+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4y3k | |||||||||
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Title | Structure of Vaspin mutant E379S | |||||||||
Components | Serpin A12 | |||||||||
Keywords | HYDROLASE INHIBITOR / Serpin / adipokine / exosite | |||||||||
Function / homology | Function and homology information regulation of triglyceride metabolic process / negative regulation of lipid biosynthetic process / lipid biosynthetic process / regulation of cholesterol metabolic process / molecular function inhibitor activity / negative regulation of gluconeogenesis / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / gluconeogenesis / serine-type endopeptidase inhibitor activity ...regulation of triglyceride metabolic process / negative regulation of lipid biosynthetic process / lipid biosynthetic process / regulation of cholesterol metabolic process / molecular function inhibitor activity / negative regulation of gluconeogenesis / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / gluconeogenesis / serine-type endopeptidase inhibitor activity / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / extracellular space / plasma membrane Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.2 Å | |||||||||
Authors | Pippel, J. / Strater, N. / Ulbricht, D. / Schultz, S. / Meier, R. / Heiker, J.T. | |||||||||
Funding support | Germany, 2items
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Citation | Journal: Biochem.J. / Year: 2015 Title: A unique serpin P1' glutamate and a conserved beta-sheet C arginine are key residues for activity, protease recognition and stability of serpinA12 (vaspin). Authors: Ulbricht, D. / Pippel, J. / Schultz, S. / Meier, R. / Strater, N. / Heiker, J.T. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4y3k.cif.gz | 317.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4y3k.ent.gz | 262.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4y3k.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4y3k_validation.pdf.gz | 467.3 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 4y3k_full_validation.pdf.gz | 474.4 KB | Display | |
Data in XML | 4y3k_validation.xml.gz | 28.9 KB | Display | |
Data in CIF | 4y3k_validation.cif.gz | 40.4 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/y3/4y3k ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/y3/4y3k | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 4y40C 4if8S S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 47551.828 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: UNP residues 22-414 / Mutation: E379S Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: SERPINA12 / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / References: UniProt: Q8IW75 #2: Chemical | ChemComp-SO4 / #3: Chemical | ChemComp-EDO / #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.22 Å3/Da / Density % sol: 61.84 % |
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Crystal grow | Temperature: 292 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 2.5 M ammonium sulfate, 0.52 mM heparin oligosacchraide dp4, 0.1 M sodium citrate PH range: 4.0 - 4.6 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: BESSY / Beamline: 14.1 / Wavelength: 0.91841 Å |
Detector | Type: PSI PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Jan 30, 2014 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.91841 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.2→48.37 Å / Num. obs: 60841 / % possible obs: 99.8 % / Redundancy: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 45.62 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.125 / Net I/σ(I): 7.2 |
Reflection shell | Resolution: 2.2→2.26 Å / Redundancy: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 1.413 / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / % possible all: 99.8 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4IF8 Resolution: 2.2→48.37 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9534 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9302 / SU R Cruickshank DPI: 0.17 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.164 / SU Rfree Blow DPI: 0.15 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.154
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Displacement parameters | Biso mean: 71.94 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.33 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.2→48.37 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.2→2.26 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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