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万見
- PDB-4yoz: p107 pocket domain in complex with HPV E7 peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4yoz
タイトルp107 pocket domain in complex with HPV E7 peptide
要素
  • HPV E7 peptide
  • Retinoblastoma-like protein 1,Retinoblastoma-like protein 1
キーワードTRANSCRIPTION / Pocket protein / Cyclin Box / Transcriptional regulator / Cell Cycle
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host IRF9 activity / regulation of lipid kinase activity / symbiont-mediated perturbation of host transcription / symbiont-mediated suppression of host apoptosis / Transcription of E2F targets under negative control by p107 (RBL1) and p130 (RBL2) in complex with HDAC1 / Transcription of E2F targets under negative control by DREAM complex / G0 and Early G1 / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / positive regulation of actin filament polymerization / G1/S-Specific Transcription ...symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host IRF9 activity / regulation of lipid kinase activity / symbiont-mediated perturbation of host transcription / symbiont-mediated suppression of host apoptosis / Transcription of E2F targets under negative control by p107 (RBL1) and p130 (RBL2) in complex with HDAC1 / Transcription of E2F targets under negative control by DREAM complex / G0 and Early G1 / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / positive regulation of actin filament polymerization / G1/S-Specific Transcription / cadmium ion binding / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G1/S transition checkpoint / negative regulation of cellular senescence / viral process / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / promoter-specific chromatin binding / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / Cyclin D associated events in G1 / chromatin organization / DNA-binding transcription factor binding / transcription regulator complex / host cell cytoplasm / cell differentiation / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / protein domain specific binding / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of gene expression / virus-mediated perturbation of host defense response / DNA-templated transcription / host cell nucleus / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
Papillomavirus E7 / E7 protein, Early protein / Rb C-terminal domain / Retinoblastoma-associated protein, B-box / Retinoblastoma-associated protein, A-box / Retinoblastoma-associated protein, C-terminal / Retinoblastoma-associated protein, N-terminal / Retinoblastoma protein family / Retinoblastoma-associated protein B domain / Retinoblastoma-associated protein A domain ...Papillomavirus E7 / E7 protein, Early protein / Rb C-terminal domain / Retinoblastoma-associated protein, B-box / Retinoblastoma-associated protein, A-box / Retinoblastoma-associated protein, C-terminal / Retinoblastoma-associated protein, N-terminal / Retinoblastoma protein family / Retinoblastoma-associated protein B domain / Retinoblastoma-associated protein A domain / Domain of unknown function (DUF3452) / Domain of unknown function (DUF3452) / Retinoblastoma-associated protein A domain / Rb C-terminal domain / Cyclin-like / Cyclin A; domain 1 / Cyclin-like / domain present in cyclins, TFIIB and Retinoblastoma / Cyclin-like superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein E7 / Retinoblastoma-like protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Human papillomavirus (パピローマウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.245 Å
データ登録者Liban, T.J. / Guiley, K.Z. / Felthousen, J.G. / Ramanan, P. / Litovchick, L. / Rubin, S.M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01CA132685 米国
引用ジャーナル: Genes Dev. / 年: 2015
タイトル: Structural mechanisms of DREAM complex assembly and regulation.
著者: Guiley, K.Z. / Liban, T.J. / Felthousen, J.G. / Ramanan, P. / Litovchick, L. / Rubin, S.M.
履歴
登録2015年3月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年6月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年9月9日Group: Other
改定 1.22017年9月20日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list / software
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _software.classification
改定 1.32017年9月27日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.detector
改定 1.42019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52024年2月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Retinoblastoma-like protein 1,Retinoblastoma-like protein 1
B: HPV E7 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,8106
ポリマ－44,4262
非ポリマー3844
水2,000111
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1800 Å2
ΔGint-60 kcal/mol
Surface area17490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.690, 76.550, 74.680
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 120.32, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1186-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Retinoblastoma-like protein 1,Retinoblastoma-like protein 1 / 107 kDa retinoblastoma-associated protein / p107 / pRb1


分子量: 43265.965 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 391-593,unp residues 391-593 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RBL1
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: P28749
#2: タンパク質・ペプチド HPV E7 peptide


分子量: 1160.255 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human papillomavirus (パピローマウイルス)
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: P03129*PLUS
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 111 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.25 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: Hepes, Ammonium Sulfate, PEG 400

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年11月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→57.2 Å / Num. all: 21552 / Num. obs: 21552 / % possible obs: 93.2 % / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.073 / Net I/σ(I): 8.6
反射 シェル解像度: 2.25→2.37 Å / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.314 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 94.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.4_1496精密化
Cootモデル構築
Blu-Iceデータ収集
iMOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化解像度: 2.245→57.195 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 21.94 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.24 2000 9.28 %
Rwork0.1837 --
obs0.1888 21549 92.69 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.245→57.195 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2881 0 20 111 3012
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0052952
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8733990
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.7931097
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.033449
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004499
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2451-2.30120.26171410.2181385X-RAY DIFFRACTION94
2.3012-2.36340.27671450.21011413X-RAY DIFFRACTION94
2.3634-2.4330.26161450.20451412X-RAY DIFFRACTION94
2.433-2.51150.23791420.18581398X-RAY DIFFRACTION94
2.5115-2.60130.23641450.18091420X-RAY DIFFRACTION94
2.6013-2.70540.23811430.17181389X-RAY DIFFRACTION93
2.7054-2.82860.23671430.17381400X-RAY DIFFRACTION93
2.8286-2.97770.22641450.18971415X-RAY DIFFRACTION93
2.9777-3.16420.29551430.19961392X-RAY DIFFRACTION93
3.1642-3.40850.26521420.19411392X-RAY DIFFRACTION93
3.4085-3.75150.23971430.17621392X-RAY DIFFRACTION92
3.7515-4.29420.19411410.161386X-RAY DIFFRACTION92
4.2942-5.40950.21951410.16891381X-RAY DIFFRACTION90
5.4095-57.21380.24831410.19741374X-RAY DIFFRACTION88
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.6840.55650.14792.2978-0.46422.1273-0.03330.138-0.1063-0.24030.0993-0.36990.11340.1656-0.06350.16670.02470.0350.1722-0.0480.188121.282911.1822-7.4632
21.35040.0657-0.32620.9784-0.08820.9824-0.059-0.1137-0.13440.01720.0371-0.20030.03960.10740.02290.12370.0146-0.00850.1428-0.00150.148115.967311.90362.9397
33.92790.07522.46251.85470.90511.97920.1523-0.1986-0.45610.0468-0.2101-0.3450.78750.25270.06210.49410.01070.02910.41250.15030.253-1.0095.965418.7161
41.6811-0.0157-0.08422.15580.75722.4673-0.0751-0.60010.2780.46160.0188-0.1134-0.27890.03760.04820.30010.0282-0.03870.3472-0.09370.22955.070125.784625.9786
53.0469-3.00632.23096.93731.95325.9791-0.03320.12960.0971-0.1143-0.0737-0.25890.04740.37530.08410.4110.1062-0.07850.7452-0.37940.59830.828740.712430.0641
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 389 through 453 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 454 through 580 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 581 through 784 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 785 through 967 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 21 through 29 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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