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- PDB-4z78: Weak TCR binding to an unstable insulin epitope drives type 1 diabetes -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4z78
タイトルWeak TCR binding to an unstable insulin epitope drives type 1 diabetes
要素
  • Beta-2-microglobulin
  • H-2 class I histocompatibility antigen, K-D alpha chain
  • Insulin
キーワードIMMUNE SYSTEM / Immunoglobulin / H-2Kd / Type 1 Diabetes
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of NAD(P)H oxidase activity / negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of fatty acid metabolic process / Signaling by Insulin receptor / negative regulation of feeding behavior / IRS activation / Insulin processing / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion ...negative regulation of NAD(P)H oxidase activity / negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of fatty acid metabolic process / Signaling by Insulin receptor / negative regulation of feeding behavior / IRS activation / Insulin processing / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class I / MHC class I protein binding / positive regulation of respiratory burst / Regulation of gene expression in beta cells / inner ear development / negative regulation of acute inflammatory response / positive regulation of protein autophosphorylation / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-dependent / alpha-beta T cell activation / positive regulation of dendritic spine maintenance / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / negative regulation of protein secretion / negative regulation of gluconeogenesis / positive regulation of glycogen biosynthetic process / Signal attenuation / fatty acid homeostasis / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / negative regulation of lipid catabolic process / regulation of protein localization to plasma membrane / positive regulation of lipid biosynthetic process / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / activation of protein kinase B activity / COPI-mediated anterograde transport / transport vesicle / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / Insulin receptor recycling / insulin-like growth factor receptor binding / positive regulation of brown fat cell differentiation / NPAS4 regulates expression of target genes / neuron projection maintenance / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / positive regulation of mitotic nuclear division / Insulin receptor signalling cascade / regulation of transmembrane transporter activity / : / : / positive regulation of receptor binding / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / negative regulation of receptor binding / DAP12 interactions / positive regulation of glycolytic process / positive regulation of long-term synaptic potentiation / positive regulation of cytokine production / endosome lumen / acute-phase response / cellular response to iron ion / positive regulation of D-glucose import / positive regulation of protein secretion / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / Endosomal/Vacuolar pathway / positive regulation of cell differentiation / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / Regulation of insulin secretion / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / insulin receptor binding / cellular response to iron(III) ion / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / MHC class II protein complex / negative regulation of forebrain neuron differentiation / wound healing / ER to Golgi transport vesicle membrane / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of erythrocyte differentiation / regulation of iron ion transport / MHC class I peptide loading complex / response to molecule of bacterial origin / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / negative regulation of protein catabolic process / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / hormone activity / positive regulation of T cell cytokine production / regulation of synaptic plasticity / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of neuron projection development / MHC class I protein complex / positive regulation of immune response / peptide antigen binding / negative regulation of neurogenesis / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / positive regulation of protein localization to nucleus / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / positive regulation of T cell activation / cellular response to nicotine
類似検索 - 分子機能
Insulin / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 ...Insulin / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / : / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Insulin / H-2 class I histocompatibility antigen, K-D alpha chain / Beta-2-microglobulin
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.304 Å
Model detailsG9GF in H-2Kd, Orthorhombic form
データ登録者Rizkallah, P.J. / Cole, D.K.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / : 2015
タイトル: Distortion of the Major Histocompatibility Complex Class I Binding Groove to Accommodate an Insulin-derived 10-Mer Peptide.
著者: Motozono, C. / Pearson, J.A. / De Leenheer, E. / Rizkallah, P.J. / Beck, K. / Trimby, A. / Sewell, A.K. / Wong, F.S. / Cole, D.K.
履歴
登録2015年4月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年6月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年7月1日Group: Database references
改定 1.22015年8月12日Group: Database references
改定 1.32024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: H-2 class I histocompatibility antigen, K-D alpha chain
B: Beta-2-microglobulin
C: Insulin
D: H-2 class I histocompatibility antigen, K-D alpha chain
E: Beta-2-microglobulin
F: Insulin
G: H-2 class I histocompatibility antigen, K-D alpha chain
H: Beta-2-microglobulin
I: Insulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)137,89729
ポリマ-136,1699
非ポリマー1,72720
6,557364
1
A: H-2 class I histocompatibility antigen, K-D alpha chain
B: Beta-2-microglobulin
C: Insulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,14412
ポリマ-45,3903
非ポリマー7559
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6400 Å2
ΔGint-86 kcal/mol
Surface area19180 Å2
手法PISA
2
D: H-2 class I histocompatibility antigen, K-D alpha chain
E: Beta-2-microglobulin
F: Insulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,02010
ポリマ-45,3903
非ポリマー6317
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6530 Å2
ΔGint-84 kcal/mol
Surface area19010 Å2
手法PISA
3
G: H-2 class I histocompatibility antigen, K-D alpha chain
H: Beta-2-microglobulin
I: Insulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,7327
ポリマ-45,3903
非ポリマー3424
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5490 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area19070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.170, 151.570, 182.230
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21D
12A
22G
13B
23E
14B
24H
15D
25G
16E
26H

