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- PDB-4znx: Crystal structure of the Fyn-SH3 domain in complex with the high ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4znx
タイトルCrystal structure of the Fyn-SH3 domain in complex with the high affinity peptide APP12
要素
  • APP12
  • Tyrosine-protein kinase Fyn
キーワードSIGNALING PROTEIN / beta shandwich
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of hydrogen peroxide biosynthetic process / response to singlet oxygen / Reelin signalling pathway / perinuclear endoplasmic reticulum / NTRK2 activates RAC1 / regulation of glutamate receptor signaling pathway / heart process / Activated NTRK2 signals through FYN / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / regulation of calcium ion import across plasma membrane ...negative regulation of hydrogen peroxide biosynthetic process / response to singlet oxygen / Reelin signalling pathway / perinuclear endoplasmic reticulum / NTRK2 activates RAC1 / regulation of glutamate receptor signaling pathway / heart process / Activated NTRK2 signals through FYN / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / regulation of calcium ion import across plasma membrane / reelin-mediated signaling pathway / Platelet Adhesion to exposed collagen / CRMPs in Sema3A signaling / G protein-coupled glutamate receptor signaling pathway / FLT3 signaling through SRC family kinases / activated T cell proliferation / positive regulation of protein localization to membrane / type 5 metabotropic glutamate receptor binding / Nef and signal transduction / CD4 receptor binding / negative regulation of dendritic spine maintenance / feeding behavior / cellular response to L-glutamate / Co-stimulation by CD28 / Nephrin family interactions / DCC mediated attractive signaling / natural killer cell activation / EPH-Ephrin signaling / Ephrin signaling / dendritic spine maintenance / CD28 dependent Vav1 pathway / growth factor receptor binding / tau-protein kinase activity / cellular response to peptide hormone stimulus / Regulation of KIT signaling / leukocyte migration / phospholipase activator activity / Co-inhibition by CTLA4 / EPHA-mediated growth cone collapse / dendrite morphogenesis / peptide hormone receptor binding / CD8 receptor binding / Dectin-2 family / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / forebrain development / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / PECAM1 interactions / response to amyloid-beta / cellular response to glycine / FCGR activation / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / glial cell projection / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / positive regulation of protein targeting to membrane / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / alpha-tubulin binding / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / ephrin receptor signaling pathway / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of pain / postsynaptic density, intracellular component / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / T cell receptor binding / phospholipase binding / phosphatidylinositol 3-kinase binding / GPVI-mediated activation cascade / ephrin receptor binding / T cell costimulation / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / Signaling by ERBB2 / EPHB-mediated forward signaling / negative regulation of protein ubiquitination / NCAM signaling for neurite out-growth / CD209 (DC-SIGN) signaling / Regulation of signaling by CBL / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / axon guidance / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / negative regulation of angiogenesis / peptidyl-tyrosine phosphorylation / Cell surface interactions at the vascular wall / learning / actin filament / FCGR3A-mediated phagocytosis / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / non-specific protein-tyrosine kinase / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / protein catabolic process / G protein-coupled receptor binding / Signaling by SCF-KIT / negative regulation of protein catabolic process / positive regulation of neuron projection development / modulation of chemical synaptic transmission / Signaling by CSF1 (M-CSF) in myeloid cells / tau protein binding / VEGFA-VEGFR2 Pathway
類似検索 - 分子機能
: / Fyn/Yrk, SH3 domain / SH3 Domains / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains ...: / Fyn/Yrk, SH3 domain / SH3 Domains / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH3 type barrels. / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein kinase Fyn
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Camara-Artigas, A.
資金援助 スペイン, 1件
組織認可番号国
MINECOBIO2012-39922-C02-02 スペイン
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2016
タイトル: The role of water molecules in the binding of class I and II peptides to the SH3 domain of the Fyn tyrosine kinase.
著者: Camara-Artigas, A. / Ortiz-Salmeron, E. / Andujar-Sanchez, M. / Bacarizo, J. / Martin-Garcia, J.M.
履歴
登録2015年5月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年6月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年9月14日Group: Database references
改定 1.22016年9月28日Group: Database references
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_initial_refinement_model / software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase Fyn
B: Tyrosine-protein kinase Fyn
C: Tyrosine-protein kinase Fyn
D: Tyrosine-protein kinase Fyn
E: APP12
F: APP12
G: APP12
H: APP12


