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- PDB-4y0c: The structure of Arabidopsis ClpT2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4y0c
タイトルThe structure of Arabidopsis ClpT2
要素Clp protease-related protein At4g12060, chloroplastic
キーワードPROTEIN BINDING / caseinolytic protease / N-domain / alpha helical bundle / plastid
機能・相同性
機能・相同性情報


plastid stroma / protein histidine kinase binding / chloroplast envelope / chloroplast stroma / chloroplast / cytosol
類似検索 - 分子機能
Double Clp-N motif / Clp, N-terminal domain / Clp amino terminal domain, pathogenicity island component / Clp repeat (R) domain profile. / Clp, repeat (R) domain / Clp, N-terminal domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit CLPT2, chloroplastic
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.992 Å
データ登録者Kimber, M.S. / Schultz, L.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Natural Sciences and Engineering Research Council (NSERC, Canada)327280 カナダ
引用ジャーナル: Plant Cell / 年: 2015
タイトル: Structures, Functions, and Interactions of ClpT1 and ClpT2 in the Clp Protease System of Arabidopsis Chloroplasts.
著者: Kim, J. / Kimber, M.S. / Nishimura, K. / Friso, G. / Schultz, L. / Ponnala, L. / van Wijk, K.J.
履歴
登録2015年2月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年5月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年6月17日Group: Database references
改定 1.22016年7月27日Group: Data collection
改定 1.32017年9月13日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.62023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Clp protease-related protein At4g12060, chloroplastic
A: Clp protease-related protein At4g12060, chloroplastic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,0715
ポリマ－39,8442
非ポリマー2283
水5,188288
1
B: Clp protease-related protein At4g12060, chloroplastic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,0182
ポリマ－19,9221
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Clp protease-related protein At4g12060, chloroplastic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,0533
ポリマ－19,9221
非ポリマー1322
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)104.150, 57.770, 61.650
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.17, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-428-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Clp protease-related protein At4g12060, chloroplastic


分子量: 19921.852 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 76-241 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: plastid
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: At4g12060, F16J13.130 / プラスミド: Pet28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8GW78
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 288 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.61 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 1.6 M ammonium sulphate, 10% dioxane, 0.1 M MES

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2011年2月7日
放射モノクロメーター: Ni filter / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.992→40 Å / Num. all: 23802 / Num. obs: 23802 / % possible obs: 95.4 % / 冗長度: 4.9 % / Net I/σ(I): 21.6
反射 シェル解像度: 1.992→2.08 Å / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.413 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / % possible all: 68

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
PROTEUM PLUSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3FH2

3fh2


解像度: 1.992→25.396 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.49 / 位相誤差: 20.87 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2068 2000 8.41 %random
Rwork0.1727 ---
obs0.1756 23792 95.44 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.992→25.396 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2343 0 11 288 2642
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082495
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1343363
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.604940
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.074369
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005423
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9923-2.04210.3086880.2444959X-RAY DIFFRACTION59
2.0421-2.09730.26091210.21351325X-RAY DIFFRACTION83
2.0973-2.1590.21781470.18811594X-RAY DIFFRACTION97
2.159-2.22860.22991490.17911629X-RAY DIFFRACTION100
2.2286-2.30820.23521480.17321611X-RAY DIFFRACTION100
2.3082-2.40060.1861500.16791631X-RAY DIFFRACTION100
2.4006-2.50970.20231480.15761620X-RAY DIFFRACTION100
2.5097-2.64190.22271480.17551605X-RAY DIFFRACTION100
2.6419-2.80730.23541500.18441633X-RAY DIFFRACTION100
2.8073-3.02370.22031490.17681624X-RAY DIFFRACTION100
3.0237-3.32740.20691480.17161630X-RAY DIFFRACTION99
3.3274-3.80750.19591500.15321627X-RAY DIFFRACTION99
3.8075-4.79170.16881500.15131645X-RAY DIFFRACTION99
4.7917-25.39790.19481540.18791659X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.95680.82710.42582.47580.99893.17690.1044-0.0059-0.13260.03040.0224-0.20830.13740.0027-0.06220.1229-0.0136-0.01780.07150.01310.114519.243436.636917.0002
23.25130.3144-0.04062.1223-0.74353.67860.1093-0.3204-0.04350.15530.01520.178-0.1998-0.0412-0.09740.1391-0.04490.00160.150.03850.13839.532954.399812.9193
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A'
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B'

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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