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- PDB-4zdv: Crystal structure of LC3 in complex with FAM134B LIR -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4zdv
タイトルCrystal structure of LC3 in complex with FAM134B LIR
要素Microtubule-associated proteins 1A/1B light chain 3A
キーワードPROTEIN TRANSPORT / Autophagy / ER-phagy / Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to oxygen-glucose deprivation / SMAD protein signal transduction / phosphatidylethanolamine binding / response to iron(II) ion / cellular response to nitrogen starvation / autophagy of mitochondrion / Receptor Mediated Mitophagy / Macroautophagy / organelle membrane / autolysosome ...cellular response to oxygen-glucose deprivation / SMAD protein signal transduction / phosphatidylethanolamine binding / response to iron(II) ion / cellular response to nitrogen starvation / autophagy of mitochondrion / Receptor Mediated Mitophagy / Macroautophagy / organelle membrane / autolysosome / p38MAPK cascade / autophagosome membrane / autophagosome maturation / autophagosome assembly / JNK cascade / cellular response to copper ion / cellular response to starvation / autophagosome / cellular response to amino acid starvation / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / macroautophagy / response to lead ion / phospholipid binding / cellular response to hydrogen peroxide / late endosome / microtubule binding / microtubule / intracellular membrane-bounded organelle / glutamatergic synapse / ubiquitin protein ligase binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Autophagy protein Atg8 ubiquitin-like / Autophagy protein Atg8 ubiquitin like / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Microtubule-associated proteins 1A/1B light chain 3A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Khaminets, A. / Grumati, P. / Dikic, I. / Akutsu, M.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2015
タイトル: Regulation of endoplasmic reticulum turnover by selective autophagy.
著者: Khaminets, A. / Heinrich, T. / Mari, M. / Grumati, P. / Huebner, A.K. / Akutsu, M. / Liebmann, L. / Stolz, A. / Nietzsche, S. / Koch, N. / Mauthe, M. / Katona, I. / Qualmann, B. / Weis, J. / ...著者: Khaminets, A. / Heinrich, T. / Mari, M. / Grumati, P. / Huebner, A.K. / Akutsu, M. / Liebmann, L. / Stolz, A. / Nietzsche, S. / Koch, N. / Mauthe, M. / Katona, I. / Qualmann, B. / Weis, J. / Reggiori, F. / Kurth, I. / Hubner, C.A. / Dikic, I.
履歴
登録2015年4月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年6月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年6月17日Group: Database references
改定 1.22015年6月24日Group: Database references
改定 2.02024年1月10日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Microtubule-associated proteins 1A/1B light chain 3A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,3891
ポリマ－15,3891
非ポリマー00
水2,090116
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area8310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.170, 62.170, 74.410
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number94
Space group name H-MP42212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-274-

HOH

21A-282-

HOH

31A-312-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Microtubule-associated proteins 1A/1B light chain 3A / Autophagy-related protein LC3 A / Autophagy-related ubiquitin-like modifier LC3 A / MAP1 light ...Autophagy-related protein LC3 A / Autophagy-related ubiquitin-like modifier LC3 A / MAP1 light chain 3-like protein 1 / MAP1A/MAP1B light chain 3 A / MAP1A/MAP1B LC3 A / Microtubule-associated protein 1 light chain 3 alpha


分子量: 15389.448 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAP1LC3A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9H492
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 116 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.15 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 8% Tacsimate (Hampton Research) pH 8.0, 20% Poly ethylene glycol 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年3月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→62.17 Å / Num. obs: 14123 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 11.3 % / Rmerge(I) obs: 0.081 / Net I/σ(I): 17.1
反射 シェル解像度: 1.8→1.9 Å / Rmerge(I) obs: 0.527 / Num. unique all: 2004

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3ECI

3eci


解像度: 1.8→47.709 Å / FOM work R set: 0.85 / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 21.09 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2227 701 4.98 %
Rwork0.1843 13387 -
obs0.1861 14088 99.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 73.55 Å2 / Biso mean: 26.72 Å2 / Biso min: 11.34 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.8→47.709 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1045 0 0 116 1161
Biso mean---33.85 -
残基数----126
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071067
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0691439
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.09156
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005190
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.127419
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 5 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
1.8001-1.93910.26261410.204526072748
1.9391-2.13420.21851360.190126262762
2.1342-2.4430.20951520.186126232775
2.443-3.07790.24821310.206526812812
3.0779-47.7260.21051410.170528502991
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 21.0685 Å / Origin y: -10.5138 Å / Origin z: 14.5465 Å
111213212223313233
T0.1189 Å2-0.0094 Å20.0137 Å2-0.168 Å20.0116 Å2--0.1507 Å2
L1.482 °2-0.0402 °20.3345 °2-0.7421 °20.0742 °2--1.1082 °2
S0.0565 Å °-0.0356 Å °-0.1539 Å °-0.0245 Å °-0.004 Å °-0.1293 Å °0.1371 Å °-0.0924 Å °-0.0547 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA-6 - 119
2X-RAY DIFFRACTION1allB1 - 116

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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