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- PDB-4z7h: Crystal structure of human IRE1 cytoplasmic kinase-RNase region -... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4z7h
タイトルCrystal structure of human IRE1 cytoplasmic kinase-RNase region - complex with imidazopyridine compound 3
要素Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
キーワードTRANSFERASE / kinase / RNase / unfolded protein response
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-serine trans-autophosphorylation / mRNA splicing, via endonucleolytic cleavage and ligation / AIP1-IRE1 complex / Ire1 complex / IRE1alpha activates chaperones / IRE1-TRAF2-ASK1 complex / insulin metabolic process / positive regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / peptidyl-serine autophosphorylation / platelet-derived growth factor receptor binding ...peptidyl-serine trans-autophosphorylation / mRNA splicing, via endonucleolytic cleavage and ligation / AIP1-IRE1 complex / Ire1 complex / IRE1alpha activates chaperones / IRE1-TRAF2-ASK1 complex / insulin metabolic process / positive regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / peptidyl-serine autophosphorylation / platelet-derived growth factor receptor binding / IRE1-RACK1-PP2A complex / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ / endothelial cell proliferation / nuclear inner membrane / IRE1-mediated unfolded protein response / mRNA catabolic process / positive regulation of JUN kinase activity / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus / regulation of macroautophagy / cellular response to unfolded protein / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / RNA endonuclease activity / Hsp70 protein binding / response to endoplasmic reticulum stress / positive regulation of RNA splicing / Hsp90 protein binding / cellular response to glucose stimulus / ADP binding / cellular response to hydrogen peroxide / unfolded protein binding / protein autophosphorylation / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / endoplasmic reticulum membrane / enzyme binding / magnesium ion binding / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
KEN domain / Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1/2-like / KEN domain / KEN domain superfamily / Ribonuclease 2-5A / KEN domain profile. / domain in protein kinases, N-glycanases and other nuclear proteins / Pyrrolo-quinoline quinone beta-propeller repeat / beta-propeller repeat / de novo design (two linked rop proteins) ...KEN domain / Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1/2-like / KEN domain / KEN domain superfamily / Ribonuclease 2-5A / KEN domain profile. / domain in protein kinases, N-glycanases and other nuclear proteins / Pyrrolo-quinoline quinone beta-propeller repeat / beta-propeller repeat / de novo design (two linked rop proteins) / Quinoprotein alcohol dehydrogenase-like superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-4L5 / Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Joshi, A. / Bayliss, R.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Cancer Research UKC24461/A13231 英国
引用ジャーナル: Oncotarget / 年: 2015
タイトル: Molecular mechanisms of human IRE1 activation through dimerization and ligand binding.
著者: Joshi, A. / Newbatt, Y. / McAndrew, P.C. / Stubbs, M. / Burke, R. / Richards, M.W. / Bhatia, C. / Caldwell, J.J. / McHardy, T. / Collins, I. / Bayliss, R.
履歴
登録2015年4月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年5月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年7月1日Group: Database references
改定 1.22019年10月9日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_DOI
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
B: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,2585
ポリマ－95,5122
非ポリマー7473
水37821
1
A: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,1773
ポリマ－47,7561
非ポリマー4212
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,0812
ポリマ－47,7561
非ポリマー3251
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)78.678, 81.957, 168.682
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1 / Endoplasmic reticulum-to-nucleus signaling 1 / Inositol-requiring protein 1 / hIRE1p / Ire1-alpha / IRE1a


分子量: 47755.820 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERN1, IRE1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O75460, non-specific serine/threonine protein kinase, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ
#2: 化合物 ChemComp-4L5 / 2-methoxy-4-[6-(propan-2-ylamino)imidazo[1,2-b]pyridazin-3-yl]benzamide


分子量: 325.365 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C17H19N5O2 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 21 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.52 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Apo-hIRE1 was crystallized by hanging-drop vapor diffusion by mixing IRE1 (at 2 mg/mL) with reservoir solution containing 18-20% PEG3350, 0.2 M sodium malonate and 0.1 Bis-Trispropane (pH 6.5) ...詳細: Apo-hIRE1 was crystallized by hanging-drop vapor diffusion by mixing IRE1 (at 2 mg/mL) with reservoir solution containing 18-20% PEG3350, 0.2 M sodium malonate and 0.1 Bis-Trispropane (pH 6.5) in a 1:1 ratio. Crystals were briefly (30 sec) soaked in 22% PEG3350, 0.2 M Na Malonate, 0.1 M Bis-Trispropane (pH 7.5) and 25% ethylene glycol before plunging into liquid N2.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.92 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年9月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→46.36 Å / Num. obs: 24770 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 79.38 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.201 / Net I/σ(I): 7.5
反射 シェル解像度: 2.9→3.08 Å / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 1.44 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / % possible all: 99

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.1精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4Z7G

4z7g


解像度: 2.9→46.36 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.917 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.905 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.321
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2248 1260 5.09 %RANDOM
Rwork0.2002 ---
obs0.2015 24770 99.55 %-
原子変位パラメータBiso mean: 86.73 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-17.1244 Å20 Å20 Å2
2---1.469 Å20 Å2
3----15.6554 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.451 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.9→46.36 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6186 0 5 21 6212
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.016428HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.148710HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2275SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes144HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes929HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it6428HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.43
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion21.08
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion801SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact7328SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.9→3.03 Å / Total num. of bins used: 12
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2662 145 4.95 %
Rwork0.2322 2783 -
all0.2339 2928 -
obs--99.55 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.5215-0.3461-1.81215.4284-2.73187.7804-0.0291-0.8448-0.03940.75460.1511-0.36740.26950.4391-0.122-0.04990.0975-0.0658-0.0275-0.0446-0.187834.3485-8.190617.7582
26.2112-2.1913-0.10783.60610.07782.22470.10060.1390.25890.0898-0.061-0.49870.17770.0316-0.0397-0.23-0.0028-0.0192-0.19380.0503-0.070240.8535-10.56750.0416
32.7868-1.21241.67613.0317-0.66485.26220.48211.04590.4847-0.7241-0.5287-0.0574-0.0180.00120.0466-0.28130.26750.07710.2150.1621-0.35341.0143-10.6621-26.6315
45.16011.39561.23268.44790.54784.6057-0.0959-1.02390.0490.98990.17340.5174-0.5499-0.3917-0.0776-0.03750.14880.10690.0221-0.0281-0.251419.56768.836118.1706
55.9291-0.23940.75312.17390.11922.6689-0.21140.0740.03120.2720.08430.109-0.11540.02780.1271-0.22720.02960.0434-0.19210.0278-0.052712.385410.97450.6523
62.4056-0.7558-1.36542.46140.8355.96170.12451.0487-0.1538-0.5308-0.1230.11040.2731-0.3543-0.0015-0.31150.0814-0.07760.129-0.0089-0.20589.19068.7821-26.7996
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{A|563 - 642}
2X-RAY DIFFRACTION2{A|643 - 769}
3X-RAY DIFFRACTION3{A|770 - 962}
4X-RAY DIFFRACTION4{B|563 - 642}
5X-RAY DIFFRACTION5{B|643 - 769}
6X-RAY DIFFRACTION6{B|770 - 962}

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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