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- PDB-4yvo: Crystal Structure of the TPR Domain of Arabidopsis FLU (FLU-TPR) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4yvo
タイトルCrystal Structure of the TPR Domain of Arabidopsis FLU (FLU-TPR)
要素Protein FLUORESCENT IN BLUE LIGHT, chloroplastic
キーワードFLUORESCENT PROTEIN / TPR / chloroplast
機能・相同性
機能・相同性情報


chlorophyll biosynthetic process / chloroplast membrane / chloroplast thylakoid membrane
類似検索 - 分子機能
Protein FLUORESCENT IN BLUE LIGHT / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain / TPR repeat region circular profile. / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein FLUORESCENT IN BLUE LIGHT, chloroplastic
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Zhang, M. / Zhang, F. / Liu, L.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2015
タイトル: The Non-canonical Tetratricopeptide Repeat (TPR) Domain of Fluorescent (FLU) Mediates Complex Formation with Glutamyl-tRNA Reductase.
著者: Zhang, M. / Zhang, F. / Fang, Y. / Chen, X. / Chen, Y. / Zhang, W. / Dai, H.E. / Lin, R. / Liu, L.
履歴
登録2015年3月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年6月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年7月22日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / entity_src_gen / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein FLUORESCENT IN BLUE LIGHT, chloroplastic


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,4261
ポリマ－18,4261
非ポリマー00
水2,720151
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)60.193, 60.193, 67.489
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Protein FLUORESCENT IN BLUE LIGHT, chloroplastic


分子量: 18425.977 Da / 分子数: 1 / 断片: TPR Domain (UNP RESIDUES 189-316) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: FLU, At3g14110, MAG2.7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q940U6
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 151 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.79 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸発脱水法 / 詳細: 0.2M NaCl, 0.1M Bis-tris pH6.5, 25% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年7月24日
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→50 Å / Num. obs: 25072 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 10.7 % / Net I/σ(I): 24.9

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1168)精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3RO3

3ro3


解像度: 1.45→26.064 Å / FOM work R set: 0.903 / SU ML: 0.1 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 15.84 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1754 1275 5.11 %
Rwork0.1403 23698 -
obs0.1421 24973 97.71 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 54.28 Å2 / Biso mean: 19.06 Å2 / Biso min: 6.95 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.45→26.064 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数929 0 0 151 1080
Biso mean---32.74 -
残基数----119
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0051005
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9421360
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.069150
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003177
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.598406
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 9

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.4501-1.50810.19691340.12432320245487
1.5081-1.57680.16551300.10862491262194
1.5768-1.65990.14851460.104626552801100
1.6599-1.76390.16191250.111326802805100
1.7639-1.90.17181490.116326542803100
1.9-2.09110.16081410.125726962837100
2.0911-2.39360.16691620.129126822844100
2.3936-3.01490.19481630.155627162879100
3.0149-26.06850.181250.16462804292998

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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