[日本語] English
万見
- PDB-4y9v: Gp54 tailspike of Acinetobacter baumannii bacteriophage AP22 in c... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4y9v
タイトルGp54 tailspike of Acinetobacter baumannii bacteriophage AP22 in complex with A. baumannii capsular saccharide
要素Particle-associated lyase
キーワードLYASE / AP22 / bacteriophage / capsular polysaccharide / degradation / polysaccharide structure / capsule
機能・相同性: / Gp49, pectin lyase-like / : / Tailspike protein-like, Ig-like domain / Tail fiber protein
機能・相同性情報
生物種Acinetobacter bacteriophage AP22 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 0.9 Å
データ登録者Buth, S.A. / Shneider, M.M. / Leiman, P.G.
資金援助 スイス, 1件
組織認可番号国
Ecole Polytechnique Federale de Lausanne0577-1 スイス
引用ジャーナル: TO BE PUBLISHED
タイトル: Structure of Acinetobacter baumannii bacteriophage AP22 polysaccharide degrading lyase in complex with A. baumannii capsular saccharide at 0.9 A resolution
著者: Buth, S.A. / Shneider, M.M. / Leiman, P.G.
履歴
登録2015年2月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年2月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年2月15日Group: Derived calculations
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_alt_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entity_branch_link.leaving_atom_id_1 / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Particle-associated lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,09815
ポリマ－68,6941
非ポリマー1,40414
水24,6451368
1
A: Particle-associated lyase
ヘテロ分子

A: Particle-associated lyase
ヘテロ分子

A: Particle-associated lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)210,29545
ポリマ－206,0823
非ポリマー4,21242
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-y,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_455-x+y-1,-x,z1
Buried area25680 Å2
ΔGint-110 kcal/mol
Surface area53670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.634, 92.634, 391.478
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-811-

CL

21A-812-

NA

31A-2297-

HOH

41A-2400-

HOH

51A-3153-

HOH

61A-3231-

HOH

71A-3263-

HOH

81A-3280-

HOH

91A-3326-

HOH

101A-3331-

HOH

-
要素

-
タンパク質 / 糖 , 2種, 2分子 A

#1: タンパク質 Particle-associated lyase


分子量: 68694.164 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: GSG is a remnant of the linker connecting the target protein with the expression enhancing leader tag (SlyD domain). A TEV protease cleavage site precedes the GSG sequence.
由来: (組換発現) Acinetobacter bacteriophage AP22 (ファージ)
プラスミド: pTSL (pET23 derivative)
詳細 (発現宿主): pET23 with cloned SlyD gene, N-terminal His-tag and TEV recognition site
発現宿主: Escherichia coli B (大腸菌) / 株 (発現宿主): 834 / 参照: UniProt: I2GUG1
#2: 多糖 2-acetamido-2,4-dideoxy-alpha-L-erythro-hex-4-enopyranuronic acid-(1-3)-2-acetamido-2-deoxy-alpha-D- ...2-acetamido-2,4-dideoxy-alpha-L-erythro-hex-4-enopyranuronic acid-(1-3)-2-acetamido-2-deoxy-alpha-D-fucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-mannopyranuronic acid


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 621.545 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
記述子タイププログラム
WURCS=2.0/3,3,2/[a1122A-1b_1-5_2*NCC/3=O][a2112m-1a_1-5_2*NCC/3=O][a11eEA-1a_1-5_2*NCC/3=O]/1-2-3/a4-b1_b3-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0

-
非ポリマー , 5種, 1381分子

#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1368 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.42 % / 解説: rhombohedron
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.1 / 詳細: 6-10% PEG8000, 500mM Li2SO4, 100mM MES pH 6.5 / PH範囲: 6.5-7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.8 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年11月5日
放射モノクロメーター: Si(111) monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8 Å / 相対比: 1
反射解像度: 0.9→45.9 Å / Num. obs: 466729 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.073 / Net I/σ(I): 13.7
反射 シェル解像度: 0.9→0.96 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.353 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 86.3

-
解析

ソフトウェア
名称分類
Cootモデル構築
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
SHELX位相決定
SHELXL精密化
SHELXL-97精密化
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 0.9→45.9 Å / Num. parameters: 55596 / Num. restraintsaints: 75024 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
詳細: ANISOTROPIC REFINEMENT REDUCED FREE R (NO CUTOFF) BY ?
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1092 4668 1 %RANDOM
Rwork0.0971 ---
all0.0972 462061 --
obs0.0972 462061 97.9 %-
Refine analyzeNum. disordered residues: 796 / Occupancy sum hydrogen: 4529.46 / Occupancy sum non hydrogen: 5868.42
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 0.9→45.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5409 0 89 1402 6900
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.03
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0335
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.092
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.098
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.005
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.025
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る