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- PDB-4ynn: Structure of Legionella pneumophila DegQ (S190A variant) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ynn
タイトルStructure of Legionella pneumophila DegQ (S190A variant)
要素
  • Hepta-peptide
  • Hexa-peptide
  • Octapeptide
  • Protease DO
  • UNK-UNK-UNK
キーワードHYDROLASE / Bacterial Proteins / Legionella / Models / Molecular / Peptide Hydrolases / Protein Conformation
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / periplasmic space / serine-type endopeptidase activity / proteolysis
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1C, Do / PDZ domain / PDZ domain 6 / PDZ domain / Peptidase S1C / Trypsin-like peptidase domain / Thrombin, subunit H - #120 / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain profile. ...Peptidase S1C, Do / PDZ domain / PDZ domain 6 / PDZ domain / Peptidase S1C / Trypsin-like peptidase domain / Thrombin, subunit H - #120 / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Thrombin, subunit H / Roll / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Legionella pneumophila subsp. pneumophila (バクテリア)
Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Wrase, R. / Hilgenfeld, R. / Hansen, G.
資金援助 ドイツ, 2件
組織認可番号国
German Research FoundationEXC 306 ドイツ
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2015
タイトル: Structures of DegQ from Legionella pneumophila Define Distinct ON and OFF States.
著者: Schubert, A. / Wrase, R. / Hilgenfeld, R. / Hansen, G.
履歴
登録2015年3月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年6月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年8月5日Group: Database references
改定 1.22015年8月26日Group: Database references
改定 1.32024年1月10日Group: Author supporting evidence / Data collection ...Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_audit_support / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_audit_support.funding_organization

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protease DO
B: Protease DO
C: Protease DO
D: Protease DO
E: Protease DO
F: Protease DO
G: Protease DO
H: Protease DO
I: Octapeptide
J: Hexa-peptide
K: Hepta-peptide
L: Hexa-peptide
M: Hepta-peptide
N: Hepta-peptide
O: Hepta-peptide
P: Hepta-peptide
Q: UNK-UNK-UNK
R: UNK-UNK-UNK
S: UNK-UNK-UNK
T: UNK-UNK-UNK
U: UNK-UNK-UNK
V: UNK-UNK-UNK


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)387,51422
ポリマ－387,51422
非ポリマー00
水00
1
A: Protease DO
D: Protease DO
G: Protease DO
H: Protease DO
I: Octapeptide
L: Hexa-peptide
O: Hepta-peptide
P: Hepta-peptide
Q: UNK-UNK-UNK
T: UNK-UNK-UNK
U: UNK-UNK-UNK
V: UNK-UNK-UNK

A: Protease DO
D: Protease DO
G: Protease DO
H: Protease DO
I: Octapeptide
L: Hexa-peptide
O: Hepta-peptide
P: Hepta-peptide
Q: UNK-UNK-UNK
T: UNK-UNK-UNK
U: UNK-UNK-UNK
V: UNK-UNK-UNK

A: Protease DO
D: Protease DO
G: Protease DO
H: Protease DO
I: Octapeptide
L: Hexa-peptide
O: Hepta-peptide
P: Hepta-peptide
Q: UNK-UNK-UNK
T: UNK-UNK-UNK
U: UNK-UNK-UNK
V: UNK-UNK-UNK


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)582,21936
ポリマ－582,21936
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
Buried area64090 Å2
ΔGint-375 kcal/mol
Surface area191330 Å2
手法PISA
2
B: Protease DO
C: Protease DO
E: Protease DO
F: Protease DO
J: Hexa-peptide
K: Hepta-peptide
M: Hepta-peptide
N: Hepta-peptide
R: UNK-UNK-UNK
S: UNK-UNK-UNK

B: Protease DO
C: Protease DO
E: Protease DO
F: Protease DO
J: Hexa-peptide
K: Hepta-peptide
M: Hepta-peptide
N: Hepta-peptide
R: UNK-UNK-UNK
S: UNK-UNK-UNK

B: Protease DO
C: Protease DO
E: Protease DO
F: Protease DO
J: Hexa-peptide
K: Hepta-peptide
M: Hepta-peptide
N: Hepta-peptide
R: UNK-UNK-UNK
S: UNK-UNK-UNK


