[日本語] English
万見
- PDB-4zm3: Crystal structure of PLP-Dependent 3-Aminobenzoate Synthase PctV ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4zm3
タイトルCrystal structure of PLP-Dependent 3-Aminobenzoate Synthase PctV wild-type
要素Aminotransferase
キーワードTRANSFERASE / Pyridoxal 5-phosphate / Aminotransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


transaminase activity / pyridoxal phosphate binding
類似検索 - 分子機能
: / Aminotransferases class-III pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class-III / Aminotransferase class-III / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain ...: / Aminotransferases class-III pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class-III / Aminotransferase class-III / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / TRIETHYLENE GLYCOL / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Aminotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces pactum (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.27 Å
データ登録者Hirayama, A. / Miyanaga, A. / Kudo, F. / Eguchi, T.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology22108003 日本
引用ジャーナル: Chembiochem / 年: 2015
タイトル: Mechanism-Based Trapping of the Quinonoid Intermediate by Using the K276R Mutant of PLP-Dependent 3-Aminobenzoate Synthase PctV in the Biosynthesis of Pactamycin.
著者: Hirayama, A. / Miyanaga, A. / Kudo, F. / Eguchi, T.
履歴
登録2015年5月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年10月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年1月27日Group: Database references
改定 1.22020年2月19日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: diffrn_source / pdbx_struct_oper_list
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Aminotransferase
B: Aminotransferase
C: Aminotransferase
D: Aminotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)200,23912
ポリマ－198,7824
非ポリマー1,4578
水6,269348
1
A: Aminotransferase
B: Aminotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,8854
ポリマ－99,3912
非ポリマー4942
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7040 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area26650 Å2
手法PISA
2
C: Aminotransferase
D: Aminotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,3548
ポリマ－99,3912
非ポリマー9636
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6960 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area28290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.990, 170.830, 74.570
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.33, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23D
14B
24C
15B
25D
16C
26D

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / End auth comp-ID: LEU / End label comp-ID: LEU / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11LEULEUAA39 - 44359 - 463
21LEULEUBB39 - 44359 - 463
12PROPROAA38 - 44358 - 463
22PROPROCC38 - 44358 - 463
13LEULEUAA39 - 44359 - 463
23LEULEUDD39 - 44359 - 463
14LEULEUBB39 - 44359 - 463
24LEULEUCC39 - 44359 - 463
15LEULEUBB39 - 44359 - 463
25LEULEUDD39 - 44359 - 463
16LEULEUCC39 - 44359 - 463
26LEULEUDD39 - 44359 - 463

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6

-
要素

#1: タンパク質
Aminotransferase / Glutamate-1-semialdehyde aminotransferase-like protein


分子量: 49695.516 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces pactum (バクテリア)
遺伝子: pctV, ptmT / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: A8R0K5
#2: 化合物
ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#3: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#4: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 348 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 33 %
結晶化温度: 299 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: PEG 4000, magnesium chloride, Tris-HCl

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2013年6月17日
放射モノクロメーター: Numerical link type Si(111) double crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.27→42.85 Å / Num. obs: 63742 / % possible obs: 95 % / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.085 / Net I/σ(I): 8.9
反射 シェル解像度: 2.27→2.39 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.368 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / % possible all: 92.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0029精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
Cootモデル構築
ARPモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3FQ7

3fq7


解像度: 2.27→42.85 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / SU B: 6.23 / SU ML: 0.155 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.43 / ESU R Free: 0.234 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22178 3225 5.1 %RANDOM
Rwork0.17983 ---
obs0.18198 60475 94.79 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 34.036 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.49 Å20 Å21.43 Å2
2--1.37 Å2-0 Å2
3----1.98 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.27→42.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11738 0 95 348 12181
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.01912051
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0080.0211796
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6091.97516327
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.351326915
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.20551526
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.15722.162532
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.601151920
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.26915135
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0890.21841
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.02113668
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0070.022805
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A230180.09
12B230180.09
21A233770.09
22C233770.09
31A224860.11
32D224860.11
41B228830.09
42C228830.09
51B224030.11
52D224030.11
61C227550.11
62D227550.11
LS精密化 シェル解像度: 2.27→2.329 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.279 210 -
Rwork0.228 4306 -
obs--91.62 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る