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- PDB-4zel: Human dopamine beta-hydroxylase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4zel
タイトルHuman dopamine beta-hydroxylase
要素Dopamine beta-hydroxylase
キーワードOXIDOREDUCTASE / hydroxylase / dimer / copper binding
機能・相同性
機能・相同性情報


dopamine beta-monooxygenase / leukocyte mediated immunity / dopamine beta-monooxygenase activity / octopamine biosynthetic process / regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / homoiothermy / regulation of vascular endothelial cell proliferation / chromaffin granule lumen / regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / norepinephrine biosynthetic process ...dopamine beta-monooxygenase / leukocyte mediated immunity / dopamine beta-monooxygenase activity / octopamine biosynthetic process / regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / homoiothermy / regulation of vascular endothelial cell proliferation / chromaffin granule lumen / regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / norepinephrine biosynthetic process / Catecholamine biosynthesis / chromaffin granule membrane / behavioral response to ethanol / fear response / dopamine catabolic process / maternal behavior / vasoconstriction / L-ascorbic acid binding / leukocyte migration / response to pain / transport vesicle membrane / centriolar satellite / blood vessel remodeling / catalytic activity / positive regulation of vasoconstriction / response to amphetamine / secretory granule membrane / locomotory behavior / visual learning / memory / positive regulation of cold-induced thermogenesis / glucose homeostasis / chemical synaptic transmission / secretory granule lumen / copper ion binding / intracellular membrane-bounded organelle / synapse / endoplasmic reticulum / extracellular space / extracellular region / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dopamine beta-hydroxylase-like / Tyramine beta-hydroxylase/Dopamine beta-hydroxylase / Copper-dependent monooxygenases, DOMON domain / DOMON domain / DOMON domain profile. / DOMON domain / Possible catecholamine-binding domain present in a variety of eukaryotic proteins. / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenase, histidine-cluster-2 conserved site / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenases signature 2. / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenase, N-terminal ...Dopamine beta-hydroxylase-like / Tyramine beta-hydroxylase/Dopamine beta-hydroxylase / Copper-dependent monooxygenases, DOMON domain / DOMON domain / DOMON domain profile. / DOMON domain / Possible catecholamine-binding domain present in a variety of eukaryotic proteins. / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenase, histidine-cluster-2 conserved site / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenases signature 2. / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenase, N-terminal / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenase, histidine-cluster-1 conserved site / Copper type II ascorbate-dependent monooxygenase, C-terminal / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenase, N-terminal domain superfamily / Copper type II ascorbate-dependent monooxygenase, N-terminal domain / Copper type II ascorbate-dependent monooxygenase, C-terminal domain / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenases signature 1. / PHM/PNGase F domain superfamily / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenase-like, C-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / Dopamine beta-hydroxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Vendelboe, T.V. / Harris, P. / Christensen, H.E.M. / Harlos, K. / Walter, T. / Zhao, Y. / Omari, K.
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2016
タイトル: The crystal structure of human dopamine beta-hydroxylase at 2.9 angstrom resolution.
著者: Vendelboe, T.V. / Harris, P. / Zhao, Y. / Walter, T.S. / Harlos, K. / El Omari, K. / Christensen, H.E.
履歴
登録2015年4月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年4月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年5月18日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年10月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dopamine beta-hydroxylase
B: Dopamine beta-hydroxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)132,8849
ポリマ－130,0322
非ポリマー2,8527
水21612
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5430 Å2
ΔGint1 kcal/mol
Surface area50730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)102.810, 119.060, 224.830
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Dopamine beta-hydroxylase / Dopamine beta-monooxygenase


分子量: 65015.785 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DBH / 器官: KIDNEY / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P09172, dopamine beta-monooxygenase

-
糖 , 4種, 6分子

#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-6)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1- ...alpha-D-mannopyranose-(1-6)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 748.682 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
記述子タイププログラム
DManpa1-6DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,4,3/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3/a4-b1_b4-c1_c6-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(6+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#6: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 2種, 13分子

