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- PDB-4zgi: Structure of Truncated Human TIFA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4zgi
タイトルStructure of Truncated Human TIFA
要素TRAF-interacting protein with FHA domain-containing protein A
キーワードSIGNALING PROTEIN / FHA domian / adaptor
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / protein homooligomerization / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / innate immune response / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
TRAF-interacting protein with FHA domain-containing protein / Forkhead-associated (FHA) domain profile. / FHA domain / Forkhead-associated (FHA) domain / SMAD/FHA domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
TRAF-interacting protein with FHA domain-containing protein A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.701 Å
データ登録者Weng, J.H. / Wei, T.Y.W. / Hsieh, Y.C. / Huang, C.C.F. / Wu, P.Y.G. / Chen, E.S.W. / Huang, K.F. / Chen, C.J. / Tsai, M.D.
資金援助 台湾, 2件
組織認可番号国
Academia Sinica 台湾
National Health Research Institutes 台湾
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2015
タイトル: Uncovering the Mechanism of Forkhead-Associated Domain-Mediated TIFA Oligomerization That Plays a Central Role in Immune Responses.
著者: Weng, J.H. / Hsieh, Y.C. / Huang, C.C. / Wei, T.Y. / Lim, L.H. / Chen, Y.H. / Ho, M.R. / Wang, I. / Huang, K.F. / Chen, C.J. / Tsai, M.D.
履歴
登録2015年4月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年10月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年10月28日Group: Database references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRAF-interacting protein with FHA domain-containing protein A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,7201
ポリマ－16,7201
非ポリマー00
水1448
1
A: TRAF-interacting protein with FHA domain-containing protein A

A: TRAF-interacting protein with FHA domain-containing protein A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,4412
ポリマ－33,4412
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555-x,-x+y,-z+2/31
Buried area1820 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area13510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.009, 39.009, 178.459
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 TRAF-interacting protein with FHA domain-containing protein A / Putative MAPK-activating protein PM14 / Putative NF-kappa-B-activating protein 20 / TRAF2-binding protein


分子量: 16720.404 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 10-149 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TIFA, T2BP / プラスミド: pET43.1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96CG3
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.53 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 80mM LiCl, 0.2M trimethylamine N-oxide, 15% PEG 3350, 100mM HEPES
PH範囲: 6.5-7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13B1 / 波長: 0.9791, 0.9640
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2014年10月26日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97911
20.9641
反射解像度: 2.7→20 Å / Num. obs: 4730 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 8.8 % / Biso Wilson estimate: 37.77 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Rpim(I) all: 0.023 / Rrim(I) all: 0.068 / Χ2: 0.859 / Net I/av σ(I): 29.857 / Net I/σ(I): 9.8 / Num. measured all: 41786
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.7-2.86.40.5484570.9180.2240.5960.76596.6
2.8-2.917.90.4164390.970.1540.4450.74498.7
2.91-3.048.90.3844630.9850.1340.4070.77798.1
3.04-3.29.60.264650.9910.0870.2740.86498.7
3.2-3.49.70.1794470.9940.060.1890.93698.7
3.4-3.669.70.1154740.9960.0390.1221.0198.8
3.66-4.039.60.0714650.9980.0250.0750.93799.1
4.03-4.69.50.0484780.9980.0160.0510.89898.8
4.6-5.7790.045030.9980.0140.0420.91898.4
5.77-2080.0255390.9990.0090.0260.65496.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.8.4_1496精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化解像度: 2.701→19.829 Å / FOM work R set: 0.7958 / SU ML: 0.37 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 25.22 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2644 694 9.92 %
Rwork0.2263 6299 -
obs0.23 3602 84.02 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 89.63 Å2 / Biso mean: 40.62 Å2 / Biso min: 16.71 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.701→19.829 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1155 0 0 8 1163
Biso mean---33.09 -
残基数----140
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0121178
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1651579
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057170
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006203
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.051450
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 5

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.7013-2.90930.2999740.302664071443
2.9093-3.2010.34161440.29691197134180
3.201-3.66160.30441460.24191477162399
3.6616-4.60370.23221680.199914771645100
4.6037-19.82930.22861620.20191508167099
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.46081.2583-0.9893.2446-0.74383.502-0.51580.3751-0.5238-0.2580.4903-0.8940.10460.5019-0.04660.4446-0.1418-0.11280.555-0.12010.474.873813.777274.8133
22.1547-0.48630.01370.3233-0.75034.29910.1442-0.0807-0.3040.2280.184-0.2591.36220.1578-0.2140.3693-0.0906-0.10190.3185-0.08640.4212-0.1631.189675.4647
31.98190.98550.46327.7493-6.4148.8723-0.280.0741-1.19650.1923-0.2780.26760.9856-0.64330.06920.6751-0.3264-0.14170.53560.10280.2769-9.8093-3.047775.1776
42.01152.8738-1.94455.4921-4.16193.26580.18110.57860.6474-1.15260.1692-0.5381-0.418-0.07760.06550.1005-0.2522-0.46910.3827-0.0922-0.0934-2.946812.249764.2933
52.3335-0.0194-0.6893.0482-0.92583.0003-0.33210.34421.6193-0.6421-0.0060.5753-1.2027-1.02750.39140.3959-0.1135-0.28770.2868-0.06580.4738-3.108718.094463.1369
63.768-1.0314-1.17534.3163.34595.6505-0.0248-0.26280.435-0.91970.09420.37460.1822-0.72510.2570.1709-0.0037-0.09850.6979-0.04490.3093-15.85879.08471.8104
72.28662.41411.24072.53750.80421.25010.12890.77210.7620.660.20990.4752-2.0134-0.77960.0441-0.117-0.0519-0.08430.7329-0.01750.3174-10.727713.94167.1155
84.77292.1125-1.57948.9271-4.1426.28450.0665-1.2310.36041.45820.21470.7908-0.6885-0.6134-0.0980.35030.0141-0.01750.611-0.03860.3273-10.159911.786679.6417
93.07063.651-3.50194.084-3.81574.5449-0.2525-0.70720.35210.09820.1103-0.4778-0.2808-0.0486-0.00050.4964-0.1485-0.04150.6045-0.08970.3549-3.42812.914978.2454
101.1583-0.0054-0.49881.56130.53734.6582-0.2149-0.23860.49260.85550.82120.1178-0.37061.042-0.1687-0.0142-0.3284-0.27530.3536-0.12610.31413.31212.567176.0715
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and (resid 10 through 21 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 22 through 59 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 60 through 69 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 70 through 76 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 77 through 89 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 90 through 103 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 104 through 113 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 114 through 121 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 122 through 129 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'A' and (resid 130 through 149 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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