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- PDB-4yr6: Fab fragment of 5G6 in complex with epitope peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4yr6
タイトルFab fragment of 5G6 in complex with epitope peptide
要素
  • ACE-LYS-LEU-ARG-GLY-VAL-LEU-GLN-GLY-HIS-LEU
  • heavy chain of 5G6
  • light chain of 5G6
キーワードIMMUNE SYSTEM / GPIBA shedding inhibitor / 5G6 / KL10
機能・相同性
機能・相同性情報


thrombin-activated receptor activity / glycoprotein Ib-IX-V complex / Enhanced binding of GP1BA variant to VWF multimer:collagen / Defective binding of VWF variant to GPIb:IX:V / blood coagulation, intrinsic pathway / Defective F9 activation / Platelet Adhesion to exposed collagen / positive regulation of platelet activation / megakaryocyte development / GP1b-IX-V activation signalling ...thrombin-activated receptor activity / glycoprotein Ib-IX-V complex / Enhanced binding of GP1BA variant to VWF multimer:collagen / Defective binding of VWF variant to GPIb:IX:V / blood coagulation, intrinsic pathway / Defective F9 activation / Platelet Adhesion to exposed collagen / positive regulation of platelet activation / megakaryocyte development / GP1b-IX-V activation signalling / regulation of blood coagulation / Platelet Aggregation (Plug Formation) / fibrinolysis / : / release of sequestered calcium ion into cytosol / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / platelet activation / cell morphogenesis / blood coagulation / signaling receptor activity / cell surface receptor signaling pathway / cell adhesion / external side of plasma membrane / cell surface / extracellular exosome / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Leucine rich repeat N-terminal domain / Leucine-rich repeat N-terminal domain / Leucine rich repeat N-terminal domain / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Leucine-rich repeats, bacterial type / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. ...Leucine rich repeat N-terminal domain / Leucine-rich repeat N-terminal domain / Leucine rich repeat N-terminal domain / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Leucine-rich repeats, bacterial type / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Platelet glycoprotein Ib alpha chain
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.38 Å
データ登録者Tao, Y. / Mo, X. / Li, R.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
China Natural Science Fund81100346 中国
Shanghai Xinyouqing ProgramXYQ2013069 中国
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2016
タイトル: Structural basis for the specific inhibition of glycoprotein Ib alpha shedding by an inhibitory antibody.
著者: Tao, Y. / Zhang, X. / Liang, X. / Zang, J. / Mo, X. / Li, R.
履歴
登録2015年3月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年3月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年4月5日Group: Source and taxonomy
改定 1.22020年5月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: heavy chain of 5G6
B: light chain of 5G6
C: ACE-LYS-LEU-ARG-GLY-VAL-LEU-GLN-GLY-HIS-LEU
D: heavy chain of 5G6
E: light chain of 5G6
F: ACE-LYS-LEU-ARG-GLY-VAL-LEU-GLN-GLY-HIS-LEU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,9948
ポリマ－96,8106
非ポリマー1842
水5,224290
1
A: heavy chain of 5G6
B: light chain of 5G6
C: ACE-LYS-LEU-ARG-GLY-VAL-LEU-GLN-GLY-HIS-LEU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,4974
ポリマ－48,4053
非ポリマー921
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4880 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area19560 Å2
手法PISA
2
D: heavy chain of 5G6
E: light chain of 5G6
F: ACE-LYS-LEU-ARG-GLY-VAL-LEU-GLN-GLY-HIS-LEU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,4974
ポリマ－48,4053
非ポリマー921
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4900 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area19010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)101.900, 147.060, 194.950
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11E-435-

HOH

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要素

#1: 抗体 heavy chain of 5G6


分子量: 23563.564 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ)
#2: 抗体 light chain of 5G6


分子量: 23692.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ)
#3: タンパク質・ペプチド ACE-LYS-LEU-ARG-GLY-VAL-LEU-GLN-GLY-HIS-LEU


分子量: 1149.410 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P07359*PLUS
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 290 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.42 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 1.6M (NH4)2SO4, 0.01M NiCl2, 0.1M Tris, pH 8.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年1月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.38→50 Å / Num. obs: 57791 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 7.1 % / Net I/σ(I): 15.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.1_1168精密化
PHENIXモデル構築
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3U9U

3u9u


解像度: 2.38→45.154 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.01 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2511 2956 5.08 %
Rwork0.2115 --
obs0.2135 55282 98.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.38→45.154 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6606 0 12 290 6908
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0096797
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2239261
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.5022363
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0831065
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051168
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.38-2.4190.2841400.25362542X-RAY DIFFRACTION96
2.419-2.46070.3291380.252540X-RAY DIFFRACTION97
2.4607-2.50550.36761260.24892559X-RAY DIFFRACTION97
2.5055-2.55370.29621190.24662612X-RAY DIFFRACTION97
2.5537-2.60580.29411440.24382559X-RAY DIFFRACTION99
2.6058-2.66240.29781380.24612592X-RAY DIFFRACTION98
2.6624-2.72440.27291370.24652623X-RAY DIFFRACTION99
2.7244-2.79250.31751380.2522635X-RAY DIFFRACTION99
2.7925-2.8680.3511380.24662617X-RAY DIFFRACTION99
2.868-2.95230.30221370.24762605X-RAY DIFFRACTION99
2.9523-3.04760.31971400.2412644X-RAY DIFFRACTION99
3.0476-3.15650.30651440.23792641X-RAY DIFFRACTION100
3.1565-3.28290.26871400.23122656X-RAY DIFFRACTION100
3.2829-3.43220.28471450.22282654X-RAY DIFFRACTION100
3.4322-3.61310.271570.20142621X-RAY DIFFRACTION100
3.6131-3.83940.25531480.19082654X-RAY DIFFRACTION100
3.8394-4.13560.18991450.18032664X-RAY DIFFRACTION100
4.1356-4.55140.17671290.15652651X-RAY DIFFRACTION98
4.5514-5.20920.17441360.15662671X-RAY DIFFRACTION99
5.2092-6.55980.22761420.20952726X-RAY DIFFRACTION100
6.5598-45.16180.25621750.24052800X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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