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Beg auth comp-ID: MET / Beg label comp-ID: MET / Refine code: _

Dom-IDEns-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11PROPROAA0 - 2761 - 277
21PROPRODD0 - 2761 - 277
12PROPROAA0 - 2761 - 277
22PROPROGG0 - 2761 - 277
13METMETBB0 - 991 - 100
23METMETEE0 - 991 - 100
14METMETBB0 - 991 - 100
24METMETHH0 - 991 - 100
15PROPRODD0 - 2761 - 277
25PROPROGG0 - 2761 - 277
16METMETEE0 - 991 - 100
26METMETHH0 - 991 - 100

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 6分子 ADGBEH

#1: タンパク質 H-2 class I histocompatibility antigen, K-D alpha chain / Leukocyte antigen heavy chain / H-2K(D)


分子量: 32353.016 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 22-296 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: H2-K1, H2-K / プラスミド: pGMT7 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: P01902
#2: タンパク質 Beta-2-microglobulin


分子量: 11879.356 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 21-119 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: B2M, CDABP0092, HDCMA22P / プラスミド: pGMT7 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: P61769

-
タンパク質・ペプチド , 1種, 3分子 CFI

#3: タンパク質・ペプチド Insulin


分子量: 1157.363 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 39-48 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INS / 発現宿主: synthetic construct (人工物) / 参照: UniProt: P01308

-
非ポリマー , 4種, 384分子

#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / : C2H6O2
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / : C3H8O3
#6: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / : SO4
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 364 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

-
詳細

Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.46 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: 4% PEG 4000, 0.1 M sodium acetate pH 4.6

