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万見
- PDB-4y14: Structure of protein tyrosine phosphatase 1B complexed with inhib... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4y14
タイトルStructure of protein tyrosine phosphatase 1B complexed with inhibitor (PTP1B:CPT157633)
要素Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1
キーワードHYDROLASE/INHIBITOR / Tyrosine inhibitor complex / HYDROLASE / PROTEIN BINDING / HYDROLASE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


PTK6 Down-Regulation / regulation of hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of receptor catabolic process / insulin receptor recycling / negative regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / IRE1-mediated unfolded protein response / regulation of intracellular protein transport / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / mitochondrial crista / platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway ...PTK6 Down-Regulation / regulation of hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of receptor catabolic process / insulin receptor recycling / negative regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / IRE1-mediated unfolded protein response / regulation of intracellular protein transport / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / mitochondrial crista / platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / sorting endosome / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / cytoplasmic side of endoplasmic reticulum membrane / positive regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of PERK-mediated unfolded protein response / positive regulation of JUN kinase activity / positive regulation of systemic arterial blood pressure / negative regulation of MAP kinase activity / vascular endothelial cell response to oscillatory fluid shear stress / regulation of endocytosis / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / Regulation of IFNA/IFNB signaling / cellular response to angiotensin / regulation of proteolysis / regulation of postsynapse assembly / positive regulation of endothelial cell apoptotic process / negative regulation of cell-substrate adhesion / growth hormone receptor signaling pathway via JAK-STAT / cellular response to unfolded protein / regulation of signal transduction / negative regulation of signal transduction / Regulation of IFNG signaling / Growth hormone receptor signaling / positive regulation of heart rate / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / endoplasmic reticulum unfolded protein response / protein dephosphorylation / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / ephrin receptor binding / Insulin receptor recycling / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / cellular response to fibroblast growth factor stimulus / Integrin signaling / protein-tyrosine-phosphatase / cellular response to nitric oxide / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / protein tyrosine phosphatase activity / protein phosphatase 2A binding / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / endosome lumen / Negative regulation of MET activity / insulin receptor binding / response to nutrient levels / cellular response to nerve growth factor stimulus / receptor tyrosine kinase binding / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / insulin receptor signaling pathway / negative regulation of neuron projection development / actin cytoskeleton organization / cellular response to hypoxia / early endosome / postsynapse / cadherin binding / mitochondrial matrix / negative regulation of cell population proliferation / protein kinase binding / glutamatergic synapse / enzyme binding / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / RNA binding / zinc ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-1/2 / : / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif ...Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-1/2 / : / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-C0A / Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.898 Å
データ登録者Choy, M.S. / Connors, C. / Page, R. / Peti, W.
引用ジャーナル: J.Clin.Invest. / 年: 2015
タイトル: PTP1B inhibition suggests a therapeutic strategy for Rett syndrome.
著者: Krishnan, N. / Krishnan, K. / Connors, C.R. / Choy, M.S. / Page, R. / Peti, W. / Van Aelst, L. / Shea, S.D. / Tonks, N.K.
履歴
登録2015年2月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年8月26日Group: Database references
改定 1.22023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list / struct_ncs_dom_lim
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1
B: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,16013
ポリマ－71,5932
非ポリマー1,56611
水9,710539
1
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,7058
ポリマ－35,7971
非ポリマー9087
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,4555
ポリマ－35,7971
非ポリマー6584
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.167, 71.748, 88.010
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 94.300, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21chain B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLU / Beg label comp-ID: GLU

Dom-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1ASPASPchain AAA2 - 2987 - 303
2PROPROchain BBB2 - 3017 - 306

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1 / Protein-tyrosine phosphatase 1B / PTP-1B


分子量: 35796.746 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPN1, PTP1B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P18031, protein-tyrosine-phosphatase

-
非ポリマー , 5種, 550分子

#2: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-C0A / 3-bromo-4-[difluoro(phosphono)methyl]-N-methyl-Nalpha-(methylsulfonyl)-L-phenylalaninamide


分子量: 465.205 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H16BrF2N2O6PS
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 539 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.76 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.4 / 詳細: Tris, pH 7.4, 20% PEG8000, 0.2 M MgCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 111 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2014年12月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 46494 / % possible obs: 90.7 % / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 20.95 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Χ2: 1.035 / Net I/av σ(I): 28.67 / Net I/σ(I): 10.1 / Num. measured all: 326178
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.9-1.934.40.30712880.52349.4
1.93-1.974.80.27114480.52657.8
1.97-2.015.10.24216480.54764.2
2.01-2.055.40.21618920.55874.9
2.05-2.095.80.20222380.63387.7
2.09-2.146.70.18624610.64196.9
2.14-2.197.40.1624830.66997.3
2.19-2.257.40.14424880.73197.3
2.25-2.327.40.14625130.71697.6
2.32-2.397.50.12925030.72498
2.39-2.487.50.11325150.77798.3
2.48-2.587.50.10925010.78798.3
2.58-2.77.50.09525060.86198.6
2.7-2.847.50.08525440.9498.8
2.84-3.027.50.07425291.06299.2
3.02-3.257.50.06125751.21399.2
3.25-3.587.50.05125391.45699.6
3.58-4.097.50.04825781.82599.7
4.09-5.167.50.04426091.905100
5.16-507.30.04826362.07899.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation1.9 Å43.35 Å
Translation1.9 Å43.35 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
HKL-3000データ削減
PHASER2.5.6位相決定
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
PHENIXモデル構築
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1C88

1c88


解像度: 1.898→43.347 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.83 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2059 2266 4.88 %
Rwork0.1661 44176 -
obs0.1681 46442 90.54 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 86.86 Å2 / Biso mean: 25.0077 Å2 / Biso min: 7.21 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.898→43.347 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4751 0 85 539 5375
Biso mean--28.48 32.41 -
残基数----589
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0044934
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8896668
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.036708
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005849
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.1741836
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A2796X-RAY DIFFRACTION1.54TORSIONAL
12B2796X-RAY DIFFRACTION1.54TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 16

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.8983-1.93960.2434830.19521519160250
1.9396-1.98470.25441080.17961804191260
1.9847-2.03440.23961050.17562114221970
2.0344-2.08940.23011570.17452588274586
2.0894-2.15080.24161100.17412996310697
2.1508-2.22030.21331510.16552933308498
2.2203-2.29960.22661490.17182986313598
2.2996-2.39170.21661330.17752993312698
2.3917-2.50050.2131610.17632967312898
2.5005-2.63230.25231320.18563017314998
2.6323-2.79720.2331420.18663009315199
2.7972-3.01310.23031490.18923021317099
3.0131-3.31630.20571650.17853031319699
3.3163-3.79590.17791670.149530403207100
3.7959-4.78150.18221630.13553058322199
4.7815-43.3580.1791910.157331003291100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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