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- PDB-4yyx: Crystal structure of the ZO-1 PDZ1 domain in complex with the 7-m... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4yyx
タイトルCrystal structure of the ZO-1 PDZ1 domain in complex with the 7-mer Claudin2 C-terminal tail
要素Tight junction protein ZO-1 fused with Claudin-2 C-terminal
キーワードCELL ADHESION / Tight junction / MAGUK / PDZ1 / SCAFFOLDING / Claudin
機能・相同性
機能・相同性情報


calcium-independent cell-cell adhesion via plasma membrane cell-adhesion molecules / positive regulation of blood-brain barrier permeability / adherens junction maintenance / positive regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / RUNX1 regulates expression of components of tight junctions / Tight junction interactions / SARS-CoV-2 targets PDZ proteins in cell-cell junction / establishment of endothelial intestinal barrier / protein localization to cell-cell junction / regulation of cell junction assembly ...calcium-independent cell-cell adhesion via plasma membrane cell-adhesion molecules / positive regulation of blood-brain barrier permeability / adherens junction maintenance / positive regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / RUNX1 regulates expression of components of tight junctions / Tight junction interactions / SARS-CoV-2 targets PDZ proteins in cell-cell junction / establishment of endothelial intestinal barrier / protein localization to cell-cell junction / regulation of cell junction assembly / protein localization to adherens junction / Regulation of gap junction activity / protein localization to bicellular tight junction / bicellular tight junction assembly / gap junction / cell-cell junction organization / Apoptotic cleavage of cell adhesion proteins / tight junction / actomyosin structure organization / podosome / Signaling by Hippo / regulation of bicellular tight junction assembly / cell-cell junction assembly / negative regulation of stress fiber assembly / apical junction complex / maintenance of blood-brain barrier / positive regulation of sprouting angiogenesis / regulation of cytoskeleton organization / bicellular tight junction / cell adhesion molecule binding / cell projection / adherens junction / cell-cell adhesion / cell-cell junction / apical part of cell / cell junction / actin cytoskeleton organization / basolateral plasma membrane / membrane => GO:0016020 / calmodulin binding / cell adhesion / positive regulation of cell migration / cadherin binding / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / structural molecule activity / protein-containing complex / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Claudin-2 / Tight junction protein ZO-1 / ZO-1, SH3 domain / Claudin / Claudin, conserved site / Claudin family signature. / Tight junction protein ZO / Domain present in ZO-1 and Unc5-like netrin receptors / ZU5 domain / ZU5 domain ...Claudin-2 / Tight junction protein ZO-1 / ZO-1, SH3 domain / Claudin / Claudin, conserved site / Claudin family signature. / Tight junction protein ZO / Domain present in ZO-1 and Unc5-like netrin receptors / ZU5 domain / ZU5 domain / ZU5 domain profile. / PMP-22/EMP/MP20/Claudin family / PMP-22/EMP/MP20/Claudin superfamily / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Variant SH3 domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Roll / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FORMIC ACID / Claudin-2 / Tight junction protein ZO-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.79 Å
データ登録者Nomme, J. / Lavie, A.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)DK61397 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI101676 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2015
タイトル: Structural Basis of a Key Factor Regulating the Affinity between the Zonula Occludens First PDZ Domain and Claudins.
著者: Nomme, J. / Antanasijevic, A. / Caffrey, M. / Van Itallie, C.M. / Anderson, J.M. / Fanning, A.S. / Lavie, A.
履歴
登録2015年3月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2015年4月1日ID: 4OEQ
改定 1.02015年4月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年7月1日Group: Database references
改定 1.22015年7月15日Group: Database references
改定 1.32017年9月20日Group: Author supporting evidence / Database references ...Author supporting evidence / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / entity_src_gen ...citation / entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag ..._citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42017年11月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.52019年12月11日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.62023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tight junction protein ZO-1 fused with Claudin-2 C-terminal
B: Tight junction protein ZO-1 fused with Claudin-2 C-terminal
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,1344
ポリマ－23,0422
非ポリマー922
水3,369187
1
A: Tight junction protein ZO-1 fused with Claudin-2 C-terminal
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,5672
ポリマ－11,5211
非ポリマー461
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Tight junction protein ZO-1 fused with Claudin-2 C-terminal
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,5672
ポリマ－11,5211
非ポリマー461
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.351, 72.170, 76.958
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細Monomer according to gel filtration

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要素

#1: タンパク質 Tight junction protein ZO-1 fused with Claudin-2 C-terminal / Tight junction protein 1 / Zona occludens protein 1 / Zonula occludens protein 1 / SP82


分子量: 11520.969 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TJP1, ZO1, CLDN2, PSEC0059, SP82, UNQ705/PRO1356 / プラスミド: pET14b / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: Q07157, UniProt: P57739
#2: 化合物 ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 187 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.64 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6 / 詳細: 2.0 M NAF, 0.1 M NAAC PH 4.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.97856 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年4月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97856 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.79→30 Å / Num. obs: 22067 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 7.4 % / Rsym value: 0.07 / Net I/σ(I): 16.78
反射 シェル解像度: 1.79→1.9 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.42 / Mean I/σ(I) obs: 2.34 / % possible all: 95.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0073精密化
Cootモデル構築
XDSデータスケーリング
XDSデータ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2H3M

2h3m


解像度: 1.79→26.322 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / SU B: 6.934 / SU ML: 0.108 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.131 / ESU R Free: 0.136 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25356 1125 5.1 %RANDOM
Rwork0.19817 ---
obs0.20086 20866 98.79 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.881 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.45 Å20 Å20 Å2
2--0.41 Å20 Å2
3---0.04 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.79→26.322 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1577 0 6 187 1770
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0191635
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021559
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5611.9322207
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.82133577
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5285219
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.18723.78474
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.52615272
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.6531512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0950.2235
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.021945
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.02403
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8641.261852
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.8641.263853
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.3971.8861067
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.3961.8851068
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.5621.498783
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.5621.49779
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.482.1551137
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined5.88211.5571896
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other5.6510.8981827
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.793→1.84 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.429 74 -
Rwork0.35 1346 -
obs--88.92 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.0455-0.9076-1.44391.36080.37853.2697-0.15780.1057-0.1533-0.00890.02430.07810.5247-0.24930.13340.0997-0.04780.01550.0405-0.00560.0127-9.09129.546-2.966
21.7114-0.6094-0.65811.3810.09561.5616-0.03540.0182-0.1881-0.0494-0.04560.05510.2117-0.02880.08090.0608-0.0235-0.00070.06630.01550.0255-9.123-6.803-9.782
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A17 - 120
2X-RAY DIFFRACTION2B16 - 120

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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