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万見
- PDB-4yii: Structure of an APC2-UBCH10 complex reveals distinctive cullin-RI... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4yii
タイトルStructure of an APC2-UBCH10 complex reveals distinctive cullin-RING ligase mechanism for Anaphase-promoting complex/Cyclosome
要素
  • Anaphase-promoting complex subunit 2
  • Ubiquitin-conjugating enzyme E2 C
キーワードligase/cell cycle / ligase-cell cycle complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of exit from mitosis / free ubiquitin chain polymerization / positive regulation of synapse maturation / Conversion from APC/C:Cdc20 to APC/C:Cdh1 in late anaphase / protein branched polyubiquitination / Inactivation of APC/C via direct inhibition of the APC/C complex / APC/C:Cdc20 mediated degradation of mitotic proteins / anaphase-promoting complex / Aberrant regulation of mitotic exit in cancer due to RB1 defects / regulation of meiotic cell cycle ...positive regulation of exit from mitosis / free ubiquitin chain polymerization / positive regulation of synapse maturation / Conversion from APC/C:Cdc20 to APC/C:Cdh1 in late anaphase / protein branched polyubiquitination / Inactivation of APC/C via direct inhibition of the APC/C complex / APC/C:Cdc20 mediated degradation of mitotic proteins / anaphase-promoting complex / Aberrant regulation of mitotic exit in cancer due to RB1 defects / regulation of meiotic cell cycle / anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / metaphase/anaphase transition of mitotic cell cycle / positive regulation of synaptic plasticity / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / Phosphorylation of the APC/C / positive regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / positive regulation of ubiquitin protein ligase activity / protein K11-linked ubiquitination / positive regulation of dendrite morphogenesis / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / exit from mitosis / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin-like protein ligase binding / Regulation of APC/C activators between G1/S and early anaphase / ubiquitin conjugating enzyme activity / Transcriptional Regulation by VENTX / positive regulation of axon extension / protein K48-linked ubiquitination / ubiquitin ligase complex / regulation of mitotic cell cycle / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Assembly of the pre-replicative complex / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / Separation of Sister Chromatids / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / nervous system development / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / cell differentiation / protein ubiquitination / cell division / negative regulation of gene expression / ubiquitin protein ligase binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Anaphase-promoting complex subunit 2, C-terminal / Anaphase-promoting complex subunit 2 / Anaphase promoting complex (APC) subunit 2 / Anaphase promoting complex (APC) subunit 2 / : / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Cullin / Cullin, N-terminal / Cullin homology domain ...Anaphase-promoting complex subunit 2, C-terminal / Anaphase-promoting complex subunit 2 / Anaphase promoting complex (APC) subunit 2 / Anaphase promoting complex (APC) subunit 2 / : / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Cullin / Cullin, N-terminal / Cullin homology domain / Cullin homology domain superfamily / Cullin family / Cullin family profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Roll / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-conjugating enzyme E2 C / Anaphase-promoting complex subunit 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.804 Å
データ登録者Brown, N.G. / Cho, S.E. / Schulman, B.A.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2015
タイトル: Crystal Structure of E2 Complex
著者: Brown, N.G. / Cho, S.E. / Schulman, B.A.
履歴
登録2015年3月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年4月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity_src_gen / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
U: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 C
A: Anaphase-promoting complex subunit 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,6202
ポリマ－27,6202
非ポリマー00
水1,15364
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1380 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area10900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)133.113, 33.188, 51.963
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.12, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 C / UbcH10 / Ubiquitin carrier protein C / Ubiquitin-protein ligase C


分子量: 17360.707 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 27-179 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2C, UBCH10 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O00762, ubiquitin-protein ligase
#2: タンパク質 Anaphase-promoting complex subunit 2 / APC2 / Cyclosome subunit 2


分子量: 10259.662 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 735-822 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ANAPC2, APC2, KIAA1406 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UJX6
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 64 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.87 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG 3000, MES / PH範囲: 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 1.2826 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年11月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.2826 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 21055 / % possible obs: 94 % / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 28.4
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / Rmerge(I) obs: 0.347 / Num. unique all: 21055 / % possible all: 68.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1LDD, 1I7K

1ldd

1i7k


解像度: 1.804→44.272 Å / SU ML: 0.51 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 25.71 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2454 967 4.91 %
Rwork0.1963 --
obs0.1985 19692 93.87 %
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 50.613 Å2 / ksol: 0.378 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.8068 Å20 Å26.1647 Å2
2--11.4234 Å20 Å2
3----5.6166 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.804→44.272 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1694 0 0 64 1758
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0131747
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4992383
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.242626
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.107270
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007302
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8042-1.89930.30451050.29972136X-RAY DIFFRACTION76
1.8993-2.01830.29251600.24322646X-RAY DIFFRACTION94
2.0183-2.17420.27781420.21132740X-RAY DIFFRACTION97
2.1742-2.3930.24761530.20282763X-RAY DIFFRACTION98
2.393-2.73920.26441300.19712808X-RAY DIFFRACTION98
2.7392-3.45090.25121410.19552772X-RAY DIFFRACTION97
3.4509-44.28530.21911360.18212860X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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