391.52290.00740.97620.20660.46110.97780.21241.217134.742924.9438-15.8106
62.66171.7029-0.25293.1610.15730.0974-0.0177-0.0751-0.2331-0.5132-0.2167-0.03460.0603-0.4953-0.00080.65960.14730.03620.70950.03650.61920.039117.14631.154
72.89340.7246-1.65681.6888-0.23833.3712-0.3237-0.4570.0163-0.3824-0.011-0.40470.5090.35170.00010.66840.17850.06990.65560.09060.679830.326717.2594-0.9291
81.14110.4714-0.88090.4586-0.45091.3057-0.3126-0.6670.07810.4370.1662-0.30180.50380.377-0.00010.58840.22190.02750.86140.10370.687423.278518.06967.8206
90.05590.301-0.21650.4508-0.53290.5929-0.1714-0.5344-0.1234-0.572-0.45010.509-0.3406-0.3261-0.00730.59510.1141-0.01970.8524-0.01330.69312.429823.21077.7855
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 4 through 11 )A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 12 through 17 )A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 18 through 31 )A0
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 32 through 43 )A0
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 44 through 48 )A0
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 49 through 75 )A0
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 76 through 123 )A0
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 124 through 145 )A0
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 121 through 130 )B0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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