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,0398
ポリマ－32,0398
非ポリマー00
水1,04558
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7920 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area12080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)31.658, 76.664, 73.175
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 94.740, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
Tyrosine-protein kinase Fyn / Proto-oncogene Syn / Proto-oncogene c-Fyn / Src-like kinase / SLK / p59-Fyn


分子量: 6623.196 Da / 分子数: 4 / 断片: SH3 DOMAIN, UNP residues 84-141 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FYN / プラスミド: PET3D / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P06241, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質・ペプチド
APP12


分子量: 1386.667 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 58 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.97 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 4 M sodium formate, 0.1 M Hepes

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.97626 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年11月22日
放射モノクロメーター: single crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97626 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 7.7 % / 数: 153807 / Rmerge(I) obs: 0.092 / D res high: 2.1 Å / D res low: 19.86 Å / Num. obs: 20052 / % possible obs: 98.2 / Rejects: 30
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)IDRmerge(I) obsRedundancy
2.12.1610.6363.7
8.9119.8610.1126.8
反射解像度: 2.1→19.86 Å / Num. obs: 20052 / % possible obs: 98.2 % / 冗長度: 7.7 % / Biso Wilson estimate: 42.1 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.092 / Rpim(I) all: 0.035 / Net I/σ(I): 16.6 / Num. measured all: 153807 / Scaling rejects: 30
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) all% possible all
2.1-2.163.70.6363517613940.7850.35684.6
8.91-19.866.80.11251.217982630.9960.04491.5

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.5.1データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
autoPROCデータ削減
autoPROCデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3UA6

