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- PDB-4yeb: Structural characterization of a synaptic adhesion complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4yeb
タイトルStructural characterization of a synaptic adhesion complex
要素
  • Fibronectin leucine rich transmembrane protein 3
  • Latrophilin-3
キーワードSIGNALING PROTEIN / Complex / Latrophilin 3 / FLRT3 / Central Nervous System
機能・相同性
機能・相同性情報


proepicardium cell migration involved in pericardium morphogenesis / Downstream signaling of activated FGFR1 / locomotion involved in locomotory behavior / head development / growth cone membrane / synaptic membrane adhesion / cell-cell adhesion via plasma-membrane adhesion molecules / maintenance of postsynaptic specialization structure / embryonic morphogenesis / fibroblast growth factor receptor binding ...proepicardium cell migration involved in pericardium morphogenesis / Downstream signaling of activated FGFR1 / locomotion involved in locomotory behavior / head development / growth cone membrane / synaptic membrane adhesion / cell-cell adhesion via plasma-membrane adhesion molecules / maintenance of postsynaptic specialization structure / embryonic morphogenesis / fibroblast growth factor receptor binding / chemorepellent activity / positive regulation of synapse assembly / neuron projection extension / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / response to axon injury / axonal growth cone / synapse assembly / axon terminus / axon guidance / response to cocaine / synaptic membrane / synapse organization / G protein-coupled receptor activity / Schaffer collateral - CA1 synapse / neuron migration / neuron projection development / cell-cell junction / heart development / carbohydrate binding / postsynaptic membrane / cell surface receptor signaling pathway / axon / focal adhesion / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / glutamatergic synapse / protein homodimerization activity / extracellular space / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / GPCR, family 2, latrophilin, C-terminal / GPCR, family 2, latrophilin / Latrophilin Cytoplasmic C-terminal region / D-galactoside/L-rhamnose binding SUEL lectin domain superfamily / D-galactoside/L-rhamnose binding SUEL lectin domain / D-galactoside/L-rhamnose binding SUEL lectin domain / SUEL-type lectin domain profile. / GAIN domain, N-terminal / GPCR-Autoproteolysis INducing (GAIN) domain ...: / GPCR, family 2, latrophilin, C-terminal / GPCR, family 2, latrophilin / Latrophilin Cytoplasmic C-terminal region / D-galactoside/L-rhamnose binding SUEL lectin domain superfamily / D-galactoside/L-rhamnose binding SUEL lectin domain / D-galactoside/L-rhamnose binding SUEL lectin domain / SUEL-type lectin domain profile. / GAIN domain, N-terminal / GPCR-Autoproteolysis INducing (GAIN) domain / Olfactomedin-like domain / Olfactomedin-like domain / Olfactomedin-like domain profile. / Olfactomedin-like domains / GAIN domain superfamily / GPCR proteolysis site, GPS, motif / GPS motif / GAIN-B domain profile. / G-protein-coupled receptor proteolytic site domain / Leucine-rich repeat N-terminal domain / Leucine rich repeat N-terminal domain / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / G-protein coupled receptors family 2 profile 1. / Domain present in hormone receptors / Hormone receptor domain / GPCR family 2, extracellular hormone receptor domain superfamily / G-protein coupled receptors family 2 signature 2. / GPCR, family 2, secretin-like, conserved site / Alpha-Beta Horseshoe / GPCR, family 2, secretin-like / 7 transmembrane receptor (Secretin family) / GPCR, family 2-like / G-protein coupled receptors family 2 profile 2. / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / Leucine-rich repeat / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Leucine-rich repeat domain superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Adhesion G protein-coupled receptor L3 / Leucine-rich repeat transmembrane protein FLRT3
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.19 Å
データ登録者Ranaivoson, F.M. / Liu, Q. / Martini, F. / Bergami, F. / von Daake, S. / Li, S. / Lee, D. / Demeler, B. / Hendrickson, W.A. / Comoletti, D.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2015
タイトル: Structural and Mechanistic Insights into the Latrophilin3-FLRT3 Complex that Mediates Glutamatergic Synapse Development.
著者: Ranaivoson, F.M. / Liu, Q. / Martini, F. / Bergami, F. / von Daake, S. / Li, S. / Lee, D. / Demeler, B. / Hendrickson, W.A. / Comoletti, D.
履歴
登録2015年2月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年8月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年9月23日Group: Database references
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / citation ...chem_comp / citation / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _citation.journal_id_CSD / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Latrophilin-3
B: Fibronectin leucine rich transmembrane protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,5714
ポリマ－78,3102
非ポリマー2612
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)121.934, 121.934, 83.970
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Latrophilin-3 / Lectomedin-3


分子量: 36632.574 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Lphn3, Kiaa0768, Lec3 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q80TS3
#2: タンパク質 Fibronectin leucine rich transmembrane protein 3 / Fibronectin leucine rich transmembrane protein 3 / isoform CRA_a / Protein Flrt3


