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- PDB-4zjv: crystal structure of EGFR kinase domain in complex with Mitogen-i... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4zjv
タイトルcrystal structure of EGFR kinase domain in complex with Mitogen-inducible gene 6 protein
要素
  • ERBB receptor feedback inhibitor 1
  • Epidermal growth factor receptor
キーワードTRANSFERASE/INHIBITOR / Epidermal growth factor receptor (EGFR) / ERBB receptor feedback inhibitor 1 / Mitogen-inducible gene 6 protein(Mig6) / TRANSFERASE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


response to 1-oleoyl-sn-glycerol 3-phosphate / uterine epithelium development / limb joint morphogenesis / negative regulation of epidermal growth factor-activated receptor activity / regulation of type B pancreatic cell proliferation / lung epithelium development / regulation of keratinocyte differentiation / negative regulation of protein autophosphorylation / chondrocyte proliferation / bile acid biosynthetic process ...response to 1-oleoyl-sn-glycerol 3-phosphate / uterine epithelium development / limb joint morphogenesis / negative regulation of epidermal growth factor-activated receptor activity / regulation of type B pancreatic cell proliferation / lung epithelium development / regulation of keratinocyte differentiation / negative regulation of protein autophosphorylation / chondrocyte proliferation / bile acid biosynthetic process / lung vasculature development / skin morphogenesis / negative regulation of collagen biosynthetic process / tissue homeostasis / cellular hyperosmotic response / cartilage development / multivesicular body, internal vesicle lumen / negative regulation of cardiocyte differentiation / Shc-EGFR complex / positive regulation of protein kinase C signaling / Inhibition of Signaling by Overexpressed EGFR / epidermal growth factor receptor activity / EGFR interacts with phospholipase C-gamma / fat pad development / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / epidermal growth factor binding / response to UV-A / negative regulation of interleukin-1 beta production / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / PLCG1 events in ERBB2 signaling / lung alveolus development / ERBB2-EGFR signaling pathway / morphogenesis of an epithelial fold / PTK6 promotes HIF1A stabilization / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / digestive tract morphogenesis / Signaling by EGFR / intracellular vesicle / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / eyelid development in camera-type eye / cerebral cortex cell migration / protein insertion into membrane / ERBB2 Regulates Cell Motility / protein tyrosine kinase activator activity / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / Signaling by ERBB4 / PI3K events in ERBB2 signaling / progesterone receptor signaling pathway / positive regulation of phosphorylation / negative regulation of tumor necrosis factor production / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / hair follicle development / MAP kinase kinase kinase activity / cellular response to dexamethasone stimulus / GAB1 signalosome / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / embryonic placenta development / salivary gland morphogenesis / cholesterol metabolic process / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / Signaling by ERBB2 / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / EGFR Transactivation by Gastrin / embryo implantation / GRB2 events in ERBB2 signaling / ossification / SHC1 events in ERBB2 signaling / GTPase activator activity / response to progesterone / basal plasma membrane / positive regulation of DNA repair / cellular response to epidermal growth factor stimulus / cholesterol homeostasis / positive regulation of DNA replication / epithelial cell proliferation / positive regulation of epithelial cell proliferation / Signal transduction by L1 / protein localization to plasma membrane / positive regulation of protein localization to plasma membrane / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / cellular response to amino acid stimulus / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cellular response to estradiol stimulus / EGFR downregulation / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / liver development / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / Constitutive Signaling by EGFRvIII / cell-cell adhesion / receptor protein-tyrosine kinase / Signaling by ERBB2 ECD mutants / Signaling by ERBB2 KD Mutants / negative regulation of protein catabolic process / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / SH3 domain binding / small GTPase binding
類似検索 - 分子機能
Cdc42 binding domain-like / Mig-6 domain / : / GTPase binding / EGFR receptor inhibitor Mig-6 / : / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV ...Cdc42 binding domain-like / Mig-6 domain / : / GTPase binding / EGFR receptor inhibitor Mig-6 / : / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / : / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Epidermal growth factor receptor / ERBB receptor feedback inhibitor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Eck, M.J. / Park, E. / Lee, B.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2015
タイトル: Structure and mechanism of activity-based inhibition of the EGF receptor by Mig6.
著者: Park, E. / Kim, N. / Ficarro, S.B. / Zhang, Y. / Lee, B.I. / Cho, A. / Kim, K. / Park, A.K. / Park, W.Y. / Murray, B. / Meyerson, M. / Beroukhim, R. / Marto, J.A. / Cho, J. / Eck, M.J.
履歴
登録2015年4月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年8月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年8月26日Group: Database references
改定 1.22015年9月16日Group: Database references
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.52024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Epidermal growth factor receptor
B: Epidermal growth factor receptor
C: ERBB receptor feedback inhibitor 1
D: ERBB receptor feedback inhibitor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,8804
ポリマ－90,8804
非ポリマー00
水1,72996
1
A: Epidermal growth factor receptor
C: ERBB receptor feedback inhibitor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,4402
ポリマ－45,4402
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3270 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area15610 Å2
手法PISA
2
B: Epidermal growth factor receptor
D: ERBB receptor feedback inhibitor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,4402
ポリマ－45,4402
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3160 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area15070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.459, 81.865, 96.190
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.67, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Epidermal growth factor receptor / Proto-oncogene c-ErbB-1 / Receptor tyrosine-protein kinase erbB-1


分子量: 37636.441 Da / 分子数: 2 / 断片: Kinase domain (UNP residues 695-1022) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EGFR, ERBB, ERBB1, HER1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P00533, receptor protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質 ERBB receptor feedback inhibitor 1 / Mitogen-inducible gene 6 protein / MIG-6


分子量: 7803.705 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 330-399 / Mutation: S390C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERRFI1, MIG6 / プラスミド: pET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UJM3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 96 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.3 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: 0.1 M Bis-Tris 0.2 M Ammonium acetate 25% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年12月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 23122 / % possible obs: 96.5 % / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 9.1
反射 シェル解像度: 2.7→2.75 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.6 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / % possible all: 87.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0107精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2RF9

2rf9


解像度: 2.7→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9 / SU B: 12.084 / SU ML: 0.241 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.335 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23197 1099 5.1 %RANDOM
Rwork0.17854 ---
obs0.18125 20535 89.82 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 45.178 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å2-0 Å20.06 Å2
2---0.07 Å2-0 Å2
3---0.03 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.7→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5171 0 0 96 5267
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0195295
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.025199
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1731.9957182
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.694312015
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.5325638
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.20823.842203
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.52115950
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.0051527
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0640.2812
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0215702
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021111
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.3914.282579
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.3814.2792578
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.3236.3973205
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other5.3236.43206
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.9594.6752716
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.9354.6722714
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other6.296.8353976
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined8.50433.3715840
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other8.49133.3815820
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.699→2.769 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.37 33 -
Rwork0.268 882 -
obs--51.55 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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