3ua6


解像度: 2.1→19.858 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.91 / 位相誤差: 28.28 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2223 1978 5.11 %5
Rwork0.1795 36693 --
obs0.1817 38671 96.77 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 111.89 Å2 / Biso mean: 55.2822 Å2 / Biso min: 30.79 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.1→19.858 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2062 0 0 58 2120
Biso mean---47.93 -
残基数----266
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.012127
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1812915
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.053310
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006381
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.228741
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1001-2.15250.4185880.30432146X-RAY DIFFRACTION79
2.1525-2.21060.31761280.28092373X-RAY DIFFRACTION88
2.2106-2.27560.28641210.25172630X-RAY DIFFRACTION96
2.2756-2.3490.26471180.2312652X-RAY DIFFRACTION99
2.349-2.43280.27011140.23092796X-RAY DIFFRACTION99
2.4328-2.530.27191390.22152626X-RAY DIFFRACTION99
2.53-2.64490.26061820.20682708X-RAY DIFFRACTION99
2.6449-2.7840.2591720.19882629X-RAY DIFFRACTION99
2.784-2.95790.2561460.19072714X-RAY DIFFRACTION100
2.9579-3.18540.23581710.18442697X-RAY DIFFRACTION99
3.1854-3.50440.22541540.15512678X-RAY DIFFRACTION100
3.5044-4.00780.16711530.1442709X-RAY DIFFRACTION100
4.0078-5.03580.17791590.13092638X-RAY DIFFRACTION99
5.0358-19.8580.22581330.20152697X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.0359-0.02010.1043-0.0082-0.04320.33510.6942-0.66880.21060.9123-0.9045-0.6077-0.0294-0.354-0.01020.43820.005-0.0710.54950.11070.5987-16.6582-31.5803-39.6994
21.4780.70090.45961.631-0.95371.2609-0.204-0.1749-0.387-0.53760.11530.54570.3366-0.3227-0.00170.4216-0.0449-0.00860.59190.04050.6077-28.863-33.9385-49.7781
30.44760.00730.48220.2876-0.03590.479-0.2682-0.0893-0.48050.3541-0.26040.1470.8013-1.2431-0.0020.6394-0.07570.09160.5720.08480.632-26.7004-36.3618-44.3123
43.0191-0.52441.36092.25931.28881.60090.0405-0.0996-0.0904-0.3247-0.0119-0.49280.23930.1427-0.00040.41030.0250.03020.48420.02150.5329-16.3111-32.9466-48.5311
51.86211.49731.16962.3022-0.05261.32950.1078-0.2521-0.4011-0.16360.0112-0.76490.776-0.047-0.00010.51140.0367-0.00990.4530.03160.511-21.0605-33.6147-45.3386
60.685-0.4405-0.43020.52310.70011.34790.06070.10090.43530.1532-0.14070.498-0.766-0.0318-0.00010.4234-0.0542-0.0250.4826-0.03880.5174-24.2341-8.2799-38.8092
70.38290.6226-0.37480.9214-0.67850.82540.3507-0.6809-0.419-0.0649-0.21160.2656-0.02870.4462-0.00050.5753-0.06450.08350.6116-0.02990.5002-20.7849-17.4482-34.0244
80.89490.41030.11781.0524-0.50121.8470.0399-0.0732-0.2106-0.3595-0.18550.2505-0.3687-0.1978-0.00010.5207-0.07530.04190.5974-0.05670.5022-15.9529-8.9024-39.8815
90.95311.2014-0.88831.5465-0.97441.2009-0.0255-0.39570.05280.84030.15570.0212-0.04780.47410.00090.5514-0.0098-0.08130.559-0.05830.5463-15.43-11.3892-35.9884
100.1591-0.05280.06050.052-0.19670.9214-0.23890.00510.79870.48670.32790.8448-0.8290.14960.00270.5885-0.10530.02490.465-0.08330.5886-22.4516-7.295-43.5762
111.8892-0.1629-1.19552.6727-0.09891.9058-0.14020.01470.48340.21590.10860.2005-0.438-0.3027-0.00010.6780.0315-0.04830.55250.0370.5702-29.5859-1.0546-56.3277
120.7504-0.04210.15332.38830.68751.7640.4518-0.2049-0.3513-0.4419-0.2846-0.1608-0.49390.29530.00090.644-0.06250.02310.57880.0770.5355-22.8859-2.6104-61.9174
131.2731-1.8465-0.91142.60920.83152.65970.14840.04040.3742-0.0848-0.1607-0.3285-0.6802-0.0669-0.00010.6328-0.0209-0.06750.49510.04260.5233-25.0542-1.3281-60.3923
140.49280.34910.38480.44410.26670.50320.59970.7412-0.1713-0.0018-0.28130.02030.62490.62810.00090.4939-0.0393-0.00840.5503-0.08280.5683-26.9924-32.242-66.609
152.2302-0.510.91261.0668-0.30651.4961-0.02810.48680.2137-0.3375-0.25930.71-0.9824-0.08310.00010.6866-0.0109-0.12210.624-0.06140.6352-34.8794-21.2072-67.2036
162.4324-1.90430.61734.12342.25062.8331-0.02260.4852-0.0392-0.8417-0.04170.1674-0.10470.39820.00140.6825-0.0203-0.02780.529-0.04950.4607-26.3452-24.9196-68.7891
172.50370.66142.39862.74690.63912.2843-0.2471-0.12250.3127-0.2920.6176-0.28030.87450.5473-0.00210.4221-0.0020.01130.4336-0.00460.3989-24.2295-26.1836-56.0175
183.68381.38041.86914.51430.00683.24760.49060.30270.24990.2149-0.3515-1.104-0.33120.14020.01950.3832-0.0373-0.02270.4188-0.00070.4919-20.5685-20.4513-45.3693
190.1004-0.23480.06671.1151-1.11621.45890.13590.27380.3198-0.3071-0.16040.2638-0.2886-0.0137-0.00070.5721-0.0733-0.05750.51460.02990.4472-24.7456-9.2893-50.9646
201.4864-0.89841.1512.04240.54341.9548-0.3777-0.23370.4639-1.49070.31440.05960.2067-0.1137-0.00450.6033-0.0470.05620.4214-0.01360.4983-27.1003-15.133-60.9173
精密化 TLSグループ
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17X-RAY DIFFRACTION17chain 'E' and (resid 1 through 10 )E0
18X-RAY DIFFRACTION18chain 'F' and (resid 1 through 10 )F0
19X-RAY DIFFRACTION19chain 'G' and (resid 1 through 9 )G0
20X-RAY DIFFRACTION20chain 'H' and (resid 1 through 10 )H0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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