[日本語] English
万見
- PDB-4ybl: Crystal structure of the stabilized inner domain of clade A/E HIV... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ybl
タイトルCrystal structure of the stabilized inner domain of clade A/E HIV-1 gp120 in complex with the ADCC mediating ANTI-HIV-1 antibody A32
要素
  • A32 antibody Fab heavy chain
  • A32 antibody light chain
  • Stabilized inner domain of clade A/E gp120
キーワードVIRAL PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / ADCC / NON-NEUTRALIZING / ANTI-HIV-1 ENV ANTIBODY A32 / CD4I ANTIBODY / VIRAL GLYCOPROTEIN GP120 / HIV-1 ENV / VIRAL PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


membrane fusion involved in viral entry into host cell / symbiont entry into host cell / viral envelope / virion attachment to host cell / virion membrane
類似検索 - 分子機能
Gp120 core superfamily / Envelope glycoprotein GP120 / Human immunodeficiency virus 1, envelope glycoprotein Gp120 / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
clade A/E 93TH057 HIV-1 gp120 core
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Tolbert, W.D. / Gohain, N. / Pazgier, M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Bill & Melinda Gates FoundationOPP1033109 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2016
タイトル: Paring Down HIV Env: Design and Crystal Structure of a Stabilized Inner Domain of HIV-1 gp120 Displaying a Major ADCC Target of the A32 Region.
著者: Tolbert, W.D. / Gohain, N. / Veillette, M. / Chapleau, J.P. / Orlandi, C. / Visciano, M.L. / Ebadi, M. / DeVico, A.L. / Fouts, T.R. / Finzi, A. / Lewis, G.K. / Pazgier, M.
履歴
登録2015年2月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月22日Group: Database references
改定 1.22016年7月20日Group: Data collection
改定 1.32017年9月20日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list / software
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42017年11月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.62024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
G: Stabilized inner domain of clade A/E gp120
H: A32 antibody Fab heavy chain
L: A32 antibody light chain
A: Stabilized inner domain of clade A/E gp120
B: A32 antibody Fab heavy chain
C: A32 antibody light chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,8436
ポリマ－126,8436
非ポリマー00
水00
1
G: Stabilized inner domain of clade A/E gp120
H: A32 antibody Fab heavy chain
L: A32 antibody light chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,4223
ポリマ－63,4223
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5380 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area25100 Å2
手法PISA
2
A: Stabilized inner domain of clade A/E gp120
B: A32 antibody Fab heavy chain
C: A32 antibody light chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,4223
ポリマ－63,4223
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5380 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area25440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.742, 208.209, 73.220
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
詳細The complex was purified by gel filtration prior to crystallization.

-
要素

#1: タンパク質 Stabilized inner domain of clade A/E gp120


分子量: 17236.402 Da / 分子数: 2 / 変異: V65C, S115C / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
株: clade A/E / 細胞株 (発現宿主): HEK GnT1- 293 cells / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: A0A0M3KKW9*PLUS
#2: 抗体 A32 antibody Fab heavy chain


分子量: 23991.855 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): HEK 293 cells / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#3: 抗体 A32 antibody light chain


分子量: 22193.434 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): HEK 293 cells / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
Has protein modificationY
配列の詳細The sequence of the clade A/E gp120 is based on the HIV-1 clade A/E gp120 sequence in PDB ID 3TGT. ...The sequence of the clade A/E gp120 is based on the HIV-1 clade A/E gp120 sequence in PDB ID 3TGT. The sequence was engineered to remove the outer domain of gp120 and consists of the N-terminal sequence plus some of the C-terminal sequence.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)
12.1542.9
2
3
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 18-22% PEG 6000 or 8000 0.1 M Tris-HCl pH 8.5

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21002
31003
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンSSRL BL7-111.12789
シンクロトロンSSRL BL12-220.97946
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 3151CCD2014年11月28日
PSI PILATUS 6M2PIXEL2015年1月23日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Si (111)SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Si(111)SINGLE WAVELENGTHMx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.127891
20.979461
反射解像度: 3.1→50 Å / Num. all: 21415 / Num. obs: 19959 / % possible obs: 93.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / 冗長度: 8.3 % / Rmerge(I) obs: 0.186 / Net I/σ(I): 14.6
反射 シェル解像度: 3.1→3.15 Å / 冗長度: 8.3 % / Rmerge(I) obs: 0.955 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / % possible all: 96.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0103精密化
PHENIX精密化
CNS精密化
PHASER位相決定
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3TNM and 4RQH

3tnm

4rqh
PDB 未公開エントリ


解像度: 3.1→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.924 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.877 / SU B: 74.752 / SU ML: 0.551 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.629 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28937 1021 5.1 %RANDOM
Rwork0.23178 ---
obs0.2346 18913 91.54 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 94.206 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.92 Å2-0 Å2-0 Å2
2---0.36 Å20 Å2
3---1.28 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3.1→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8470 0 0 0 8470
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0198702
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.027928
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5271.93711875
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.016318362
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.5751096
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.4724.84343
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.248151344
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.9271522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0910.21336
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0219817
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021933
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8144.194429
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.8144.194428
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.4866.2815510
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.4866.285511
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.594.2614273
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other0.594.264274
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other1.1036.3516366
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined4.0339.82634556
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other4.0339.82634555
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.1→3.18 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.384 50 -
Rwork0.33 1127 -
obs--73.42 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.6303-4.0683-1.60039.04991.1733.29540.0159-0.3678-1.04850.79450.04250.16990.67160.0474-0.05851.0777-0.0352-0.15470.73040.17090.7715-27.677326.44515.5375
21.89451.3067-0.60495.3834-1.94711.0815-0.04580.1058-0.0788-0.06720.14290.11210.1216-0.1387-0.09710.61750.006-0.02060.3743-0.02050.0239-24.37968.047-12.5945
31.46720.069-0.51495.3759-1.14341.4154-0.1138-0.1508-0.09180.2150.1857-0.0250.0462-0.0445-0.07190.67940.1134-0.01320.4714-0.06530.0319-26.367971.88493.739
47.26364.39781.35377.1271.74974.0987-0.13510.67860.1729-0.650.4051-0.1778-0.85660.3583-0.270.95650.13040.08320.62390.08351.1583-26.898747.8023-38.3246
54.013-2.31150.93845.2923-1.5691.0324-0.0973-0.38150.46160.3148-0.0046-0.1231-0.2133-0.18730.10190.5481-0.0255-0.02140.3207-0.06110.0603-17.47075.1084-22.9057
62.2009-1.31550.36055.3719-1.08061.18160.10790.24120.3616-0.242-0.0533-0.28080.01610.0102-0.05460.4871-0.07020.03950.2149-0.02220.0977-19.82422.9601-39.254
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1G50 - 491
2X-RAY DIFFRACTION2H1 - 214
3X-RAY DIFFRACTION3L4 - 208
4X-RAY DIFFRACTION4A45 - 491
5X-RAY DIFFRACTION5B2 - 214
6X-RAY DIFFRACTION6C4 - 208

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る