#5: 化合物 ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.51 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 12% PEG3350, 0.2 M potassium nitrate / PH範囲: 4.2-4.9

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 1.0073 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年8月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0073 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→63.98 Å / Num. obs: 30957 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.147 / Rpim(I) all: 0.068 / Net I/σ(I): 10.6 / Num. measured all: 202337
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) all% possible all
2.9-2.986.91.2631.61539622310.56199.8
12.97-63.985.30.03134.420613890.01697.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
xia20.3.5.0データ削減
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
xia2データスケーリング
SHELXDE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.9→59.53 Å / FOM work R set: 0.7596 / SU ML: 0.37 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.61 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2696 1560 5.05 %
Rwork0.2295 29356 -
obs0.2315 30916 99.84 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 221.03 Å2 / Biso mean: 75.18 Å2 / Biso min: 29.48 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.9→59.53 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8716 0 185 12 8913
Biso mean--102.34 41.88 -
残基数----1094
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0079193
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.45712514
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.061402
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061604
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.5053386
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 11

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.9-2.99360.34531230.334226262749100
2.9936-3.10060.36331390.321726392778100
3.1006-3.22480.3261600.291826142774100
3.2248-3.37150.29561410.284426252766100
3.3715-3.54930.31141510.260826592810100
3.5493-3.77160.28641420.247726602802100
3.7716-4.06270.3071500.229626232773100
4.0627-4.47150.25081430.208926852828100
4.4715-5.11820.22151280.186426912819100
5.1182-6.44720.25281630.209627062869100
6.4472-59.54250.21991200.20042828294899
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.9964.1764-5.44713.8439-5.38328.03350.45580.05710.70340.9320.40330.4014-0.8818-0.3585-0.79180.65660.076-0.02050.60840.04140.7633.496932.609237.0037
26.187-0.6792-0.48045.50890.13446.75250.06190.61880.2807-0.93640.14830.7592-0.1423-0.7664-0.19940.6565-0.0485-0.14780.55810.04820.67311.208729.234623.9044
32.38540.84041.99021.2114-0.38234.0880.0305-0.42960.24010.3845-0.1059-0.5588-0.44420.89930.18280.84310.12340.02750.96370.02390.868925.970627.974444.6955
44.4326-0.3475-0.64554.7524-1.20422.44140.12280.28940.06060.199-0.342-0.85840.11861.4740.27390.85110.0064-0.14781.35470.03570.939932.177523.639652.8219
52.4868-0.7323-0.61243.10021.60764.42890.0366-0.20580.02570.15590.0865-0.1317-0.00520.1403-0.06340.4451-0.0144-0.06970.44050.07940.518420.50976.250942.9235
63.72840.8521-1.16973.23222.84229.1446-0.0757-0.1487-0.2520.11030.2378-0.45270.81880.412-0.27610.67020.0765-0.04160.50680.15750.565329.8941-5.307736.8513
70.118-0.46730.35883.584-2.79742.1625-0.5757-0.6246-0.35550.63250.85860.4733-0.3385-0.7473-0.29440.886-0.0361-0.15550.84360.0460.57889.18152.853541.6881
85.67140.5854-0.06284.92140.33625.56090.1628-0.47390.5029-0.0597-0.20270.3581-0.53940.00430.05150.6861-0.0476-0.07610.5497-0.10640.5058-23.8274-3.328.5738
94.59351.30160.21150.9838-0.02860.7143-0.2410.7145-0.3592-0.20410.2733-0.06670.1936-0.0454-0.06920.7145-0.03030.00510.523-0.05030.4869-8.1977-20.371910.6285
104.58380.1736-1.2341.46840.98853.0938-0.14220.398-0.2448-0.2034-0.2272-0.20390.10580.43010.17910.6498-0.0304-0.05120.385-0.05630.647713.5035-15.359320.0811
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 46 through 78 )A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 79 through 187 )A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 188 through 236 )A0
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 237 through 362 )A0
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 363 through 523 )A0
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 524 through 576 )A0
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 577 through 611 )A0
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 47 through 187 )B0
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 188 through 523 )B0
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 524 through 612 )B0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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