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- PDB-4yoa: Crsystal structure HIV-1 Protease MDR769 L33F Complexed with darunavir -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4yoa
タイトルCrsystal structure HIV-1 Protease MDR769 L33F Complexed with darunavir
要素HIV-1 Protease
キーワードHydrolase/Hydrolase inhibitor / HIV-1 Protease / complex / darunavir / Hydrolase-Hydrolase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


aspartic-type endopeptidase activity / proteolysis
類似検索 - 分子機能
Retropepsin-like catalytic domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily ...Retropepsin-like catalytic domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-017 / Protease
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.697 Å
データ登録者Kuiper, B.D. / Keusch, B. / Dewdney, T.G. / Chordia, P. / Brunzelle, J.S. / Ross, K. / Kovari, I.A. / MacArthur, R. / Salimnia, H. / Kovari, L.C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID) 米国
引用ジャーナル: Biochem Biophys Rep / 年: 2015
タイトル: The L33F darunavir resistance mutation acts as a molecular anchor reducing the flexibility of the HIV-1 protease 30s and 80s loops.
著者: Kuiper, B.D. / Keusch, B.J. / Dewdney, T.G. / Chordia, P. / Ross, K. / Brunzelle, J.S. / Kovari, I.A. / MacArthur, R. / Salimnia, H. / Kovari, L.C.
履歴
登録2015年3月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年7月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年4月18日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: citation / entity_src_gen ...citation / entity_src_gen / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / struct_keywords
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_prop.type / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_keywords.text
改定 1.22022年3月30日Group: Author supporting evidence / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_2 / pdbx_audit_support
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HIV-1 Protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,3522
ポリマ－10,8051
非ポリマー5481
水1,27971
1
A: HIV-1 Protease
ヘテロ分子

A: HIV-1 Protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,7054
ポリマ－21,6092
非ポリマー1,0952
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_554-y,-x,-z-1/21
Buried area4940 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area10420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.470, 45.470, 102.220
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 HIV-1 Protease


分子量: 10804.702 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
遺伝子: pol / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5RTL1
#2: 化合物 ChemComp-017 / (3R,3AS,6AR)-HEXAHYDROFURO[2,3-B]FURAN-3-YL(1S,2R)-3-[[(4-AMINOPHENYL)SULFONYL](ISOBUTYL)AMINO]-1-BENZYL-2-HYDROXYPROPYLCARBAMATE / Darunavir / TMC114 / UIC-94017 / ダルナビル


分子量: 547.664 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H37N3O7S / コメント: 薬剤, 抗レトロウイルス剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 71 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.69 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 2.4M ammonium sulfate, 0.1 M MES, pH 6.2; 2.4M ammonium sulfate, 0.1 M MES, pH 6.2

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 0.978 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2014年5月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.697→102.22 Å / Num. obs: 12545 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 13.7 % / Rmerge(I) obs: 0.049 / Net I/σ(I): 26.9
反射 シェル解像度: 1.7→1.9 Å / 冗長度: 14.2 % / Rmerge(I) obs: 0.615 / Mean I/σ(I) obs: 4.2 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.8.4_1496)精密化
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4YOB

4yob


解像度: 1.697→27.267 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 22.17 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2246 1248 10 %
Rwork0.1901 --
obs0.1937 12478 99.82 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.697→27.267 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数760 0 38 71 869
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.014844
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.5431156
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.075326
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.079138
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006144
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6974-1.76540.29651330.25721201X-RAY DIFFRACTION100
1.7654-1.84570.33711360.23221220X-RAY DIFFRACTION100
1.8457-1.9430.261360.21011218X-RAY DIFFRACTION100
1.943-2.06470.26781360.20691230X-RAY DIFFRACTION100
2.0647-2.2240.26371350.19651222X-RAY DIFFRACTION100
2.224-2.44770.23741390.19391249X-RAY DIFFRACTION100
2.4477-2.80160.21751390.20071257X-RAY DIFFRACTION100
2.8016-3.52850.21541430.1881275X-RAY DIFFRACTION100
3.5285-27.27060.20381510.17511358X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -2.5067 Å / Origin y: 4.1052 Å / Origin z: -14.1033 Å
111213212223313233
T0.2071 Å2-0.0443 Å20.0518 Å2-0.2082 Å20.0018 Å2--0.2117 Å2
L1.1087 °2-0.3277 °20.1024 °2-1.1569 °21.2848 °2--2.651 °2
S0.0755 Å °-0.1128 Å °0.112 Å °0.1188 Å °-0.0595 Å °0.0093 Å °0.2009 Å °-0.1883 Å °-0.0014 Å °
精密化 TLSグループSelection details: (chain A and resseq 1:99)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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