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万見
- PDB-4ys3: Nucleosome disassembly by RSC and SWI/SNF is enhanced by H3 acety... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ys3
タイトルNucleosome disassembly by RSC and SWI/SNF is enhanced by H3 acetylation near the nucleosome dyad axis
要素
  • (DNA (147-MER)) x 2
  • Histone H2A
  • Histone H2B 1.1
  • Histone H3.2
  • Histone H4
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN/DNA / dyad axis / STRUCTURAL PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / protein heterodimerization activity / DNA binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Histone, subunit A / Histone, subunit A / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H4, conserved site ...Histone, subunit A / Histone, subunit A / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / Histone H2A / Histone 2A / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H2B 1.1 / Histone H2A type 1 / Histone H4 / Histone H3.2 / Histone H2A
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Dechassa, M.L. / Luger, K. / Chatterjee, N. / North, J.A. / Manohar, M. / Prasad, R. / Ottessen, J.J. / Poirier, M.G. / Bartholomew, B.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM048413 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM083055 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM088409 米国
引用ジャーナル: Mol.Cell.Biol. / 年: 2015
タイトル: Histone Acetylation near the Nucleosome Dyad Axis Enhances Nucleosome Disassembly by RSC and SWI/SNF.
著者: Chatterjee, N. / North, J.A. / Dechassa, M.L. / Manohar, M. / Prasad, R. / Luger, K. / Ottesen, J.J. / Poirier, M.G. / Bartholomew, B.
履歴
登録2015年3月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年10月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年11月11日Group: Database references
改定 1.22017年9月20日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32022年3月23日Group: Author supporting evidence / Database references
カテゴリ: database_2 / pdbx_audit_support / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H3.2
B: Histone H4
C: Histone H2A
D: Histone H2B 1.1
E: Histone H3.2
F: Histone H4
G: Histone H2A
H: Histone H2B 1.1
I: DNA (147-MER)
J: DNA (147-MER)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)175,92010
ポリマ－175,92010
非ポリマー00
水95553
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area55570 Å2
ΔGint-368 kcal/mol
Surface area73360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)105.510, 109.620, 181.230
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 4種, 8分子 AEBFCGDH

#1: タンパク質 Histone H3.2


分子量: 11584.492 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 39-136 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P84233
#2: タンパク質 Histone H4


分子量: 8910.394 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 25-103 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62799
#3: タンパク質 Histone H2A


分子量: 11724.677 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 15-121 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: hist1h2aj, LOC494591 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6AZJ8, UniProt: P06897*PLUS
#4: タンパク質 Histone H2B 1.1 / H2B1.1


分子量: 10376.928 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 34-126 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02281

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DNA鎖 , 2種, 2分子 IJ

#5: DNA鎖 DNA (147-MER)


分子量: 45368.051 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#6: DNA鎖 DNA (147-MER)


分子量: 45359.035 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)

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非ポリマー , 1種, 53分子

#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 53 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.71 %
結晶化温度: 292.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.9 / 詳細: postassium chloride, manganese chloride, cacodylate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: NOIR-1 / 検出器: CCD / 日付: 2009年4月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→47.54 Å / Num. obs: 42733 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 6.78 % / Rmerge(I) obs: 0.115 / Χ2: 0.96 / Net I/σ(I): 8.8 / Num. measured all: 291877 / Scaling rejects: 2191
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allΧ2Rejects% possible all
3-3.117.140.5392.53032542231.21190100
3.11-3.237.140.4133.33041842261.16254100
3.23-3.387.050.34.42993342231.08149100
3.38-3.566.820.2535.22911542291.08294100
3.56-3.786.760.1916.72898742510.99237100
3.78-4.076.610.1448.22844842520.9333699.9
4.07-4.486.620.09911.42841342680.8114199.9
4.48-5.136.690.08912.62880942860.7715199.9
5.13-6.466.780.08713.32960743490.7513999.9
6.46-47.546.220.05521.82782244260.7530097.4

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS精密化
DENZOデータ削減
d*TREK9.7Lデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
d*TREK9.7Lデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1P3L

1p3l


解像度: 3→47.45 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2792 2390 2.9 %random
Rwork0.2261 77139 --
all-79529 --
obs-42733 97.8 %-
溶媒の処理Bsol: 28.4034 Å2
原子変位パラメータBiso max: 203.96 Å2 / Biso mean: 81.0162 Å2 / Biso min: 6.97 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.854 Å20 Å20 Å2
2---6.009 Å20 Å2
3----0.845 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3→47.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5984 6021 53 0 12058
Biso mean--39.06 --
残基数----1047
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.083
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:dna-rna_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3CNS_TOPPAR:water_rep.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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