[日本語] English
万見
- PDB-4z6y: Structure of the TBC1D7-TSC1 complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4z6y
タイトルStructure of the TBC1D7-TSC1 complex
要素
  • Hamartin
  • TBC1 domain family member 7
キーワードHYDROLASE INHIBITOR/PROTEIN BINDING / coiled coil / heterotetramer / HYDROLASE INHIBITOR-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


memory T cell differentiation / TSC1-TSC2 complex binding / TSC1-TSC2 complex / Inhibition of TSC complex formation by PKB / cellular response to decreased oxygen levels / negative regulation of cilium assembly / regulation of cell-matrix adhesion / cardiac muscle cell differentiation / cell projection organization / negative regulation of ATP-dependent activity ...memory T cell differentiation / TSC1-TSC2 complex binding / TSC1-TSC2 complex / Inhibition of TSC complex formation by PKB / cellular response to decreased oxygen levels / negative regulation of cilium assembly / regulation of cell-matrix adhesion / cardiac muscle cell differentiation / cell projection organization / negative regulation of ATP-dependent activity / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / response to growth factor / ATPase inhibitor activity / negative regulation of cell size / regulation of stress fiber assembly / activation of GTPase activity / negative regulation of TOR signaling / protein folding chaperone complex / TBC/RABGAPs / negative regulation of macroautophagy / Macroautophagy / D-glucose import / associative learning / positive regulation of focal adhesion assembly / negative regulation of TORC1 signaling / lipid droplet / myelination / positive regulation of GTPase activity / Hsp70 protein binding / protein folding chaperone / GTPase activator activity / adult locomotory behavior / hippocampus development / cellular response to starvation / cell-matrix adhesion / positive regulation of protein ubiquitination / kidney development / TP53 Regulates Metabolic Genes / response to insulin / neural tube closure / Hsp90 protein binding / synapse organization / potassium ion transport / cerebral cortex development / small GTPase binding / lamellipodium / protein-folding chaperone binding / cell cortex / cytoplasmic vesicle / adaptive immune response / cell population proliferation / regulation of cell cycle / postsynaptic density / protein stabilization / ciliary basal body / lysosomal membrane / negative regulation of cell population proliferation / perinuclear region of cytoplasm / protein-containing complex / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ypt/Rab-GAP domain of gyp1p, domain 2 / Ypt/Rab-GAP domain of gyp1p, domain 1 / TBC1 domain family member 7 / TBC1 domain family member 7, domain 2 / Ypt/Rab-GAP domain of gyp1p, domain 3 / Hamartin / Hamartin protein / Rab-GTPase-TBC domain / Rab-GTPase-TBC domain superfamily / Rab-GTPase-TBC domain ...Ypt/Rab-GAP domain of gyp1p, domain 2 / Ypt/Rab-GAP domain of gyp1p, domain 1 / TBC1 domain family member 7 / TBC1 domain family member 7, domain 2 / Ypt/Rab-GAP domain of gyp1p, domain 3 / Hamartin / Hamartin protein / Rab-GTPase-TBC domain / Rab-GTPase-TBC domain superfamily / Rab-GTPase-TBC domain / TBC/rab GAP domain profile. / Cyclin A; domain 1 / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Arc Repressor Mutant, subunit A / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Hamartin / TBC1 domain family member 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.81 Å
データ登録者Gai, Z. / Wu, G.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of the TBC1D7-TSC1 complex
著者: Gai, Z. / Wu, G.
履歴
登録2015年4月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年4月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
B: TBC1 domain family member 7
C: Hamartin
G: TBC1 domain family member 7
H: Hamartin
E: TBC1 domain family member 7
F: Hamartin
A: TBC1 domain family member 7
D: Hamartin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)152,0328
ポリマ－152,0328
非ポリマー00
水37821
1
B: TBC1 domain family member 7
C: Hamartin
E: TBC1 domain family member 7
F: Hamartin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,0164
ポリマ－76,0164
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5700 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area30920 Å2
手法PISA
2
G: TBC1 domain family member 7
H: Hamartin
A: TBC1 domain family member 7
D: Hamartin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,0164
ポリマ－76,0164
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5610 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area31530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.991, 145.689, 114.758
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 89.65, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
TBC1 domain family member 7 / Cell migration-inducing protein 23


分子量: 31520.775 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP RESIDUES 21-293 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TBC1D7, TBC7, HSPC239 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9P0N9
#2: タンパク質
Hamartin / Tuberous sclerosis 1 protein


分子量: 6487.284 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP RESIDUES 938-993 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TSC1, KIAA0243, TSC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q92574
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 21 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.2 %
結晶化温度: 287 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 8% PEG 6000, 4% 2-methyl-2,4-pentanediol (MPD), 0.1M HEPES, pH7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97915 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年10月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→120 Å / Num. obs: 44658 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 3.8 % / Net I/σ(I): 12.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.6.0117精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化解像度: 2.81→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.923 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9 / SU B: 27.416 / SU ML: 0.243 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 2.751 / ESU R Free: 0.366 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.255 2260 5.1 %RANDOM
Rwork0.206 ---
obs0.209 42373 98 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 60.33 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.48 Å20 Å20.15 Å2
2---0.26 Å20 Å2
3---2.74 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.81→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10434 0 0 21 10455
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0210678
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7151.97914453
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.82551304
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.15723.922464
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.322151956
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.1531567
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1150.21635
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0217895
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.81→2.89 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.407 131 -
Rwork0.316 2745 -
obs--87.13 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.0023-0.16060.00160.23310.16050.1386-0.0483-0.0092-0.05840.0080.0540.0203-0.00430.0159-0.00580.02610.01720.0040.05680.02710.083242.83769.915910.5128
21.7403-0.6735-0.20630.41630.16730.07520.0924-0.18870.0420.02850.0414-0.15890.01870.0318-0.13380.1268-0.0242-0.03240.032-0.01830.155520.538626.954426.8635
31.14760.19530.10540.24760.11050.0851-0.07550.01730.07330.0040.06430.01350.02050.01030.01110.031-0.0145-0.00590.04820.02640.073342.9354-24.238546.7675
41.59921.3583-0.75121.7922-0.0520.95480.2558-0.0730.0170.05480.0818-0.2239-0.23780.2524-0.33760.2112-0.0025-0.00950.1284-0.08660.220820.7762-40.367930.2034
51.47080.0704-0.48670.22320.16990.3436-0.08740.0365-0.0962-0.01960.0278-0.00130.0089-0.00820.05960.02880.01190.00860.0465-0.03390.0647-8.622619.107147.1289
61.80061.0869-2.08810.82-1.41122.56150.06970.1230.1638-0.10670.14310.14750.0677-0.1992-0.21270.1357-0.0593-0.00810.0454-0.00620.094814.071527.632625.0658
71.46550.01170.59130.14550.11680.3718-0.0697-0.01870.1010.0110.00520.00050.00590.00180.06450.0336-0.0083-0.00820.0544-0.02620.0726-8.7869-33.287710.2457
82.6366-2.4773.2852.3409-3.10084.1088-0.153-0.3115-0.14410.15720.31270.1103-0.2061-0.4144-0.15970.05730.05140.00110.0814-0.01640.086713.6816-39.945431.4248
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1B21 - 292
2X-RAY DIFFRACTION2C940 - 992
3X-RAY DIFFRACTION3G21 - 292
4X-RAY DIFFRACTION4H938 - 992
5X-RAY DIFFRACTION5E21 - 292
6X-RAY DIFFRACTION6F940 - 993
7X-RAY DIFFRACTION7A21 - 293
8X-RAY DIFFRACTION8D940 - 992

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る