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- PDB-4ygu: Crystal structure of a putative adhesin (BACEGG_01763) from Bacte... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ygu
タイトルCrystal structure of a putative adhesin (BACEGG_01763) from Bacteroides eggerthii DSM 20697 at 2.20 A resolution
要素putative adhesin
キーワードCELL ADHESION / PF10988 family protein / DUF2807 / single-strabded right handed beta-helix fold / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY
機能・相同性DI(HYDROXYETHYL)ETHER / TRIETHYLENE GLYCOL / :
機能・相同性情報
生物種Bacteroides eggerthii DSM 20697 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a putative adhesin (BACEGG_01763) from Bacteroides eggerthii DSM 20697 at 2.20 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2015年2月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年3月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Derived calculations / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_struct_oper_list / software
Item: _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _software.classification
改定 1.22018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.32023年2月1日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: putative adhesin
B: putative adhesin
C: putative adhesin
D: putative adhesin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,97524
ポリマ－79,5134
非ポリマー1,46220
水3,567198
1
A: putative adhesin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,1896
ポリマ－19,8781
非ポリマー3105
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: putative adhesin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,1534
ポリマ－19,8781
非ポリマー2743
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: putative adhesin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,4639
ポリマ－19,8781
非ポリマー5858
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: putative adhesin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,1715
ポリマ－19,8781
非ポリマー2924
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.318, 101.555, 137.313
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質
putative adhesin


分子量: 19878.254 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacteroides eggerthii DSM 20697 (バクテリア)
遺伝子: BACEGG_01763 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PB1 / 参照: UniProt: B7AH80
#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#4: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 198 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THIS CONSTRUCT (RESIDUES 25-207) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG ...THIS CONSTRUCT (RESIDUES 25-207) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.29 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.67
詳細: 1.0M lithium chloride, 22% polyethylene glycol 6000, 0.2M NDSB-256, 0.1M TRIS pH 8.67

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.9792,0.9794,0.9116
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年7月29日
詳細: Rhodium-coated vertical and horizontal focusing mirrors; liquid-nitrogen cooled double crystal Si(111) monochromator
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97921
20.97941
30.91161
反射解像度: 2.2→48.579 Å / Num. obs: 40038 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 8.05 % / Biso Wilson estimate: 36.546 Å2 / Rmerge F obs: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.147 / Rrim(I) all: 0.157 / Net I/σ(I): 9.93 / Num. measured all: 322328
反射 シェル
解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) allDiffraction-ID% possible all
2.2-2.280.9441.1722.232659400839901.25199.6
2.28-2.370.9581.0472.532654390538901.11499.6
2.37-2.480.9431.0222.633199402240141.08899.8
2.48-2.610.9580.7663.531582393039220.81899.8
2.61-2.770.9650.5744.430021389738830.61599.6
2.77-2.980.9860.401632812391939110.42799.8
2.98-3.280.9940.2269.533192404940450.24199.9
3.28-3.760.9990.09116.631658407540650.09799.8
3.76-4.720.9990.06123.332404403740220.06699.6
4.720.9990.05326.832147433542960.05799.1

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SHARP位相決定
XDSJanuary 10, 2014 BUILT=20140307データスケーリング
BUSTER2.10.0精密化
XSCALEデータスケーリング
SHELXD位相決定
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.2→48.579 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9514 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9393 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: 1.HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2.A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE ...詳細: 1.HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2.A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 3.ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4. MAD PHASES WERE USED AS RESTRAINTS DURING THE REFINEMENT. 5. 4. NCS RESTRAINTS WERE APPLIED USING BUSTER'S LSSR RESTRAINT REPRESENTATION (-AUTONCS). 6. POLYETHYLENE GLYCOL FRAGMENTS (PEG AND PGE) FROM THE CRYSTALLIZATION HAVE BEEN MODELED INTO THE STRUCTURE. 7.1,2-ETHANEDIOL (EDO) FROM THE CRYOPROTECTANT SOLUTION HAS BEEN MODELED INTO THE SOLVENT STRUCTURE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2402 2005 5.02 %RANDOM
Rwork0.2087 ---
obs0.2103 39954 99.66 %-
原子変位パラメータBiso max: 180.24 Å2 / Biso mean: 64.6273 Å2 / Biso min: 10.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.4258 Å20 Å20 Å2
2---1.4699 Å20 Å2
3---4.8957 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.413 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→48.579 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4962 0 95 198 5255
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2360SINUSOIDAL10
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes125HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes747HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it5103HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion687SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact5374SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d5103HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg6855HARMONIC21.23
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.57
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion1.65
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.26 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2626 132 4.55 %
Rwork0.2099 2769 -
all0.2123 2901 -
obs--99.66 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.22960.2652-0.48722.68081.42915.17640.032-0.15-0.07430.47690.01520.06820.24130.1444-0.04720.54230.01690.0196-0.44060.0129-0.401717.106885.915662.5882
21.09580.03440.14513.87560.69815.0034-0.01910.20840.0333-0.73680.10160.2380.1481-0.1759-0.08250.6001-0.0533-0.0107-0.49890.014-0.485115.636466.887723.4735
31.04130.08540.48312.18231.37614.31040.0003-0.11050.0267-0.0506-0.0263-0.1499-0.35540.04690.0260.5648-0.00330.0192-0.491-0.001-0.455642.232161.123832.0866
41.69471.2572-0.8475.9217-1.20634.3330.1909-0.2846-0.17050.7146-0.2365-0.05670.04920.1070.04560.6079-0.02090.0186-0.59190.0245-0.57214.123939.791449.087
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|30-206 }0
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|30-206 }0
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|28-206 }0
4X-RAY DIFFRACTION4{ D|28-206 }0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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