[日本語] English
万見
- PDB-4z2m: Crystal structure of human SPT16 Mid-AID/H3-H4 tetramer FACT Hist... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4z2m
タイトルCrystal structure of human SPT16 Mid-AID/H3-H4 tetramer FACT Histone complex
要素
  • FACT complex subunit SPT16
  • Histone H3.1
  • Histone H4
キーワードTranscription/DNA binding protein / Transcription / Transcription-DNA binding protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


FACT complex / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / nucleosome disassembly / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / negative regulation of megakaryocyte differentiation ...FACT complex / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / nucleosome disassembly / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / Chromatin modifying enzymes / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / nucleosome binding / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Packaging Of Telomere Ends / Formation of RNA Pol II elongation complex / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / telomere organization / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / Interleukin-7 signaling / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / epigenetic regulation of gene expression / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / RNA Polymerase I Promoter Escape / transcription elongation by RNA polymerase II / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / G2/M DNA damage checkpoint / HDMs demethylate histones / NoRC negatively regulates rRNA expression / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / HCMV Early Events / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / chromatin organization / HATs acetylate histones / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Processing of DNA double-strand break ends / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / gene expression / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / Estrogen-dependent gene expression / transcription by RNA polymerase II / chromosome, telomeric region / DNA replication / cadherin binding / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / DNA repair / protein-containing complex / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / membrane
類似検索 - 分子機能
PH-domain like - #150 / FACT complex subunit Spt16, peptidase M24-like domain / : / FACT complex subunit SPT16, C-terminal domain / FACT complex subunit SPT16 PH-like domain / FACT complex subunit Spt16 domain / FACT complex subunit (SPT16/CDC68) / FACT complex subunit (SPT16/CDC68) / FACT complex subunit Spt16, N-terminal lobe domain / FACT complex subunit Spt16 ...PH-domain like - #150 / FACT complex subunit Spt16, peptidase M24-like domain / : / FACT complex subunit SPT16, C-terminal domain / FACT complex subunit SPT16 PH-like domain / FACT complex subunit Spt16 domain / FACT complex subunit (SPT16/CDC68) / FACT complex subunit (SPT16/CDC68) / FACT complex subunit Spt16, N-terminal lobe domain / FACT complex subunit Spt16 / FACT complex subunit SPT16 N-terminal lobe domain / FACT complex subunit SPT16 N-terminal lobe domain / Histone chaperone RTT106/FACT complex subunit SPT16-like, middle domain / Histone chaperone Rttp106-like, middle domain / Histone chaperone Rttp106-like / Creatinase/Aminopeptidase P/Spt16, N-terminal / Histone, subunit A / Histone, subunit A / Peptidase M24 / Metallopeptidase family M24 / Creatinase/aminopeptidase-like / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / PH-like domain superfamily / Roll / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H4 / Histone H3.1 / FACT complex subunit SPT16
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.981 Å
データ登録者Tsunaka, Y. / Fujiwara, Y. / Oyama, T. / Hirose, S. / Morikawa, K.
引用ジャーナル: Genes Dev / 年: 2016
タイトル: Integrated molecular mechanism directing nucleosome reorganization by human FACT.
著者: Yasuo Tsunaka / Yoshie Fujiwara / Takuji Oyama / Susumu Hirose / Kosuke Morikawa /
要旨: Facilitates chromatin transcription (FACT) plays essential roles in chromatin remodeling during DNA transcription, replication, and repair. Our structural and biochemical studies of human FACT- ...Facilitates chromatin transcription (FACT) plays essential roles in chromatin remodeling during DNA transcription, replication, and repair. Our structural and biochemical studies of human FACT-histone interactions present precise views of nucleosome reorganization, conducted by the FACT-SPT16 (suppressor of Ty 16) Mid domain and its adjacent acidic AID segment. AID accesses the H2B N-terminal basic region exposed by partial unwrapping of the nucleosomal DNA, thereby triggering the invasion of FACT into the nucleosome. The crystal structure of the Mid domain complexed with an H3-H4 tetramer exhibits two separate contact sites; the Mid domain forms a novel intermolecular β structure with H4. At the other site, the Mid-H2A steric collision on the H2A-docking surface of the H3-H4 tetramer within the nucleosome induces H2A-H2B displacement. This integrated mechanism results in disrupting the H3 αN helix, which is essential for retaining the nucleosomal DNA ends, and hence facilitates DNA stripping from histone.
履歴
登録2015年3月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年3月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月23日Group: Database references
改定 1.22016年3月30日Group: Database references
改定 1.32020年2月19日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / diffrn_source / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
B: FACT complex subunit SPT16
G: Histone H3.1
H: Histone H4
I: Histone H3.1
J: Histone H4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,9995
ポリマ－79,9995
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11910 Å2
ΔGint-94 kcal/mol
Surface area29490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.442, 69.784, 187.853
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21221

-
要素

#1: タンパク質 FACT complex subunit SPT16 / Chromatin-specific transcription elongation factor 140 kDa subunit / FACT 140 kDa subunit / ...Chromatin-specific transcription elongation factor 140 kDa subunit / FACT 140 kDa subunit / FACTp140 / Facilitates chromatin transcription complex subunit SPT16 / hSPT16


分子量: 33372.195 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 644-930 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SUPT16H, FACT140, FACTP140
発現宿主: Baculovirus expression vector pFastBac1-HM (ウイルス)
参照: UniProt: Q9Y5B9
#2: タンパク質 Histone H3.1


分子量: 11919.018 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 35-136 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HIST1H3A
発現宿主: Baculovirus expression vector pFastBac1-HM (ウイルス)
参照: UniProt: P68431
#3: タンパク質 Histone H4


分子量: 11394.426 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HIST1H4A
発現宿主: Baculovirus expression vector pFastBac1-HM (ウイルス)
参照: UniProt: P62805

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.12 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 10% PEG400, 0.9-1.1 M Imidazole, 100-150 mM L-histidine

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2014年7月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.98→50 Å / Num. obs: 17819 / % possible obs: 97.7 % / 冗長度: 6.8 % / Rsym value: 0.078 / Net I/σ(I): 17.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2CV5

2cv5


解像度: 2.981→46.963 Å / SU ML: 0.36 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 25.86 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2465 1797 10.09 %
Rwork0.1904 --
obs0.196 17812 97.64 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.981→46.963 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4594 0 0 0 4594
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0094669
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2526283
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.4941791
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.048714
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006801
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9812-3.06180.3571300.28081152X-RAY DIFFRACTION95
3.0618-3.15180.321400.24521215X-RAY DIFFRACTION97
3.1518-3.25360.31321240.23931201X-RAY DIFFRACTION97
3.2536-3.36980.33021400.24391185X-RAY DIFFRACTION96
3.3698-3.50470.30171390.21891216X-RAY DIFFRACTION97
3.5047-3.66410.27371370.21231229X-RAY DIFFRACTION98
3.6641-3.85720.25791400.19971221X-RAY DIFFRACTION98
3.8572-4.09880.27031290.19011219X-RAY DIFFRACTION98
4.0988-4.4150.22621420.17541221X-RAY DIFFRACTION98
4.415-4.85890.18961390.15871231X-RAY DIFFRACTION98
4.8589-5.5610.24731410.17581260X-RAY DIFFRACTION98
5.561-7.00260.25891490.20671293X-RAY DIFFRACTION100
7.0026-46.96910.19311470.15981372X-RAY DIFFRACTION99

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る