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)580,32330
ポリマ－580,32330
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_765-y+2,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_675-x+y+1,-x+2,z1
Buried area61980 Å2
ΔGint-367 kcal/mol
Surface area191430 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)147.909, 147.909, 383.514
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number173
Space group name H-MP63

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要素

#1: タンパク質
Protease DO


分子量: 47631.133 Da / 分子数: 8 / 断片: UNP RESIDUES 31-466 / 変異: S190A / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: co-purified peptide fragment modelled as poly-Ala
由来: (組換発現) Legionella pneumophila subsp. pneumophila (バクテリア)
株: Philadelphia 1 / ATCC 33152 / DSM 7513 / 遺伝子: htrA, lpg1331 / プラスミド: pQE-31 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): KU98
参照: UniProt: Q5ZVV9, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: タンパク質・ペプチド Octapeptide


分子量: 698.854 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: co-purified peptide fragment modelled as poly-Ala / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌)
#3: タンパク質・ペプチド Hexa-peptide


分子量: 528.644 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: co-purified peptide fragment modelled as poly-Ala / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌)
#4: タンパク質・ペプチド
Hepta-peptide


分子量: 613.749 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: co-purified peptide fragment modelled as poly-Ala / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌)
#5: タンパク質・ペプチド
UNK-UNK-UNK


分子量: 273.330 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: co-purified peptide fragment modelled as poly-Ala / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.53 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: 100 mM citrate pH5.5; 17.5% (w/v) PEG 400

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年1月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→28.543 Å / Num. obs: 77028 / % possible obs: 98.99 % / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 14.5
反射 シェル解像度: 3.2→3.28 Å / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.547 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 94.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.1_1168精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3PV2

3pv2


解像度: 3.2→28.543 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.41 / 位相誤差: 21.38 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2193 3873 5.03 %
Rwork0.181 --
obs0.183 77028 98.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→28.543 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数24195 0 0 0 24195
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00424565
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.86233270
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.3389029
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0584016
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0054327
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.2-3.2390.30161080.28082337X-RAY DIFFRACTION88
3.239-3.27990.30011140.28962447X-RAY DIFFRACTION92
3.2799-3.3230.37351190.29882565X-RAY DIFFRACTION98
3.323-3.36850.29631590.26792646X-RAY DIFFRACTION100
3.3685-3.41650.28521310.24032602X-RAY DIFFRACTION100
3.4165-3.46740.2591340.24282627X-RAY DIFFRACTION100
3.4674-3.52150.29861120.23582686X-RAY DIFFRACTION100
3.5215-3.57910.26051570.21722577X-RAY DIFFRACTION100
3.5791-3.64070.2671350.21492607X-RAY DIFFRACTION100
3.6407-3.70680.24241520.22362668X-RAY DIFFRACTION100
3.7068-3.77790.26721680.23042597X-RAY DIFFRACTION100
3.7779-3.85490.23661190.20892602X-RAY DIFFRACTION100
3.8549-3.93850.26951360.19962647X-RAY DIFFRACTION100
3.9385-4.02990.25921280.20052641X-RAY DIFFRACTION100
4.0299-4.13030.2281330.18342643X-RAY DIFFRACTION100
4.1303-4.24170.21661570.16322620X-RAY DIFFRACTION100
4.2417-4.36610.18081280.15292630X-RAY DIFFRACTION100
4.3661-4.50650.20011530.1452620X-RAY DIFFRACTION100
4.5065-4.66690.18431560.13582609X-RAY DIFFRACTION100
4.6669-4.85290.20841200.14442659X-RAY DIFFRACTION100
4.8529-5.07250.18521450.14092639X-RAY DIFFRACTION100
5.0725-5.33830.15371490.15232627X-RAY DIFFRACTION100
5.3383-5.67040.22581570.17262612X-RAY DIFFRACTION100
5.6704-6.10420.21461250.17122662X-RAY DIFFRACTION100
6.1042-6.71130.19851430.16292656X-RAY DIFFRACTION100
6.7113-7.66590.20351400.17412621X-RAY DIFFRACTION100
7.6659-9.59690.16921490.14172650X-RAY DIFFRACTION100
9.5969-28.54420.17261460.14922658X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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