分子量: 41677.434 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Flrt3, mCG_130708 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8BGT1
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.55 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 6 % PEG 3350, 0.2 M NaNO3

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2014年11月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.19→49.33 Å / Num. obs: 12230 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 1.9 % / Biso Wilson estimate: 138.31 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 9.4
反射 シェル解像度: 3.19→3.41 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.474 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / % possible all: 99

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.2精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 4RMK and 4V2E

4rmk

4v2e


解像度: 3.19→14.43 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9387 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8891 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.653
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3357 1201 10 %RANDOM
Rwork0.257 ---
obs0.2651 12008 98.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 154.44 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.1804 Å20 Å20 Å2
2---3.1804 Å20 Å2
3---6.3609 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 1.343 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.19→14.43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4722 0 15 0 4737
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0094851HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.116606HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1668SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes132HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes693HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4851HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.34
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion22.19
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion627SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact5562SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 3.19→3.49 Å / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3354 280 10 %
Rwork0.2876 2519 -
all0.292 2799 -
obs--98.8 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.86521.3586-1.0225.191-1.02343.7692-0.0257-0.85050.93270.29220.08450.0987-0.67510.5782-0.05880.9113-0.2215-0.00280.2934-0.1667-0.588350.8398-22.5245-20.2187
2-5.01893.0064-1.89096.64113.92780.82480.06170.00070.33160.0566-0.16580.0792-0.244-0.3670.1040.555-0.0032-0.1572-0.29640.29080.34827.2998-7.0666-28.6277
33.1054-2.19535.57074.36683.49240-0.03960.31080.3463-0.35780.0035-0.0397-0.2957-0.22320.03610.5770.0003-0.2041-0.05820.22960.331123.4772-12.1115-34.4111
4-0.2802-0.24030.201910.92222.11248.2837-0.03850.04380.26580.0442-0.10210.3348-0.0685-0.53140.14050.3626-0.1899-0.20590.03140.2384-0.235824.5466-18.0623-36.332
52.0221-2.2180.66967.24053.29322.018-0.06220.3790.491-0.075-0.01610.0276-0.267-0.3450.07830.2801-0.209-0.03070.46330.1398-0.287822.8031-22.5822-40.6012
611.6934-0.23082.99499.74483.90429.61620.01540.48270.1014-0.3135-0.17630.3484-0.2888-0.09390.16080.4666-0.2334-0.01890.47850.1184-0.547123.5284-28.5894-43.6573
74.20942.58082.21535.83323.17025.3499-0.23580.49080.13550.0809-0.29590.40130.0162-0.00690.53170.3875-0.1640.05810.59510.0566-0.590826.8332-33.5035-42.4372
85.99010.155-1.444517.52144.40612.7918-0.0090.4527-0.1068-0.2113-0.10620.7739-0.21140.11930.11520.1778-0.34230.06990.5724-0.0685-0.659928.7191-39.5782-43.7969
94.092-3.39511.29259.4618.40514.90170.06670.425-0.5481-0.1806-0.18270.3414-0.14340.20760.1160.2959-0.35910.07860.5512-0.1283-0.604931.7829-45.7826-44.7201
109.8268-6.73061.420214.21555.82988.8895-0.07960.29140.30350.2453-0.284-0.21490.06890.16930.36370.2941-0.47590.15040.362-0.0732-0.732336.6933-46.9345-42.9617
117.1754-1.1295.233914.78263.484312.0669-0.08630.41550.11780.0501-0.1171-0.420.28560.12790.20340.3327-0.30480.23660.5108-0.2617-0.665440.4892-52.9935-41.4495
125.0277-3.42015.73232.7822-1.36074.4324-0.22730.05220.49830.5371-0.0591-0.32270.24270.41890.28640.2908-0.14880.08770.3717-0.38-0.445244.8481-55.8245-38.6402
132.7285-2.14864.68796.6719-4.91014.3502-0.10770.00670.17620.21230.0394-0.10910.1401-0.05680.06820.5340.188-0.22820.4789-0.4789-0.370550.8278-63.8073-31.2275
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|30 - B|58 }
3X-RAY DIFFRACTION3{ B|59 - B|83 }
4X-RAY DIFFRACTION4{ B|84 - B|104 }
5X-RAY DIFFRACTION5{ B|105 - B|128 }
6X-RAY DIFFRACTION6{ B|129 - B|154 }
7X-RAY DIFFRACTION7{ B|155 - B|175 }
8X-RAY DIFFRACTION8{ B|176 - B|199 }
9X-RAY DIFFRACTION9{ B|200 - B|225 }
10X-RAY DIFFRACTION10{ B|226 - B|247 B|351 }
11X-RAY DIFFRACTION11{ B|248 - B|271 }
12X-RAY DIFFRACTION12{ B|272 - B|293 }
13X-RAY DIFFRACTION13{ B|294 - B|350 }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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