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.9173 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年2月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9173 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.304→182.23 Å / Num. all: 57725 / Num. obs: 57725 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.2 % / Rpim(I) all: 0.055 / Rrim(I) all: 0.148 / Rsym value: 0.127 / Net I/av σ(I): 5.2 / Net I/σ(I): 10.4 / Num. measured all: 418482
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
2.3-2.367.30.9290.83023841650.3990.9293100
2.36-2.437.50.7850.93084241220.3320.7853.5100
2.43-2.57.40.69912922139400.2980.6993.9100
2.5-2.587.20.6011.22808439060.2620.6014.399.9
2.58-2.667.10.4921.42658237340.2150.4925100
2.66-2.757.40.3971.82700836550.170.3976100
2.75-2.867.10.3162.22500035380.1380.3167100
2.86-2.987.30.2552.82459733760.1090.2558.299.9
2.98-3.117.40.1913.72413032740.0820.1919.8100
3.11-3.267.30.1474.82280331160.0640.14711.4100
3.26-3.447.10.1166.12106429740.0510.11613.2100
3.44-3.647.50.097.72102528220.0380.0915.7100
3.64-3.97.10.0788.71896126800.0340.07817100
3.9-4.217.60.0689.41894525000.0280.06819.2100
4.21-4.617.40.06110.31691322970.0250.06120.9100
4.61-5.157.10.0619.71504821050.0260.06120.899.9
5.15-5.957.10.0639.71312018600.0270.06319.6100
5.95-7.297.30.0679.51166116060.0280.06719100
7.29-10.316.70.04711.8854112740.020.04721.1100
10.31-182.2360.04113.146997810.0190.04121.399.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation5.43 Å37.1 Å
Translation5.43 Å37.1 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALA3.3.20データスケーリング
PHASER2.5.6位相決定
REFMAC5.8.0073精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.304→78.09 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / WRfactor Rfree: 0.2301 / WRfactor Rwork: 0.1861 / FOM work R set: 0.832 / SU B: 14.573 / SU ML: 0.174 / SU R Cruickshank DPI: 0.3705 / SU Rfree: 0.2344 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.37 / ESU R Free: 0.234 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2327 2925 5.1 %RANDOM
Rwork0.1882 ---
obs0.1904 54718 99.96 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 117.6 Å2 / Biso mean: 39.766 Å2 / Biso min: 15.45 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.14 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.67 Å20 Å2
3---1.47 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.304→78.09 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9615 0 101 364 10080
Biso mean--65.72 37.3 -
残基数----1161
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.01910007
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0060.029029
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7441.93913576
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.214320733
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.87951156
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.5623.048538
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.029151600
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.361591
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1080.21377
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.02111304
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0060.022531
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5461.8714645
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.5461.8714644
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.542.7955794
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRms dev position (Å)
11A158460.08
12D158460.08
21A157360.09
22G157360.09
31B58100.09
32E58100.09
41B58000.08
42H58000.08
51D156280.09
52G156280.09
61E57650.09
62H57650.09
LS精密化 シェル解像度: 2.304→2.364 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.305 222 -
Rwork0.237 3937 -
all-4159 -
obs--99.98 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.44880.3464-0.51761.3641-0.64563.30250.0171-0.0075-0.1836-0.0609-0.0070.06660.20410.013-0.01010.0665-0.0091-0.00790.0159-0.02060.05245.726746.94958.6295
21.8416-0.33240.48356.60610.91911.8723-0.0560.11290.3443-0.11640.08430.2561-0.28470.0164-0.02830.1459-0.01390.01030.1486-0.03150.124240.140279.18125.7609
32.24710.28390.37662.56062.17635.612-0.0287-0.23850.1590.20110.0506-0.3106-0.15720.2516-0.02190.08080.0021-0.04160.071-0.05480.143157.347564.10126.2458
43.03910.7735-1.00251.2736-0.6913.28170.0011-0.159-0.31960.0151-0.00910.03780.31560.05120.00790.11240.0015-0.00470.01690.0030.085222.776621.858836.2935
51.48191.13620.43397.2192-0.41161.55080.0004-0.0850.29960.2061-0.14780.6926-0.256-0.15040.14750.19320.0031-0.01960.1962-0.0760.177416.956152.795154.9085
64.01570.1903-0.04372.6881.58815.781-0.0721-0.63650.26080.43860.0793-0.2634-0.14830.3588-0.00730.16230.0047-0.04380.1764-0.05620.143334.200937.659655.0469
73.23920.3621.54172.55570.0064.0906-0.04070.20690.1174-0.0946-0.0553-0.2472-0.22860.2370.0960.1272-0.03310.00660.03210.04570.184946.511880.050471.7466
82.16830.8421-0.68217.19870.5521.1675-0.09350.21-0.3191-0.24750.0338-0.470.21520.10850.05960.2140.02970.00910.1690.07390.212151.682346.552285.885
92.17530.19990.16732.8779-2.03534.9186-0.0172-0.1467-0.11040.21520.09030.2430.1028-0.3771-0.07310.1328-0.00890.0180.04950.02560.192434.937461.77788.1897
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A0 - 180
2X-RAY DIFFRACTION1C1 - 10
3X-RAY DIFFRACTION2A181 - 276
4X-RAY DIFFRACTION3B0 - 99
5X-RAY DIFFRACTION4D0 - 180
6X-RAY DIFFRACTION4F1 - 10
7X-RAY DIFFRACTION5D181 - 276
8X-RAY DIFFRACTION6E0 - 99
9X-RAY DIFFRACTION7G0 - 180
10X-RAY DIFFRACTION7I1 - 10
11X-RAY DIFFRACTION8G181 - 276
12X-RAY DIFFRACTION9H0 - 99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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