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- PDB-4yyi: Crystal structure of BRD9 Bromodomain bound to an acetylated peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4yyi
タイトルCrystal structure of BRD9 Bromodomain bound to an acetylated peptide
要素
  • Bromodomain-containing protein 9
  • Histone H4
キーワードPROTEIN BINDING / Bromodomain-acetyllysine complex
機能・相同性
機能・相同性情報


GBAF complex / SWI/SNF complex / positive regulation of stem cell population maintenance / negative regulation of cell differentiation / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine ...GBAF complex / SWI/SNF complex / positive regulation of stem cell population maintenance / negative regulation of cell differentiation / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / telomere organization / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / PRC2 methylates histones and DNA / Defective pyroptosis / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / lysine-acetylated histone binding / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / G2/M DNA damage checkpoint / HDMs demethylate histones / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / RMTs methylate histone arginines / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / Transcriptional regulation of granulopoiesis / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / chromatin organization / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / HATs acetylate histones / Processing of DNA double-strand break ends / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / nucleic acid binding / chromosome, telomeric region / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / Amyloid fiber formation / positive regulation of cell population proliferation / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / membrane / nucleus
類似検索 - 分子機能
Protein of unknown function DUF3512 / Domain of unknown function (DUF3512) / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold ...Protein of unknown function DUF3512 / Domain of unknown function (DUF3512) / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Histone-fold / Bromodomain / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H4 / Bromodomain-containing protein 9
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Tang, Y. / Bellon, S. / Cochran, A.G. / Poy, F.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2015
タイトル: A Subset of Human Bromodomains Recognizes Butyryllysine and Crotonyllysine Histone Peptide Modifications.
著者: Flynn, E.M. / Huang, O.W. / Poy, F. / Oppikofer, M. / Bellon, S.F. / Tang, Y. / Cochran, A.G.
履歴
登録2015年3月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年9月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年9月30日Group: Database references
改定 1.22015年10月14日Group: Database references
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bromodomain-containing protein 9
B: Bromodomain-containing protein 9
C: Histone H4
D: Bromodomain-containing protein 9
E: Bromodomain-containing protein 9
F: Histone H4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,8946
ポリマ－51,8946
非ポリマー00
水5,170287
1
A: Bromodomain-containing protein 9
B: Bromodomain-containing protein 9
C: Histone H4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,9473
ポリマ－25,9473
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
D: Bromodomain-containing protein 9
E: Bromodomain-containing protein 9
F: Histone H4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,9473
ポリマ－25,9473
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)24.746, 34.602, 129.361
Angle α, β, γ (deg.)88.790, 90.000, 68.920
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
Bromodomain-containing protein 9 / Rhabdomyosarcoma antigen MU-RMS-40.8 / BRD9


分子量: 12444.461 Da / 分子数: 4 / 断片: bromodomain (UNP residues 17-123) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BRD9, UNQ3040/PRO9856 / プラスミド: pRSF / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9H8M2
#2: タンパク質・ペプチド Histone H4


分子量: 1058.173 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal tail (UNP residues 2-12) / 由来タイプ: 合成 / 詳細: lysine residues acetylated / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P62805
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 287 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.35 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 0.1 M Bis-Tris, pH 6.5, 25% w/v PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年2月24日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.556
11H, H-K, -L20.444
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. obs: 60687 / % possible obs: 95.1 % / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Χ2: 1.033 / Net I/av σ(I): 15.339 / Net I/σ(I): 11.1 / Num. measured all: 138541
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.5-1.552.30.30460451.01194
1.55-1.622.30.23859851.02594.7
1.62-1.692.30.17860601.04794.8
1.69-1.782.30.14161061.0495.3
1.78-1.892.30.1160731.02494.6
1.89-2.042.30.08760501.0395
2.04-2.242.30.06760531.0195.1
2.24-2.562.30.0660681.03495.6
2.56-3.232.30.04862041.04297.2
3.23-502.20.04160431.06594.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.8.0069精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3HME

3hme


解像度: 1.5→32.28 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.949 / SU B: 2.646 / SU ML: 0.055 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.02 / ESU R Free: 0.02 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2422 3019 5 %RANDOM
Rwork0.206 ---
obs0.2077 57639 94.5 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 73.67 Å2 / Biso mean: 26.997 Å2 / Biso min: 14.98 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.92 Å20.83 Å2-0.43 Å2
2---2.79 Å2-0.45 Å2
3----0.13 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.5→32.28 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3352 0 0 287 3639
Biso mean---31.02 -
残基数----414
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0280.0193438
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.7521.974610
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5715408
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.75123.784148
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.34515622
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.81512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1930.2482
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0170.0212560
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.5161.8871650
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.1022.8282052
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.1592.0931788
LS精密化 シェル解像度: 1.499→1.538 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.281 225 -
Rwork0.217 3897 -
all-4122 -
obs--86.52 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.4978-0.24360.55261.229-0.57521.2405-0.02920.09110.03530.04030.0065-0.00420.0515-0.01530.02270.0675-0.02330.00520.03210.0130.010455.7295-31.70132.0209
21.48880.1608-0.67981.1521-0.62731.5659-0.0363-0.0816-0.0547-0.04380.0018-0.0013-0.0599-0.00490.03450.0645-0.00220.00680.04450.01920.011255.7681-8.8948-30.0271
31.39620.09350.66360.98460.6711.4123-0.0222-0.09790.0456-0.0186-0.00150.01010.06060.00560.02370.0716-0.01110.00710.0274-0.01380.008261.898-30.348134.5486
41.4765-0.1311-0.52551.1370.62171.31-0.02060.0819-0.04610.01870.00040.0073-0.0463-0.00620.02020.0684-0.01950.00780.019-0.00870.004261.9143-7.24866.7665
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A23 - 122
2X-RAY DIFFRACTION2B23 - 122
3X-RAY DIFFRACTION3D22 - 122
4X-RAY DIFFRACTION4E22 - 122

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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