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- PDB-4yiy: Structure of MRB1590 bound to AMP-PNP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4yiy
タイトルStructure of MRB1590 bound to AMP-PNP
要素kRNA Editing A6 Specific Protein
キーワードRNA BINDING PROTEIN / kRNA editing / MRB1590 / ATPase / RNA binding
機能・相同性
機能・相同性情報


mitochondrial mRNA processing / mitochondrial RNA processing / cytidine to uridine editing / mRNA stabilization / nucleotide binding / mRNA binding / RNA binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ATPase of the ABC class, N-terminal / ATPase of the ABC class, C-terminal / : / ATPase of the ABC class N-terminal / MRB1590 C-terminal domain / ABC transporter, ATPase, putative / P-loop domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Mitochondrial RNA binding complex 1 subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.016 Å
データ登録者Shaw, P.L.R. / Schumacher, M.A.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2015
タイトル: Structures of the T. brucei kRNA editing factor MRB1590 reveal unique RNA-binding pore motif contained within an ABC-ATPase fold.
著者: Shaw, P.L. / McAdams, N.M. / Hast, M.A. / Ammerman, M.L. / Read, L.K. / Schumacher, M.A.
履歴
登録2015年3月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年8月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年8月26日Group: Database references
改定 1.22023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_conn_type
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_conn_type.id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: kRNA Editing A6 Specific Protein
A: kRNA Editing A6 Specific Protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)149,3718
ポリマ－148,2612
非ポリマー1,1106
水28816
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7550 Å2
ΔGint-73 kcal/mol
Surface area42320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)103.181, 71.522, 103.543
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 120.030, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 kRNA Editing A6 Specific Protein


分子量: 74130.633 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma brucei brucei (strain 927/4 GUTat10.1) (トリパノソーマ)
株: 927/4 GUTat10.1 / 遺伝子: Tb927.3.1590 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q57ZF2
#2: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.77 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: MMT buffer, pH 9.0, PEG 1500

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年11月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→50 Å / Num. obs: 25461 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.149 / Χ2: 1.415 / Net I/av σ(I): 9.333 / Net I/σ(I): 5.5 / Num. measured all: 89754
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
3-3.052.90.42711200.96488.5
3.05-3.113.10.44412141.0192
3.11-3.173.20.40911720.97795.6
3.17-3.233.30.35812821.05298.2
3.23-3.33.40.37412871.03599.5
3.3-3.383.50.33112771.16399.6
3.38-3.463.60.27212631.25599.9
3.46-3.563.60.25713241.36899.9
3.56-3.663.70.21412651.37399.9
3.66-3.783.70.18112811.387100
3.78-3.913.70.18312681.55499.9
3.91-4.073.70.15912791.685100
4.07-4.263.60.13712971.63499.9
4.26-4.483.60.12912851.7699.8
4.48-4.763.60.12212911.7499.8
4.76-5.133.60.11812951.67199.9
5.13-5.643.60.12812971.54199.9
5.64-6.463.60.10913041.398100
6.46-8.133.60.07412931.40899.8
8.13-503.60.05413671.83199.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4YIX

4yix


解像度: 3.016→44.82 Å / FOM work R set: 0.7386 / SU ML: 0.46 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 32.18 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2975 2002 7.87 %
Rwork0.2328 23434 -
obs0.2379 25436 97.56 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 82.16 Å2 / Biso mean: 48.29 Å2 / Biso min: 20 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.016→44.82 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8834 0 66 16 8916
Biso mean--40.18 20 -
残基数----1154
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0089023
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.18412249
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0481422
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051601
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.4833320
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.0156-3.0910.34191170.28531299141676
3.091-3.17460.39731210.28171600172194
3.1746-3.2680.30281470.27471675182298
3.268-3.37340.37771410.293716871828100
3.3734-3.49390.36881430.276216981841100
3.4939-3.63380.33111490.247716971846100
3.6338-3.79910.35121510.230517111862100
3.7991-3.99920.31641490.236716931842100
3.9992-4.24960.29711490.218516891838100
4.2496-4.57750.26861490.221817111860100
4.5775-5.03750.28421480.211317391887100
5.0375-5.76520.30311410.237217181859100
5.7652-7.25850.27111380.236217421880100
7.2585-44.8250.20771590.178217751934100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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