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- PDB-4zla: Bestatin complex structure of leucine aminopeptidase from Helicob... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4zla
タイトルBestatin complex structure of leucine aminopeptidase from Helicobacter pylori
要素Cytosol aminopeptidase
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE inhibitor / Leucine aminopeptidase / Cytosol / hydrolase / bestatin / HYDROLASE-HYDROLASE inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial leucyl aminopeptidase / leucyl aminopeptidase / metalloaminopeptidase activity / aminopeptidase activity / manganese ion binding / proteolysis / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Peptidase M17, leucyl aminopeptidase, N-terminal / Cytosol aminopeptidase family, N-terminal domain / Peptidase M17, leucine aminopeptidase / Cytosol aminopeptidase signature. / Peptidase M17, leucyl aminopeptidase, C-terminal / Peptidase M17, leucine aminopeptidase/peptidase B / Cytosol aminopeptidase family, catalytic domain / Leucine Aminopeptidase, subunit E, domain 1 / Leucine Aminopeptidase, subunit E; domain 1 / Zn peptidases ...Peptidase M17, leucyl aminopeptidase, N-terminal / Cytosol aminopeptidase family, N-terminal domain / Peptidase M17, leucine aminopeptidase / Cytosol aminopeptidase signature. / Peptidase M17, leucyl aminopeptidase, C-terminal / Peptidase M17, leucine aminopeptidase/peptidase B / Cytosol aminopeptidase family, catalytic domain / Leucine Aminopeptidase, subunit E, domain 1 / Leucine Aminopeptidase, subunit E; domain 1 / Zn peptidases / Aminopeptidase / Macro domain-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BICARBONATE ION / Chem-BES / Cytosol aminopeptidase
類似検索 - 構成要素
生物種Helicobacter pylori (ピロリ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Modak, J.K. / Roujeinikova, A.
引用ジャーナル: Biochimie / 年: 2016
タイトル: Structural basis for substrate specificity of Helicobacter pylori M17 aminopeptidase.
著者: Modak, J.K. / Rut, W. / Wijeyewickrema, L.C. / Pike, R.N. / Drag, M. / Roujeinikova, A.
履歴
登録2015年5月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年12月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年2月3日Group: Database references
改定 1.22023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / struct_conn
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cytosol aminopeptidase
B: Cytosol aminopeptidase
C: Cytosol aminopeptidase
D: Cytosol aminopeptidase
E: Cytosol aminopeptidase
F: Cytosol aminopeptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)333,99036
ポリマ－330,8516
非ポリマー3,13930
水42,9662385
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area24550 Å2
ΔGint-157 kcal/mol
Surface area97410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.770, 99.690, 96.780
Angle α, β, γ (deg.)81.890, 60.970, 75.390
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

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タンパク質 , 1種, 6分子 ABCDEF

#1: タンパク質
Cytosol aminopeptidase / Leucine aminopeptidase / LAP / Leucyl aminopeptidase


分子量: 55141.812 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Helicobacter pylori (strain ATCC 700392 / 26695) (ピロリ菌)
株: ATCC 700392 / 26695 / 遺伝子: pepA, HP_0570 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)
参照: UniProt: O25294, leucyl aminopeptidase, bacterial leucyl aminopeptidase

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非ポリマー , 5種, 2415分子

#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物
ChemComp-BCT / BICARBONATE ION / オキシラトぎ酸


分子量: 61.017 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: CHO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 化合物
ChemComp-BES / 2-(3-AMINO-2-HYDROXY-4-PHENYL-BUTYRYLAMINO)-4-METHYL-PENTANOIC ACID / BESTATIN / ベスタチン


分子量: 308.373 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H24N2O4 / コメント: プロテアーゼ阻害剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2385 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.02 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 6% PEG 2K, 50 mM sodium formate, 5.6 mg/ml protein, 1 mM bestatin

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX1 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2013年7月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→96.443 Å / Num. all: 230129 / Num. obs: 230129 / % possible obs: 92.6 % / 冗長度: 1.7 % / Biso Wilson estimate: 14.19 Å2 / Rpim(I) all: 0.069 / Rrim(I) all: 0.097 / Rsym value: 0.069 / Net I/av σ(I): 9.672 / Net I/σ(I): 7.9 / Num. measured all: 394571
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
1.9-21.70.3022.355259329670.3020.3022.690.8
2-2.121.70.216353770317160.2160.2163.692.2
2.12-2.271.70.1613.651515303770.1610.1614.794.1
2.27-2.451.70.1246.348270283660.1240.1245.794.5
2.45-2.691.70.0957.944755261840.0950.0957.194.4
2.69-31.70.06611.640342233870.0660.0669.193.9
3-3.471.70.04317.135679205270.0430.04312.793
3.47-4.251.80.02923.330045170830.0290.02917.191.8
4.25-6.011.80.02525.722973128670.0250.02518.889.6
6.01-30.5521.80.02719.21196366550.0270.02719.284.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
SCALA3.3.21データスケーリング
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
Blu-IceGUIデータ収集
PHASER位相決定
MOSFLMデータ削減
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3H8G

3h8g


解像度: 1.9→30.552 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.98 / 位相誤差: 21.92 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2194 11550 5.02 %Random
Rwork0.1758 218484 --
obs0.178 230034 92.55 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 90.34 Å2 / Biso mean: 18.3288 Å2 / Biso min: 2.95 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.9→30.552 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数22376 0 174 2385 24935
Biso mean--18.02 24.86 -
残基数----2899
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00823040
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.01831047
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0423601
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0053904
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.7418579
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9-1.92160.30243620.25117099746190
1.9216-1.94420.30533790.24027076745591
1.9442-1.96790.27443470.22997232757991
1.9679-1.99280.28574110.21517148755991
1.9928-2.0190.25953760.21247138751491
2.019-2.04670.27143930.20877175756892
2.0467-2.07590.26144020.217274767692
2.0759-2.10690.23533730.20297292766593
2.1069-2.13980.254140.19767279769393
2.1398-2.17490.22843650.18497438780394
2.1749-2.21240.2464220.18127390781294
2.2124-2.25260.24454110.19057414782594
2.2526-2.29590.23263920.18697430782295
2.2959-2.34270.23443710.17667374774594
2.3427-2.39370.2473870.18917501788895
2.3937-2.44930.23643700.17927458782895
2.4493-2.51050.22523790.17247432781194
2.5105-2.57840.22893950.187440783595
2.5784-2.65420.22043830.17087449783294
2.6542-2.73980.2113950.17017407780294
2.7398-2.83770.22723870.17917433782094
2.8377-2.95120.22664090.17127342775194
2.9512-3.08540.22233750.16697345772093
3.0854-3.24790.21083630.16567354771793
3.2479-3.45110.24010.16267296769793
3.4511-3.71720.19453830.16177274765792
3.7172-4.09050.18523900.1497144753492
4.0905-4.68060.16353590.13847146750590
4.6806-5.89010.18193960.15097001739789
5.8901-30.55630.17823600.16966703706385

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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