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万見
- PDB-4z6g: Structure of NT domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4z6g
タイトルStructure of NT domain
要素Microtubule-actin cross-linking factor 1, isoforms 1/2/3/5
キーワードCELL ADHESION / cytoskeleton / cell migration / microtubule / Focal adhesion
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of neuron projection arborization / microtubule minus-end binding / regulation of epithelial cell migration / intermediate filament cytoskeleton organization / Golgi to plasma membrane protein transport / regulation of microtubule-based process / regulation of focal adhesion assembly / positive regulation of Wnt signaling pathway / positive regulation of axon extension / regulation of cell migration ...regulation of neuron projection arborization / microtubule minus-end binding / regulation of epithelial cell migration / intermediate filament cytoskeleton organization / Golgi to plasma membrane protein transport / regulation of microtubule-based process / regulation of focal adhesion assembly / positive regulation of Wnt signaling pathway / positive regulation of axon extension / regulation of cell migration / wound healing / Wnt signaling pathway / ruffle membrane / actin filament binding / actin cytoskeleton / actin binding / microtubule / cytoskeleton / cadherin binding / calcium ion binding / structural molecule activity / Golgi apparatus / RNA binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Transcriptional regulator DELLA protein N terminal / GAR domain / GAR domain superfamily / Growth-Arrest-Specific Protein 2 Domain / GAR domain profile. / Growth-Arrest-Specific Protein 2 Domain / : / Spectrin-like repeat / Spectrin repeat / Spectrin-like repeat ...Transcriptional regulator DELLA protein N terminal / GAR domain / GAR domain superfamily / Growth-Arrest-Specific Protein 2 Domain / GAR domain profile. / Growth-Arrest-Specific Protein 2 Domain / : / Spectrin-like repeat / Spectrin repeat / Spectrin-like repeat / Desmoplakin, spectrin-like domain / Spectrin like domain / Plectin repeat / Plectin repeat / Plakin repeat superfamily / Desmoplakin, SH3 domain / SH3 domain / Plectin repeat / Plakin / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Spectrin/alpha-actinin / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Spectrin repeats / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Microtubule-actin cross-linking factor 1, isoforms 1/2/3/4/5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.654 Å
データ登録者Yang, F. / Zhang, Y.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2016
タイトル: In vivo epidermal migration requires focal adhesion targeting of ACF7.
著者: Jiping Yue / Yao Zhang / Wenguang G Liang / Xuewen Gou / Philbert Lee / Han Liu / Wanqing Lyu / Wei-Jen Tang / Shao-Yu Chen / Feng Yang / Hong Liang / Xiaoyang Wu /
要旨: Turnover of focal adhesions allows cell retraction, which is essential for cell migration. The mammalian spectraplakin protein, ACF7 (Actin-Crosslinking Factor 7), promotes focal adhesion dynamics by ...Turnover of focal adhesions allows cell retraction, which is essential for cell migration. The mammalian spectraplakin protein, ACF7 (Actin-Crosslinking Factor 7), promotes focal adhesion dynamics by targeting of microtubule plus ends towards focal adhesions. However, it remains unclear how the activity of ACF7 is regulated spatiotemporally to achieve focal adhesion-specific guidance of microtubule. To explore the potential mechanisms, we resolve the crystal structure of ACF7's NT (amino-terminal) domain, which mediates F-actin interactions. Structural analysis leads to identification of a key tyrosine residue at the calponin homology (CH) domain of ACF7, whose phosphorylation by Src/FAK (focal adhesion kinase) complex is essential for F-actin binding of ACF7. Using skin epidermis as a model system, we further demonstrate that the phosphorylation of ACF7 plays an indispensable role in focal adhesion dynamics and epidermal migration in vitro and in vivo. Together, our findings provide critical insights into the molecular mechanisms underlying coordinated cytoskeletal dynamics during cell movement.
履歴
登録2015年4月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年4月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月1日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Microtubule-actin cross-linking factor 1, isoforms 1/2/3/5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,0043
ポリマ－40,8141
非ポリマー1902
水43224
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)94.088, 94.088, 192.634
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Microtubule-actin cross-linking factor 1, isoforms 1/2/3/5 / 620 kDa actin-binding protein / ABP620 / Actin cross-linking family protein 7 / Macrophin-1 / Trabeculin-alpha


分子量: 40813.672 Da / 分子数: 1 / 断片: NT domain (UNP RESIDUES 74-421) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MACF1, ABP620, ACF7, KIAA0465, KIAA1251 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UPN3
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 76.45 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: MES, (NH4)2SO4, (NH4)2HPO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 1 / 検出器: CCD / 日付: 2014年4月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→45 Å / Num. obs: 27500 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 4 % / Net I/σ(I): 4.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.6_289精密化
SHELXLデータ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3F7P, 2ODV

3f7p

2odv


解像度: 2.654→24.175 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 26.57 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2399 1305 5.1 %
Rwork0.2084 --
obs0.2101 25589 99.25 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 60.373 Å2 / ksol: 0.299 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.4517 Å20 Å2-0 Å2
2--1.4517 Å20 Å2
3----2.9034 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.654→24.175 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2757 0 10 24 2791
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082820
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0813802
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.7531072
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.079414
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004485
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.654-2.76010.34591280.30852601X-RAY DIFFRACTION97
2.7601-2.88550.32211250.27772669X-RAY DIFFRACTION100
2.8855-3.03740.31081570.26052658X-RAY DIFFRACTION100
3.0374-3.22730.28831500.25872660X-RAY DIFFRACTION100
3.2273-3.47580.27881360.23752684X-RAY DIFFRACTION100
3.4758-3.82440.23191580.1962671X-RAY DIFFRACTION100
3.8244-4.37490.22171530.17092687X-RAY DIFFRACTION99
4.3749-5.50120.19541570.17032758X-RAY DIFFRACTION100
5.5012-24.17620.22551410.20732896X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -33.3917 Å / Origin y: 1.3079 Å / Origin z: -33.2468 Å
111213212223313233
T0.5982 Å2-0.0538 Å20.0243 Å2-0.4001 Å2-0.0303 Å2--0.4506 Å2
L1.076 °2-0.3131 °20.8761 °2-0.6726 °2-1.239 °2--1.4686 °2
S-0.0274 Å °0.0739 Å °-0.036 Å °-0.1793 Å °0.1455 Å °-0.0511 Å °0.2755 Å °-0.1032 Å °-0.1072 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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