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- PDB-4rmk: Crystal structure of the Olfactomedin domain of latrophilin 3 in ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4rmk
タイトルCrystal structure of the Olfactomedin domain of latrophilin 3 in P65 crystal form
要素Latrophilin-3
キーワードSIGNALING PROTEIN / Five-bladed beta-propeller / Trans-synaptic adhesion GPCR / FLRT3 / Central nervous system
機能・相同性
機能・相同性情報


locomotion involved in locomotory behavior / Rho-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / cell adhesion mediator activity / excitatory synapse assembly / : / maintenance of postsynaptic specialization structure / positive regulation of synapse assembly / synapse assembly / response to cocaine / molecular condensate scaffold activity ...locomotion involved in locomotory behavior / Rho-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / cell adhesion mediator activity / excitatory synapse assembly / : / maintenance of postsynaptic specialization structure / positive regulation of synapse assembly / synapse assembly / response to cocaine / molecular condensate scaffold activity / G protein-coupled receptor activity / synapse organization / Schaffer collateral - CA1 synapse / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / neuron migration / cell-cell junction / carbohydrate binding / postsynaptic membrane / cell surface receptor signaling pathway / axon / calcium ion binding / glutamatergic synapse / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
GPCR, family 2, latrophilin, C-terminal / GPCR, family 2, latrophilin / Latrophilin Cytoplasmic C-terminal region / D-galactoside/L-rhamnose binding SUEL lectin domain superfamily / D-galactoside/L-rhamnose binding SUEL lectin domain / D-galactoside/L-rhamnose binding SUEL lectin domain / SUEL-type lectin domain profile. / GAIN domain, N-terminal / GPCR-Autoproteolysis INducing (GAIN) domain / Olfactomedin-like domain ...GPCR, family 2, latrophilin, C-terminal / GPCR, family 2, latrophilin / Latrophilin Cytoplasmic C-terminal region / D-galactoside/L-rhamnose binding SUEL lectin domain superfamily / D-galactoside/L-rhamnose binding SUEL lectin domain / D-galactoside/L-rhamnose binding SUEL lectin domain / SUEL-type lectin domain profile. / GAIN domain, N-terminal / GPCR-Autoproteolysis INducing (GAIN) domain / Olfactomedin-like domain / Olfactomedin-like domain / Olfactomedin-like domain profile. / Olfactomedin-like domains / GAIN domain superfamily / GPCR proteolysis site, GPS, motif / : / GPS motif / GAIN-B domain profile. / G-protein-coupled receptor proteolytic site domain / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / G-protein coupled receptors family 2 profile 1. / Domain present in hormone receptors / Hormone receptor domain / GPCR family 2, extracellular hormone receptor domain superfamily / G-protein coupled receptors family 2 signature 2. / GPCR, family 2, secretin-like, conserved site / GPCR, family 2, secretin-like / 7 transmembrane receptor (Secretin family) / GPCR, family 2-like / G-protein coupled receptors family 2 profile 2.
類似検索 - ドメイン・相同性
Adhesion G protein-coupled receptor L3
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / Native-SAD / 解像度: 1.606 Å
データ登録者Ranaivoson, F.M. / Liu, Q. / Martini, F. / Bergami, F. / Von daake, S. / Li, S. / Demeler, B. / Hendrickson, W.A. / Comoletti, D.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2015
タイトル: Structural and Mechanistic Insights into the Latrophilin3-FLRT3 Complex that Mediates Glutamatergic Synapse Development.
著者: Ranaivoson, F.M. / Liu, Q. / Martini, F. / Bergami, F. / von Daake, S. / Li, S. / Lee, D. / Demeler, B. / Hendrickson, W.A. / Comoletti, D.
履歴
登録2014年10月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年8月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年10月7日Group: Database references
改定 1.22017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Latrophilin-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,6732
ポリマ－36,6331
非ポリマー401
水2,396133
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.066, 85.066, 66.083
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 Latrophilin-3 / Lectomedin-3


分子量: 36632.574 Da / 分子数: 1 / 断片: Olfactomedin Domain (199-495) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Lphn3, Kiaa0768, Lec3 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q80TS3
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 133 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.72 %
結晶化温度: 293 K / 手法: microbach under-oil / pH: 9
詳細: 15-25 % PEG 8000, 50-300 mM MgCl2, 100 mM TAPS pH 9.0, Microbach under-oil, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4C / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2014年6月15日
放射モノクロメーター: Single crystal bender. / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.606→40 Å / Num. all: 68854 / Num. obs: 35190 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 1.61→1.65 Å / % possible all: 96.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.4_1496)精密化
MAR345データ収集
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: Native-SAD / 解像度: 1.606→36.835 Å / SU ML: 0.17 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 19.99 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1904 3923 5.7 %Random
Rwork0.1651 ---
all0.1665 69711 --
obs0.1665 68854 98.77 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.606→36.835 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2084 0 1 133 2218
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072244
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1273082
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.319838
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.049331
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005398
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6065-1.6260.31711210.27672013X-RAY DIFFRACTION87
1.626-1.64660.27641460.26082280X-RAY DIFFRACTION98
1.6466-1.66830.25171420.23392356X-RAY DIFFRACTION99
1.6683-1.69110.28391400.2222267X-RAY DIFFRACTION98
1.6911-1.71530.22531400.20682357X-RAY DIFFRACTION99
1.7153-1.74090.2251340.20632315X-RAY DIFFRACTION98
1.7409-1.76810.19481380.19442331X-RAY DIFFRACTION99
1.7681-1.79710.19851300.18222296X-RAY DIFFRACTION98
1.7971-1.82810.22591440.18282332X-RAY DIFFRACTION99
1.8281-1.86130.25731350.18992333X-RAY DIFFRACTION99
1.8613-1.89710.18361400.19642298X-RAY DIFFRACTION98
1.8971-1.93590.27171370.2162323X-RAY DIFFRACTION99
1.9359-1.97790.19311380.17982353X-RAY DIFFRACTION100
1.9779-2.02390.20271400.17232350X-RAY DIFFRACTION99
2.0239-2.07460.19261440.16062346X-RAY DIFFRACTION99
2.0746-2.13060.22161400.17032303X-RAY DIFFRACTION99
2.1306-2.19330.1861360.16662321X-RAY DIFFRACTION100
2.1933-2.26410.23721360.17882314X-RAY DIFFRACTION100
2.2641-2.3450.18891500.1832391X-RAY DIFFRACTION99
2.345-2.43890.22431460.17272315X-RAY DIFFRACTION100
2.4389-2.54990.18611400.17412313X-RAY DIFFRACTION100
2.5499-2.68430.17381480.16682342X-RAY DIFFRACTION100
2.6843-2.85240.19791440.17642365X-RAY DIFFRACTION100
2.8524-3.07250.19661400.16362341X-RAY DIFFRACTION100
3.0725-3.38150.16431390.15592343X-RAY DIFFRACTION100
3.3815-3.87040.1731420.14362344X-RAY DIFFRACTION100
3.8704-4.87450.12651420.11612341X-RAY DIFFRACTION100
4.8745-36.84430.17081510.13832348X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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