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- PDB-4z81: Crystal structure of AMA4 DI-DII-EGF1 from Toxoplasma gondii -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4z81
タイトルCrystal structure of AMA4 DI-DII-EGF1 from Toxoplasma gondii
要素EGF family domain-containing protein
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Apicomplexa / invasion / moving junction / parasite / PAN domain
機能・相同性
機能・相同性情報


: / Apical membrane antigen 1 / Apical membrane antigen 1 / Hepatocyte Growth Factor / Hepatocyte Growth Factor / Teneurin-like EGF domain / EGF-like, conserved site / Human growth factor-like EGF / EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. ...: / Apical membrane antigen 1 / Apical membrane antigen 1 / Hepatocyte Growth Factor / Hepatocyte Growth Factor / Teneurin-like EGF domain / EGF-like, conserved site / Human growth factor-like EGF / EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / 3-Layer(bba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
EGF family domain-containing protein / EGF family domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Toxoplasma gondii (トキソプラズマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Parker, M.L. / Boulanger, M.J.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)MOP82915 カナダ
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2016
タイトル: Dissecting the interface between apicomplexan parasite and host cell: Insights from a divergent AMA-RON2 pair.
著者: Parker, M.L. / Penarete-Vargas, D.M. / Hamilton, P.T. / Guerin, A. / Dubey, J.P. / Perlman, S.J. / Spano, F. / Lebrun, M. / Boulanger, M.J.
履歴
登録2015年4月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年12月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年1月13日Group: Database references
改定 1.22016年1月27日Group: Database references
改定 1.32017年9月20日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.62024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: EGF family domain-containing protein
B: EGF family domain-containing protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,5034
ポリマ－111,3192
非ポリマー1842
水12,196677
1
A: EGF family domain-containing protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,7512
ポリマ－55,6591
非ポリマー921
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: EGF family domain-containing protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,7512
ポリマ－55,6591
非ポリマー921
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)39.220, 202.590, 72.800
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 100.850, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 EGF family domain-containing protein


分子量: 55659.262 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 58-553 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Toxoplasma gondii (トキソプラズマ)
遺伝子: TGVEG_294330 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: V4YLU4, UniProt: S7UIL3*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 677 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.52 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: 0.1 M Bis-Tris pH 6.0, 25% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2013年10月26日
放射モノクロメーター: ACCEL/BRUKER double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→50.65 Å / Num. all: 66314 / Num. obs: 66314 / % possible obs: 95.4 % / 冗長度: 2.5 % / Biso Wilson estimate: 26.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.095 / Net I/σ(I): 6.6
反射 シェル解像度: 2.05→2.16 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.502 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 91.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
iMOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
Cootモデル構築
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ID 4Z80

4z80


解像度: 2.05→49.094 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 21.63 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2093 3357 5.07 %random selection
Rwork0.1721 62901 --
obs0.174 66258 95.26 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 105.11 Å2 / Biso mean: 35.5797 Å2 / Biso min: 13.25 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.05→49.094 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7617 0 12 677 8306
Biso mean--33.06 37.77 -
残基数----996
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0037870
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.78210650
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.031146
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031385
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.852826
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 24

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.05-2.07930.22951330.24172374250787
2.0793-2.11030.29721370.24812509264692
2.1103-2.14330.31221360.24132563269993
2.1433-2.17840.27071410.22952577271893
2.1784-2.2160.29911550.232508266393
2.216-2.25630.27061330.22342543267693
2.2563-2.29970.27451240.21532606273093
2.2997-2.34660.23121340.19822517265192
2.3466-2.39770.2281300.19712532266293
2.3977-2.45340.23651410.19092619276093
2.4534-2.51480.21021260.19612520264693
2.5148-2.58280.22531610.18762554271594
2.5828-2.65880.25831520.18532603275595
2.6588-2.74460.24431310.19492596272795
2.7446-2.84270.2541420.19492675281796
2.8427-2.95650.24631530.17972633278697
2.9565-3.0910.21511500.18482696284698
3.091-3.25390.19671320.17652769290198
3.2539-3.45780.1971410.17022717285899
3.4578-3.72470.19561470.153927272874100
3.7247-4.09930.17371570.140527412898100
4.0993-4.69210.151440.122827802924100
4.6921-5.90990.16411330.138627522885100
5.9099-49.1080.18721240.16152790291499

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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